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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 第四章 蛋白质化学 学问点：一、氨基酸 蛋白质的生物学功能氨基酸： 酸水解： 破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸；碱水解： 全部氨基酸产生外消旋；氨基酸的分类：非极性氨基酸（8 种）：Ala 、Val、Leu、Ile、Pro、Met 、Phe、Trp ； 极性氨 基酸（ 12 种）：带正电荷氨基酸 Lys、Arg 、His；带负电荷氨基酸 Asp 和 Glu；不带电荷氨 基酸 Ser、 Thr、Tyr 、Asn、Gln 、Cys、Gly ；非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点,氨基酸的可解离基团的 pK 值,pI 的概念及运算,高于
2、等电点的任何 pH 值,氨基酸带有净负电荷,在电场中将向正极移动；氨基酸的光吸取性：芳香族侧链有紫外吸取,280nm, -氨基酸与水合茚三酮试剂共热,可发生反应,生成蓝紫化合物；茚 氨基酸的化学反应：三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应就生成黄色化合物；二、结构与性质 肽：基本概念； 肽键； 肽；氨基酸残基； 谷胱甘肽； 肽键不能自由转动,具有部分双键性质；肽平面 蛋白质的分子结构：一级结构,N- 末端分析,异硫氰酸苯酯法；C-末端分析,肼解法 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式,包括 螺旋、 折叠和 转 角等；超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（成有规律的二级结构的集
3、合体；结构域： 螺旋、 折叠等）相互集合,形蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中全部氨基酸残基的空间关系,其具有二级结构或结构域；球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部,形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团）,总是暴露在分子表面,形成一些亲水区；蛋白质的四级结构： 蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基） 通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构；变构蛋白、 变构效应； 血红蛋白氧合曲线；维护蛋白质分子构象的化学键：氢键,疏水键,范德华力,盐键,二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构
4、打算高级结构,核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分别纯化胶体性质：双电层,水化层；1. 透析； 2. 盐析； 3. 凝胶过滤；酸碱性质： 1. 等电点沉淀； 2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后,二、三级以上的高级结构发生转变或破坏,但共价键不变,一级结构没有破坏；名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 8 页精选学习资料 - - - - - - - - - 一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸： 酸水解： 破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸；碱水解： 全部氨基酸产生外消旋；氨基酸的分类：非极性氨基酸（8 种）：
5、Ala 、Val、Leu、Ile、Pro、Met 、Phe、Trp ； 极性氨基酸（ 12 种）：带正电荷氨基酸 Lys、Arg 、His；带负电荷氨基酸 Asp 和 Glu；不带电荷氨基酸 Ser、 Thr、Tyr 、Asn、Gln 、Cys、Gly ；非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点,氨基酸的可解离基团的 pK 值,pI 的概念及运算,高于等电点的任何 pH 值,氨基酸带有净负电荷,在电场中将向正极移动；氨基酸的光吸取性：芳香族侧链有紫外吸取,280nm,氨基酸的化学反应： -氨基酸与水合茚三酮试剂共热,可发生反应,生成蓝紫化合物；茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应就生成黄色化合
6、物；填空题1构成蛋白质的氨基酸有 种,一般可依据氨基酸侧链（R）的 大小分为 侧链氨基酸和 侧链氨基酸两大类； 其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特点是具有 性；碱性氨基酸（pH6 7 时荷正电）有两种,它们分别是 氨基酸和 氨基酸；酸性氨基酸也有两种, 分别是 氨基酸和 氨基酸；2紫外吸取法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是由于大多数可溶性蛋白质分子中含有 氨基酸、氨基酸或 氨基酸；3丝氨酸侧链特点基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是； ；这三种氨基酸三字母代表符号分别是、；4氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产
7、物的颜色是；由于脯氨酸是亚氨基酸,它与水合印三酮的反应就显示 色；5当氨基酸溶液的 pHpI 时,氨基酸（主要）以 离子形式存在；当 pHpI 时,氨基酸（主要）以 离子形式存在；当 pHpI 时,氨基酸（主要）以 离子形式存在；6侧链含 OH的氨基酸有、和 三种；侧链含 SH的氨基酸是 氨基酸；7Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是；挑选题1侧链含有咪唑基的氨基酸是（） A、甲硫氨酸 B、半胱氨酸 C、精氨酸 D、组氨酸2PH为 8 时,荷正电的氨基酸为（） A、Glu B、Lys C、Ser D、Asn 3精氨酸的 Pk1=2.17 、Pk2=9.
