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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 第一章蛋白质的结构与功能学习必备欢迎下载第一节蛋白质的分子组成C、H、O、N、S 特点元素： N（16%）特异元素： S 一、蛋白质的主要组成元素：凯氏定氮法：每克样品含氮克数6.25 100100g 样品中蛋白质含氮量（g%）组成蛋白质的20 种氨基酸（名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四周体碳为 L- -氨基酸,其中脯氨酸（Pro）属于 L- -亚氨基酸不同 L- -氨基酸,其 R 基侧链不同除甘氨酸（ Gly ）外,都为 L- -氨基酸,有立体异构体组成蛋白质的 20 种氨基酸分类非极性氨
2、基酸：甘氨酸（Gly ）、丙氨酸（ Ala ）、缬氨酸（ Val）、亮氨酸（ Leu）、异亮氨酸（ Ile）、脯氨酸（ Pro）极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（ Cys）、蛋氨酸（ Met）天冬酰胺（ Asn）、谷氨酰胺（ Gln ）、苏氨酸（ Thr ）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（ Trp）、酪氨酸（ Tyr）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（ Glu ）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（ Arg）、组氨酸（ His）其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成
3、盐,故它是一种两性电解质； 氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度；（名解）等电点（pI 点）：在某一pH 的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点；pHpI 阴离子 氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动 在肯定 pH 范畴内,氨基酸溶液的 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸取性质pH 离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大色氨酸、酪氨酸的最大吸取峰在 280 nm 邻近大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液 白质含量的快速简便的方法3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物280nm 的光吸取值
4、是分析溶液中蛋在 pH57 ,80100条件下,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸取 峰在 570nm 处；此吸取峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由很多氨基酸残基组成的多肽链（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽1、（名解） 肽键 peptide bond 是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10 个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子由于脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基名师归纳总结 - - - - - -
5、 -第 1 页,共 18 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载多肽链 polypeptide chain 是指很多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构多肽链有两端：N 末端：多肽链中有游离 -氨基的一端C 末端：多肽链中有游离 -羧基的一端6、AA 次序从氨基端（N-端）开头以羧基端（C-端）氨基酸残基为终点7、人体内存在多种重要的生物活性的肽：谷胱甘肽（ GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽；半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团；GSH 的巯基具有仍原性,可作为体内重要的仍原剂爱护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态；其次节
6、 蛋白质的分子结构一、蛋白质的分子结构一级结构二级结构三级结构 高级结构（空间构象）四级结构（一）、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从 次序,即蛋白质分子中氨基酸的排列次序；1、主要化学键：肽键,有些蛋白质仍包含二硫键；2、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础N-端至 C-端的氨基酸排列（二）、蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原 子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象；1、主要化学键：氢键2、（名解）肽键平面肽单元：参与肽键的6 个原子 C 、C、O、N、H、C 位于同一平面,又叫酰胺平面或肽键平面,此同一平面上
7、的6 个原子构成了所谓的肽单元3、二级结构以一级结构为基础,多为短距离效应；可分为： -螺旋：多肽链主链环绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈,螺距为 0.54nm； -螺旋的每个肽键的-和第四个肽键的羧基氧形成氢 键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形；R 基较大,空间位阻大；影响 -螺旋形成因素：带相同电荷的 R 基集中,电荷相互排斥；-螺旋； -折叠：多肽链充分舒展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链基团交叉位于锯齿状结构 上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳固 -转角：常发生于肽链进行180 度回折时的转角上,
8、含4 个氨基酸残基,其次个残基常为脯氨酸；无规卷曲：无确定规律性的那段肽链；主要化学键：氢键；4、模体 motif 是具有特别功能的超二级结构,是由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上 相互接近,形成一个特别的空间构象（三）、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中全部原子在三 维空间的排布位置；1、主要化学键（非共价键）：疏水键（最主要） 、盐键（离子键） 、氢键、范德华力、二硫键 2、（名解）结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能,称 为结构域名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 18 页精选学习资料 - -
9、- - - - - - - 学习必备 欢迎下载（四）、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构；由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构；1、（名解）亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称 为蛋白质的亚基,亚基之间的结合力主要是氢键和离子键2、主要化学键：疏水键、氢键、离子键 二、蛋白质的分类依据组成成分：单纯蛋白质结合蛋白质= 蛋白质部分+ 非蛋白质部分（辅基）依据外形：纤维状蛋白质球状蛋白质第三节 蛋白质结构与功能关系 一、 蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学
10、功能的基础；一级结构相像的多肽或蛋白质,其空间 构象以及功能也相像；尿素或盐酸胍可破坏次级键 -巯基乙醇可破坏二硫键2、由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“ 分子病”二、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础；,如：镰刀形红细胞贫血症肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质,易与氧气结合,氧解离曲线呈直角双曲线；血红蛋白：具有个亚基组成的四级结构,可结合分子氧；成人由两条 -肽链（ 141 个氨基酸残基）和两条 -肽链（ 146 个氨基酸残基）组成；在氧分压较低时,与氧气结合较难,氧解离曲线呈 状曲线；由于：第一个亚基与氧气结合以后,促进其次及第三个亚基与氧气的结合,当前三个亚 基与氧气
11、结合后,又大大促进第四个亚基与氧气结合,称正协同效应；结合氧后由紧急态变为放松态；三、如蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生转变,仍可影响其功能,严峻时可导致疾病发生,称为蛋白质构象疾病,如：人纹状体脊髓变性病 顿舞蹈病、疯牛病等；第四节 蛋白质的理化性质CJD、老年痴呆症、亨廷1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团,在肯定的溶液 pH 条件下可 解离成带负电荷或正电荷的基团；2、蛋白质的沉淀：在适当条件下,蛋白质从溶液中析出的现象；包括：a.丙酮沉淀,破坏水化层；也可用乙醇；b.盐析,将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,破坏在水溶液中的稳