8、04 （-NH3）Pk3=12.48 （胍基） PI=（） A、1/22.17+9.04 B、1/22.17+12.48 C 、1/29.04+12,48 D、1/3 （2.17+9 ；04+12；48）名师归纳总结 4谷氨酸的Pk1=2.19-COOH、pk2=9.67-NH3、 pk3=4.25-COOH pl= （）第 2 页,共 8 页- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - A、1/2 （2.19+9 ；67） B、1/2 （9.67+4.25 ） C 、1/22.19+4.25 D、1/32.17+9.04+9.67 5氨基酸不具有的化学反应是（）
9、 A、肼反应 B、异硫氰酸苯酯反应 C、茚三酮反应 D、双缩脲反应6氨基酸与亚硝酸反应所释放的 N2气中,氨基酸的奉献是（） A、25% B、50% C、80% D、100% 是非题1苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强 . 2、蛋白质经过碱水解,可活动全部的自然氨基酸；3、蛋白质经酸水解可破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸；4、酶水解蛋白质反应条件温顺,不破坏色氨酸也不产生外消旋,但副产物多；5、氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在；6、组成蛋白质的二十种氨基酸都有旋光性；7由于静电作用,在等电点时氨基酸的溶解度最小；8构成自然蛋白质的氨基酸,其问答题D构型和 L型普遍存在；1、一溶
10、液中含有氨基酸Asp 和 Lys,通入强酸性离子交换层析柱,如原溶液的PH 为 7,就哪一种氨基酸先被洗脱？2. 肌肉中氧携带者是肌球蛋白,以下哪些氨基酸最可能位于该分子内部？Leu, Asp, Phe, Met, Val, Ala 极性氨基酸通常位于分子表面,但一些氨基酸如二、结构Ser和 Asn 通常位于分子内部,为什么？肽：基本概念； 肽键； 肽；氨基酸残基； 谷胱甘肽； 肽键不能自由转动,具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构,N- 末端分析,异硫氰酸苯酯法；C-末端分析,肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式,包括 螺旋、 折叠和 转角等；超二级结构
11、：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（成有规律的二级结构的集合体；结构域： 螺旋、 折叠等）相互集合,形蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中全部氨基酸残基的空间关系,其具有二级结构或结构域；球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部,形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团）,总是暴露在分子表面,形成一些亲水区；蛋白质的四级结构： 蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基） 通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构；变构蛋白、 变构效应； 血红蛋白氧合曲线；维护蛋白质分子构象的化学键：氢键,疏水键,范德华力,盐键,二硫键等名词说明：
12、名师归纳总结 1二面角 2 5蛋白质一级结构 3蛋白质二级结构第 3 页,共 8 页 4 蛋白质三级结构蛋白质四级结构 6超二级结构- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 7 别构效应 8结构域 9寡聚蛋白10构象 11构型 12肽单位- 折叠片13肽平面 14- 螺旋 15- 折叠或16超二级结构 17- 转角 18亚基填空题1蛋白质结构中主键称为键,次级键有、键；、；次级键中属于共价键的是2蛋白质二级结构的基本类型有、和；其中维护前三种二级结构稳固键的次级键为键；有关；而当多肽链中显现残基的时候,多肽链的- 螺旋往往会被破坏；3蛋白质水溶液是一种比较稳固
13、的亲水胶体,其稳固性主要因素有两个,分别是和；挑选题1以下表达中不属于蛋白质一级结构内容的是（） A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序 B、多肽链中氨基酸残基的键链方式 C 、多肽链中主肽链的空间走向,如- 螺旋 D 、胰岛分子中 A 链与 B 链间含有两条二硫键,分别是 A7-S-S-B7 ,A20-S-S-B19 2以下表达中哪项有误（） A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在打算它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用； B、主肽链的折叠单位肽平面之间相关一个 C 碳原子； C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏,因而丢失了原有生物活性； D、维护蛋白质