12、固因素电荷而沉淀；变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的 转变和生物活性的丢失；主要为二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构的转变；变性后,其溶解度降低,粘度增加,结晶才能消逝,生物活性丢失,易被蛋白酶水解；常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等；4、蛋白质的紫外吸取：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在 280nm 处有特 征性吸取峰,可用蛋白质定量测定；5、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸
13、可发生反应,蓝紫色化合物-氨基能与茚三酮反应生成b.双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热,出现紫色或红色；氨基酸不名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页,共 18 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载显现此反应；蛋白质水解加强,氨基酸浓度上升,双缩脲呈色深度下降,可检测蛋白质水解程度；第五节、蛋白质的分别和纯化 1、沉淀,2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动；依据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等；3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法；4、层析：a.离子交
14、换层析,利用蛋白质的两性游离性质,在某一特定时,各蛋白质的电荷量及性质不同,故可以通过离子交换层析得以分别；如阴离子交换层析,含负电量小的蛋白质第一被洗脱下来；b.分子筛,又称凝胶过滤；小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不能时入孔内而径 直流出；5、超速离心：既可以用来分别纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量；不同蛋白质其密度与形 态各不相同而分开；其次章 核酸的结构与功能 核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子,携带和传递遗传信息 核算的分类及分布：脱氧核糖核酸（DNA ）：存在与细胞核、线粒体携带遗传信息,通过复制传递给下一代 基本组成单位是脱氧核苷酸 核糖核苷酸（
15、RNA ）：存在于细胞核、细胞质、线粒体 DNA 转录的产物,参与遗传信息的复制表达 也可作为遗传物质 基本组成单位是核糖核苷酸 第一节 核酸的化学组成及一级结构 核酸的元素组成：C、H、O、N、P 标记元素 P：用于测量生物样品中核酸的含量 核酸的分子组成：核酸（ DNA 和 RNA ）3,5-磷酸二酯键 核苷酸 磷脂键 磷酸 核苷和脱氧核苷糖苷键 戊糖 碱基 核糖 脱氧核糖 嘌呤 嘧啶 核苷酸是构成核酸的基本组成单位 碱基DNA ：A 、G、C、T RNA ：U、G、C、T 戊糖（主要区分）DNA ：脱氧核糖 RNA ：核糖 核苷 /脱氧核苷：由碱基和核糖或脱氧核糖生成名师归纳总结 - -
16、 - - - - -第 4 页,共 18 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载核苷酸：核苷或脱氧核苷 C-5上的羟基与磷酸通过脂键结合构成DNA ：AMP 、GMP、CMP 、TMP RNA ：AMP 、GMO 、CMP 、UMP 核苷酸衍生物：环化核苷酸：细胞信号转到中的其次信使DNA 是脱氧核苷酸通过 3,5-磷酸二酯键连接形成的大分子 一个脱氧核糖核苷酸 3-羟基与另一脱氧核糖核苷酸的 5-磷酸基团缩合形成 3,5-磷酸二酯键DAN 链：多个脱氧核苷酸通过磷脂二脂键构成了具有方向性的线性分子,称为多聚脱氧核苷酸,即 DNA 链 DAN 链的方向是 5-端
17、向 3-端 交替的磷脂基团和戊糖构成 DAN 的骨架RAN 也是具有 3,5-磷酸二酯键的线性大分子 核酸的一级结构是核苷酸的排列次序核苷酸在多肽链上的排列次序为核酸的一级结构,核苷酸之间通过 2、核苷酸序列：方向是 5-端向 3-端 3、碱基序列 其次节 DNA 的二级结构与功能 DNA 的二级结构是双螺旋结构3,5-磷酸二酯键连接；（一） Changaff 规章： A 与 T 的摩尔数相等,G 与 C 的摩尔数相等不同生物种属的 DNA 碱基组成不同同一个体的不同器官、不同组织的（二） DNA 双螺旋结构模型的要点1、DNA 的反向平行,右手螺旋的双链结构DNA 具有相同的剪辑组成脱氧核糖
18、和磷酸基团组成亲水性骨架,位于双链的外侧,而疏水的碱基位于内侧螺旋直径为 2nm,螺距为 3.4nm（3.54nm）2、DNA 双链之间形成了互补碱基对碱基之间以氢键相结合,A=T , GC每一个螺旋包含了 10 个碱基对,每两个碱基对的旋转角度为 36每个碱基平面之间的距离为 0.34nm 3、疏水作用力和氢键共同维护着DAN 双螺旋结构的稳固性,尤以前者为重要氢键、疏水性的碱基积累力、中和核酸链上的负电荷（三） DNA 双螺旋的多样性 B-DAN ：右手螺旋, 92%相对湿度下 A-DAN ：右手螺旋,适湿降低 Z-DAN ：左手螺旋（四） DAN 的多链螺旋结构 二、 DAN 的高级结构
19、（三级结构）是超螺旋结构（一）原核生物 DAN 的环形超螺旋（二）真核生物 DAN 高度有序和高度致密的结构 细胞周期：松散的染色质 细胞分裂期：致密的染色体核小体：染色质的基本组成单位,由 组成： DAN ：约 200bp DAN 和五种组蛋白共同构成组蛋白： H1、H2A 、H2B 、H3、H4 名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页,共 18 页精选学习资料 - - - - - - - - - 八叠体：各两组学习必备欢迎下载H2A 、H2B 、 H3、H4 构成（三） DAN 是遗传信息的物质基础1、基因：指 DAN 中的特定区段,核苷酸排列次序打算了基因功能2、DNA 的基
20、本功能：生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板,它是生命遗传繁衍的物质基础,也是个体生命活动的基础；第三节 RNA 的空间结构与功能RNA 和蛋白质共同负责基因的表达和表达过程的调控RNA 分类：信使 RNAmRNA 合成蛋白质的模板转运 RNAtRNA 转运氨基酸核糖体 RNArRNA 核糖体的组成成分不均一核 RNAhnRNA 成熟 mRNA 的前体小核 RNAsnRNA 参与 HnRNA 的剪接、转运一、 mRNA 是蛋白质合成的模板（半衰期最短）1、hnRNA 为 mRNA 的初级产物,经过剪接切除内含子,拼接外显子,成为成熟的mRNA 并移位到细胞质2、成熟 mRNA 由编码区和非编
21、码区构成3、真核生物mRNA ： 3-末端：多聚A 尾结构mRNA5-末端：帽结构（7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷）加速翻译起始速度,增强的稳固性4、mRNA 的种类最多,代谢速度最快 5、mRNA 功能：把核内 DNA 的碱基次序,依据碱基互补的原就,抄录并转送至胞质,以打算蛋白 质合成的氨基酸排列次序6、mRNA 分子上每 3 个核苷酸为一组,打算肽链上某一个氨基酸,为三联体密码；二、 tRNA 是蛋白质合成的氨基酸载体（分子量最小）1、tRNA 分子中含有稀有碱基 2、二级结构为三叶草形,具有茎环结构 三环四臂： DHU 环、 T C 环、反密码子环；DHU 臂、 T C 臂、反密码子臂、氨
22、基酸臂 3、全部 tRNA ：3-末端： CCA-OH 结构 5-末端：游离磷酸 4、tRNA 三级结构为倒 L 型；三、以 rRNA 为组分的核糖体是蛋白是合成的场所（含量最多）1、核糖体： rRNA 与核糖体蛋白共同构成核糖体,是蛋白质生物合成的场所 2、原核生物的 rRNA 真核生物的 rRNA 小亚基为 16S 小亚基为 18S 大亚基为 5S、23S 大亚基为 5S、5.8S、 28S 3、真核生物的 18SrRNA 的二级结构呈花状；RNA 降解的活性, 在 RNA 合成后的剪接修饰中具有重 四、核酶：某些小 RNA 分子具有催化特定 要作用,这种具有催化作用的小 RNA 称为核酶
23、；第四节 核酸的理化性质 一、核算分子具有剧烈的紫外吸取 260nm 嘌呤,嘧啶都含有共轭双键,因此对波长260nm 左右的紫外光有较强吸取名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页,共 18 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载纯 DNA 样品 260nm/280nm 比值为 1.8 纯 RNA 样品 260nm/280nm 比值为 2.0 DNA 变性是双链解离为单链的过程 1、DNA 变性：某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA 双链互补碱基对之间的氢键 的发生断裂,使双链 DNA 解离为单链,这种现象称为 DNA 变性,最常用的变
24、性方法之一是加热 2、DNA 变性只转变其二级结构,不转变它的核苷酸序列 分子量不变、 Tm 值不变、紫外吸取增强、粘度降低 3、解链温度或熔解温度（Tm ）：在解链过程中,紫外吸光度的变化 A260 达到最大变化值的一半 时所对应的温度称为 DNA 的解链温度或称融解温度 4、DNA 分子的 Tm 值大小与其 DNA 长短以及碱基中的 G C 含量相关 GC 比例越高, Tm 值越高：离子强度越高,Tm 值越高 变性的核酸可以复性或形成杂交双链1、复性：变性 DNA 在适当条件下,两条互补链可重新复原自然的双螺旋构象,这一现象称为复性 2、退火：热变性的 DNA 缓慢冷却（ 25 ）发生复性
25、 热变性的 DNA 快速冷却（ 4 ）不发生复性 3、杂交双链 核酸酶（留意与核酶区分）1、核酸酶：是全部可以水解核酸的酶,在细胞内催化核酸的降解；2、可分为 DNA 酶和 RNA 酶；外切酶和内切酶 3、其中一部分具有严格的序列依靠性,称为限制性内切酶；第三章 酶 一、酶的组成 单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶；结合酶：酶蛋白：打算反应的特异性；帮助因子：打算反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物；可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤方法除去；辅基：与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤方法除去；酶蛋白与帮助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用；二、酶的活性中心