14、三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力；3以下因素中主要影响蛋白质- 螺旋形成的是（） A、碱性氨基酸的相近排列 B、酸性氨基酸的相近排列 C、脯氨酸的存在 D、甘氨酸的存在4蛋白质中多肽链形成- 螺旋时,主要靠哪种次级键维护（） A、疏水键 B、肽键 C、氢键 D、二硫键5关于蛋白质结构的表达,哪项不恰当（） A、胰岛素分子是由两条肽链构成,所以它是多亚基蛋白,具有四级结构 B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息,所以在生物体系中,它具有特定的三维结构 C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团,躲开水相,相互集合的倾向,对多肽链在二级结构基础上按肯定方式进一步折叠起
15、着重要作用名师归纳总结 D、亚基间的空间排布是四级结构的内容,亚基间是非共价缔合的第 4 页,共 8 页6有关亚基的描述,哪一项不恰当（） A、每种亚基都有各自的三维结构 B、亚基内除肽键外仍可能会有其它共价键存在 C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链 D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性7关于可溶性蛋白质三级结构的表达,哪一项不恰当（）- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部 B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部 C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面 D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内
16、部8蛋白质三级结构形成的驱动力是（） A、范德华力 B、疏水作用力 C、氢键 D、离子键9以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（） A、胰岛素 B、 Rnase C、血红蛋白 D、肌红蛋白10关于二级结构表达哪一项不正确（） A、右手-螺旋比左手- 螺旋稳固,由于左手- 螺旋中 L- 构型氨基酸残基侧链空间位阻大,不稳固； B、一条多肽链或某多肽片断能否形成- 螺旋,以及形成的螺旋是否稳固与它的氨基酸组成和排列次序有极大关系； C、多聚的异亮氨基酸 R基空间位阻大,因而不能形成- 螺旋； D、- 折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳固,所以蛋白质中只有反平行式；11蛋白质三维结构的构象特点主要取决于（） A
17、、氨基酸的组成、次序和数目 B、氢键、盐键、范德华力和疏水力 C、温度、 pH和离子强度等环境条件 D、肽链间或肽链内的二硫键是非题1胰岛素分子中含有两条多肽链,所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成；2蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序打算它的二级、三级结构,即一级结构含有高级结构的结构信息；3肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中,一般都处在一个刚性平面内；4具有四级结构的蛋白质,当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性；5胰岛素分子中含有 A7-S-S-B 7, A20-S-S-B 19 和 A6-S-S-A 11 三个二硫键,这些属于二级结构的内容；6- 折叠是主肽链相
18、当舒展的结构,因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中；7蛋白质的亚基（或称为亚单位）和肽是同义词；三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构打算高级结构,核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；名词说明：变构效应,等电点填空题：1蛋白质处于等电点时,所具有的主要特点是、；2在适当浓度的- 巯基乙醇和 8M 脲溶液中, RNase（牛）丢失原有活性；这主要是由于RNA 酶 的 被 破 坏 造 成 的 ； 其 中- 巯 基 乙 醇 可 使 RNA 酶 分 子 中 的键破坏；而 8M脲可使 键破坏；当用透析方法去除- 巯基乙醇和脲的情形下,RNA酶又复原
19、原有催化功能,这种现象称为；3蛋白质变性的主要缘由是被破坏；蛋白质变性后的主要特点是名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页,共 8 页精选学习资料 - - - - - - - - - ；变性蛋白质在去除致变因素后仍能（部分）复原原有生物活性,说明 没被破坏；这是由于一级结构含有的结构信息,所以蛋白质分子构象复原后仍能表现原有生物功能；4镰刀状贫血症是最早熟悉的一种分子病,患者的血红蛋白分子 亚基的第六位氨酸被 氨酸所替代,前一种氨基酸为 性侧链氨基酸, 后者为 性侧链氨基酸, 这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于集合,氧合才能下降,而易引起溶血性贫血；挑选题1蛋白质变性