26、 酶的活性中心由酶作用的必需基团组成,这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构,能与底物特异地结合并将底物转化为产物；对结合酶来说,帮助因子参与酶活性中心的组成；但有 一些必需基团并不参与活性中心的组成；三、酶反应动力学酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、底物浓度PH、温度、兴奋剂和抑制剂等；）在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度的增加而上升,加大底物浓度,反应速度趋缓,底物浓度进一步增高,反应速度不再随底物浓度增大而加快,达最大反应速度,此时酶的活性中心 被底物饱合；）米氏方程式名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页,共 18 页精选学习资料 - - - - - - -
27、- - 学习必备 欢迎下载VVmax S Km Sa.米氏常数 Km 值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；b.Km 值愈小,酶与底物的亲和力愈大；c.Km值是酶的特点性常数之一,只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关,与酶的浓度无关；d.Vmax 是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度呈正比；、酶浓度 在酶促反应系统中,当底物浓度大大超过酶浓度,使酶被底物饱和时,反应速度与酶的浓度成 正比关系；、温度 温度对酶促反应速度具有双重影响；上升温度一方面可加快酶促反应速度,同时也增加酶的变 性；酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度；酶的活性虽然随温度的
28、下降而降低,但 低温一般不使酶破坏；酶的最适温度不是酶的特点性常数,它与反应进行的时间有关；、 PH 酶活性受其反应环境的 PH 影响,且不同的酶对 PH 有不同要求,酶活性最大的某一 PH 值为酶 PH 约为 1.8,肝精氨酸酶最适 PH 为 9.8,但多数酶的最适 PH 接 的最适 PH 值,如胃蛋白酶的最适 近中性；最适 PH 不是酶的特点性常数,它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度等因素影 响；、激活剂 使酶由无活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂,大多为金属离子,也有很多有机化合物 激活剂；分为必需激活剂和非必需激活剂；、抑制剂 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的
29、物质统称为酶的抑制剂；大多与酶的活性中心 内、外必需基团相结合,从而抑制酶的催化活性；可分为：）不行逆性抑制剂：以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合,使酶失活；此种抑制剂不 能用透析、超滤等方法去除；又可分为：a.专一性抑制剂： 如农药敌百虫、 敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残 基的羟基结合,使酶失活,解磷定可解除有机磷化合物对羟基酶的抑制作用；b.非专一性抑制剂：如低浓度的重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子的巯基结合,使酶失 活,二巯基丙醇可解毒；化学毒气路易士气是一种含砷的化合物,能抑制体内的巯基酶而使人畜中 毒；）可逆性抑制剂：通常以非共价键与酶和（或）酶底物复
30、合物可逆性结合,使酶活性降低或消 失；采纳透析或超滤的方法可将抑制剂除去,使酶复原活性；可分为：a.竞争性抑制剂： 与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物；如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相像,是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂,抑制二氢叶酸的合成； 很多抗代谢的抗癌药物,如氨甲蝶呤（MTX ）、5-氟尿嘧啶（ -FU ）、6-巯基嘌呤（ 6-MP 等,几乎都是酶的竞争性抑制剂,分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸 的合成；Vmax 不变, Km 值增大 b.非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合,不影响酶与底物的结合,酶和底物的结