20、过程中与以下哪项无关（） A、理化因素致使氢键破坏 B、疏水作用破坏 C、蛋白质空间结构破坏 D、蛋白质一级结构破坏,分子量变小2加入以下试剂不会导致蛋白质变性的是（） A、尿素（脲） B、盐酸胍 C、十二烷基磺酸 SDS D 、硫酸铵3血红蛋白的氧合动力学曲线呈 S 形,这是由于（） A、氧可氧化 Fe（）,使之变为 Fe（） B、第一个亚基氧合后构象变化,引起其余亚基氧合才能增强 C、这是变构效应的显著特点,它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥 D、亚基空间构象靠次级键维护,而亚基之间靠次级键缔合,构象易变4寡肽或多肽测序时以下试剂中最好的是（） A、2, 4- 二硝基氟苯 B、肼 C、异
21、硫氰酸苯酸 D、丹酰氯是非题：1变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质,它有利于这些生物大分子功能的调剂；2功能蛋白质分子中,只要个别氨基酸残基发生转变都会引起生物功能的丢失；3变性后的蛋白质电泳行为不会转变；4沉降系数 S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位；16同源蛋白质中,保守性较强的氨基酸残基在打算蛋白质三维结构与功能方面起重要作用,因此致死性突变经常与它们的密码子突变有关；四、蛋白质的性质及分别纯化胶体性质：双电层,水化层；1. 透析； 2. 盐析； 3. 凝胶过滤；酸碱性质： 1. 等电点沉淀； 2. 离子交换层析；3. 电泳 蛋白质的变性：蛋白质变性后,二、三级以上的高级结构
22、发生转变或破坏,但共价键不变,一级结构没有破坏；名词说明：盐析,分段盐析,凝胶过滤层析,蛋白质的变性与复性,填空题名师归纳总结 1盐析作用是指；盐溶作用第 6 页,共 8 页是指；2当外界因素（介质的pHpI 、电场电压、介质中离子强度、温度等）确定后,打算蛋白- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和；3细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10 和 7.1 ,在 pH8.5 的溶液中它们分别荷的电性是、；挑选题：1引起蛋白质变性缘由主要是（ B）、肽键破坏 A、三维结构破坏 C、胶体稳固性因素被破坏 D、亚基的解聚2变构效应
23、是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特点,以下动力学曲线中哪种一般是别构酶（蛋白质）所表现的：（s ）s 、v s v v v A、 B、 C、 Ds 3依据下表选出正确答案：样品液中蛋白质的组分蛋白质的pI 蛋白质分子量MWKD A 6.2 40 B 4.5 30 C 7.8 60 D 8.3 80 pH8.6 条件下电泳肯定时间,最靠近阳极的组分一般是（）； SephadexG100柱层析时,最先洗脱出来的组分应当是（）；是非题：1调剂溶液的 pH 值对盐析分别蛋白质影响不大；2Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高,但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同,会使测定结果往往带来较
24、大偏差；3重金属盐对人畜的毒性,主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致；4胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸,这种专一性可称为基团专一性；5有两种蛋白质A 和 B的等电点分别是6.5 和 7.2 ,在 pH为 8.5 的条件下同一静电场中A肯定比 B 向异极泳动速度快；6渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE（聚丙稀酰胺凝胶电泳）法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的；7当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时,此蛋白质的等电点为 7.0 ；问答题：1为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？2. 已知以下一组蛋白,请设计合适的方法将它分别开；名师归纳总结 样品液中蛋白质的组分蛋白质的pI 蛋白质分子量MWKD 第 7 页,共 8 页A 6.2 80 - - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - B 4.5 30 C 7.8 60 D 9.3 25 3. 一蛋白质预备方案要求将透析过的蛋白质溶液通入凝胶过滤层析柱,然后收集最先洗脱的蛋白质碎片和洗脱液,剩余物弃去；这些步骤说明白哪些关于该蛋白质的事实？名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页,共 8 页