31、合也不影响与抑制剂的结合；Vmax 降低, Km 值不变名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页,共 18 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载c.反竞争性抑制剂：仅与酶和底物形成的中间产物结合,使中间产物的量下降；Vmax 、 Km 均降低四、酶活性的调剂 、酶原的激活 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必需在肯定条件下,这些酶的前体水解 一个或几个特定的肽键,致使构象发生转变,表现出酶的活性；酶原的激活实际上是酶的活性中心 形成或暴露的过程；生理意义是防止细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位 环境中发挥作用,保证体
32、内代谢正常进行；、变构酶 体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合,使酶发生变构并转变其 催化活性,有变构激活与变构抑制；、酶的共价修饰调剂 酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而转变酶的活性,这一过 程称为酶的共价修饰；在共价修饰过程中,酶发生无活性与有活性两种形式的互变；酶的共价修饰 包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等,其中以磷 酸化修饰最为常见；五、同工酶 同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组 酶；同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链,或由同一基因转录生
33、成的不同 mRNA 翻译的不 同多肽链组成的蛋白质；翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列；同工酶存在于同一种属 或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中；如乳酸脱氢酶是四聚体酶；亚基有两型：骨骼肌型（M 型）和心肌型（ H 型）；两型亚基以不同比例组成五种同工酶,如 LDH1 （HHHH 、LDH2HHHM）等；它们具有不同的电泳速度,对同一底物表现不同的 Km 值；单个亚基无酶的催化活性；心肌、肾以 LDH1 为主,肝、骨骼肌以 LDH5为主；肌酸激酶是二聚体,亚基有M 型（肌型）和B 型（脑型）两种；脑中含CK1 （BB 型）；骨骼肌中含 CK3 （MM 型）；CK2 （MB
34、 型）仅见于心肌；第四章 糖代谢一、糖酵解、糖酵解：在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而仍原生成乳酸的过程2、糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化：一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸；二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸；、糖酵解限速酶）磷酸果糖激酶-1 变构抑制剂： ATP、柠檬酸变构激活剂： AMP 、ADP、1,6-双磷酸果糖（产物反馈激,比较少见）和 2,6-双磷酸果糖（最强的激活剂） ；）丙酮酸激酶变构抑制剂： ATP 、肝内的丙氨酸变构激活剂： 1,6-双磷酸果糖）葡萄糖激酶名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页,共 18 页精选学习资料 - -
35、- - - - - - - 变构抑制剂：长链脂酰辅酶A 学习必备欢迎下载注：此项无需死记硬背,懂得基础上记忆是很简洁的,如知道糖酵解是产生能量的,那么有 ATP等能量形式存在,就可抑制该反应,以利节能,上述的柠檬酸经三羧酸循环也是可以产生能量的,因此也起抑制作用；产物一般来说是反馈抑制的；但也有特别,如上述的1,6-双磷酸果糖；特别的需要记忆,只属少数；以下类同；关于共价修饰的调剂,只需记住几个特别的即可,下面章节提及；一、糖酵解过程 葡萄糖 己糖激酶6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖 6-磷酸果糖激酶 -1 1,6-二磷酸果糖磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸
36、磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸激酶 丙酮酸乳酸 糖酵解小结 反应部位：胞质 糖酵解是一个不需氧的产能过程；反应全过程中有三步不行逆反应 产能方式和数量：方式：底物水平磷酸化,净产生 2 个 ATP 二、糖有氧氧化 糖的有氧氧化 aerobic oxidation 指在机体氧供充分时,葡萄糖完全氧化成 H2O 和 CO2,并释放 出能量的过程；是机体主要供能方式 部位：胞液及线粒体 、过程1、糖酵解过程生成丙酮酸 2、丙酮酸乙酰辅酶 A 限速酶：丙酮酸脱氢酶复合体辅酶有： TPP、FAD 、NAD+ 、CoA 及硫辛酸名师归纳总结 - - - - - - -第 10 页,共 18 页精选学习资料 -
37、- - - - - - - - 、三羧酸循环反应部位：线粒体学习必备欢迎下载草酰乙酸乙酰辅酶 A 柠檬酸合成酶 柠檬酸异柠檬酸 异柠檬酸脱氢酶 -酮戊二酸 -酮戊二酸脱氢酶复合体 琥珀酰 CoA 琥珀酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸三羧酸循环限速酶：异柠檬酸脱氢酶 三羧酸循环关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、 -酮戊二酸脱氢酶 、三羧酸循环生理意义 ）基本生理功能是氧化供能；）三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大养分物质代谢的最终共同途径；）三羧酸循环也是三大代谢联系的枢纽；32 个 ATP 、葡萄糖有氧氧化生成的 反 应 辅酶 ATP 第一阶段 葡萄糖 6-磷酸葡萄糖-1 三、磷酸戊糖途径生理意义
38、 ）为核酸的生物合成供应-磷酸核糖, 肌组织内缺乏-磷酸葡萄糖脱氢酶,磷酸核糖可经酵 解途径的中间产物- 磷酸甘油醛和-磷酸果糖经基团转移反应生成；）供应 NADPH 四、糖原合成与分解 、合成过程：葡萄糖 6-磷酸葡萄糖 1-磷酸葡萄糖PPi UDPG 糖原引物糖原 E：糖原合成酶 生成 3 个 ATP 注：） UDPG 可看作是活性葡萄糖,在体内充作葡萄糖供体；、分解 :肝脏；肌肉的胞浆中 关健酶：磷酸化酶五、糖异生途径 、 过程 乳酸 丙氨酸等生糖氨基酸 NADH 名师归纳总结 - - - - - - -第 11 页,共 18 页精选学习资料 - - - - - - - - - 丙酮酸学
39、习必备欢迎下载丙酮酸ATP 丙酮酸丙酮酸丙酮酸羧化酶GTP草酰乙酸草酰乙酸线粒体内 天冬氨酸苹果酸天冬氨酸NADH 草酰乙酸 苹果酸 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 磷酸烯醇式丙酮酸2-磷酸甘油酸磷酸二羟丙酮胞液 ATP3-磷酸甘油酸甘油ATPNADH1, 3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油醛3-磷酸甘油NADH 1,6-双磷酸果糖 果糖双磷酸酶 6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖糖原葡萄糖 -6-磷酸酶 葡萄糖 留意：）糖异生过程中丙酮酸不能直接转变为磷酸烯醇式丙酮酸,需经过草酰乙酸的中间步骤,由于草酰乙酸羧化酶仅存在于线粒体内,故胞液中的丙酮酸必需进入线粒体,才能羧化生成草酰乙 酸；但是,草酰乙酸
40、不能直接透过线粒体膜,需借助两种方式将其转运入胞液：一是经苹果酸途径,多数为以丙酮酸或生糖氨基酸为原料异生成糖时；另一种是经天冬氨酸途径,多数为乳酸为原料异 生成糖时；）在糖异生过程中,1,3-二磷酸甘油酸仍原成3-磷酸甘油醛时,需NADH ,当以乳酸为原料异生成糖时,其脱氢生成丙酮酸时已在胞液中产生了 生时, NADH 就必需由线粒体内供应,可来自脂酸NADH 以供利用；而以生糖氨基酸为原料进行糖异 -氧化或三羧酸循环；）甘油异生成糖耗一个ATP,同时也生成一个NADH 、 调剂2,6-双磷酸果糖的水平是肝内调剂糖的分解或糖异生反应方向的主要信号,糖酵解加强, 就糖异生减 弱；反之亦然；、
41、生理意义 ）空腹或饥饿时依靠氨基酸、甘油等异生成糖,以维护血糖水平恒定；）补充肝糖原,摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物,后者再异生成糖名师归纳总结 - - - - - - -第 12 页,共 18 页精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载原；合成糖原的这条途径称三碳途径；）调剂酸碱平稳,长期饥饿进,肾糖异生增强,有利于维护酸碱平稳；第五章 脂类代谢 一、脂肪动员 fat mobilization 是指储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 FFA 及甘油,并 释放入血以供其他组织氧化利用的过程；脂肪动员关键酶 在脂肪动员中,脂肪细胞内的甘
42、油三酯脂肪酶是限速酶,它受多种激素的调控,因此称为激素敏锐 性甘油三酯脂肪酶 脂解激素 能促进脂肪动员的激素,如肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素等；抗脂解激素 抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素 E2 甘油经糖代谢途径 脂酸经 -氧化分解供养 ）脂肪酸活化（胞液中）脂酸 脂酰 CoA 合成酶 脂酰 CoA （含高能硫酯键）脂酰 CoA 进入线粒体限速酶：肉毒碱脂酰转移酶3脂酰 CoA 进入线粒体基质后,进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应,生成 1 分子 比原先少 2 个碳原子的脂酰 CoA 、1 分子乙酰 CoA 、1 分子 FADH2 和 1 分子 NADH ；以上生成的比 原先少 2 个碳原子的脂酰 CoA ,可再进行脱氢、加水、再脱氢及硫解反应；如此反复进行,以至彻 底；）能量生成以软脂酸为例,共进行7 次 -氧化,生成7 分子 FADH2 、7 分子 NADH 及 8 分子乙酰 CoA ,106 个 ATP 三、酮体的生成和利用 组织特点：肝内生成肝外用；合成部位：肝细胞的线粒体中；酮体组成：乙酰乙酸、 -羟丁酸、丙酮；肝分解氧化时特有的中间产物 合成原料：乙酰 CoA 脂酸氧化 限速酶： HMG CoA 合酶 、 肝外利用缘由：肝内缺少乙酰乙酸硫激酶和琥珀酸 CoA 转硫酶 四、脂酸的合