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1、学习必备欢迎下载第二章 蛋白质1、凯氏定氮法：蛋白质含量总含氮量无机含氮量）6.25 例如： 100%的蛋白质中含N 量为 16%，则含 N 量 8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据 R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。按照 R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷的 R 基氨基酸、极性带正电荷的氨基酸。类别氨基酸名称缩写符号简写符号非极性丙氨酸Ala A 缬氨酸Val V 亮氨酸Leu L 异亮氨酸Ile I 苯丙氨酸Phe F 甲硫氨酸（蛋氨酸）Met
2、M 脯氨酸Pro P 色氨酸Trp W 极性不带电荷甘氨酸Gly G 丝氨酸Ser S 苏氨酸Thr T 天冬酰胺Asn N 谷氨酰胺Gln Q 酪氨酸Tyr Y 半胱氨酸Cys C 极 性 带 负 电 荷（酸性氨基酸）天冬氨酸Asp D 谷氨酸Glu E 极 性 带 正 电 荷（碱性氨基酸）组氨酸His H 赖氨酸Lys K 精氨酸Arg R 3、氨基酸的重要理化性质（1）一般物理性质无色晶体，熔点极高（200以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。氨基酸等电点的确定：酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算：等电点等于两性离子
3、两侧pK 值的算术平均数。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页，共 27 页学习必备欢迎下载（2）化学性质与水合茚三酮的反应：Pro 产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几g） 。与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法与 2,4-二硝基氟苯 (DNFB) 的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl ，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质 N 端氨基酸。与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N 端氨基酸的 -氨基也可
4、与PITC 反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N 端的氨基酸。4、肽的结构线性肽链，书写时规定N 端放在左边， C 端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N端到 C 端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu 。命名时从N 端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除 C 端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly） ，表明此肽有一个Ala 、两个Cys 和一个Gly组成，但氨基酸序列不清楚。由于 C-N 键有部分双键的性质，不能旋转，
5、使相关的6 个原子处于同一个平面，称作肽平面或 酰胺平面 。5、 、蛋白质的结构（一）蛋白质的一级结构（化学结构）一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。（二）蛋白质的二级结构（1）-螺旋（如毛发）结构要点：螺旋的每圈有3.6 个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100。（2）-折叠结构（如蚕丝）（3）-转角（4）-凸起（5）无规卷曲（三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白）（四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白）6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定氨基酸组成的分析：?酸水解：破坏Trp,使 Gln 变成 Glu, Asn 变成 Asp ?碱水解： Trp 保持完整，其余氨基酸均受到破坏。
6、N-末端残基的鉴定：精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页，共 27 页学习必备欢迎下载鉴定 N-末端的氨基酸残基常用2,4-二硝基氟苯（ DNFB ）的反应或丹磺酰氯反应。异硫氰酸苯酯（ PITC）反应也可用于鉴定N-末端的氨基酸残基，但主要是用于测定肽段的氨基酸序列。C-末端残基的鉴定：?肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中只有C 端氨基酸以游离形式存在。?还原法：肽链 C 端氨基酸可用硼化锂还原成相应的-氨基醇，可用层析法加以鉴别。?羧肽酶法：羧肽酶从羧基端（C 端）一个一个切。多肽链的裂解：酶切位点或作用特点：?
7、胰蛋白酶： Lys, Arg 的 C 侧?糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）：Phe, Tyr, Trp 的 C 侧?梭菌蛋白酶： Arg 的 C 侧?葡萄球菌蛋白酶：Asp 或 Glu 的 C 侧?嗜热菌蛋白酶：Leu, Ile, Val 的 N 侧?氨肽酶：从氨基端（N 端）一个一个切?溴化氰（ CNBr ）: Met 的 C 端?羟胺： Asp 的 C 侧， Gly 的 N 侧7、蛋白质的沉淀反应：加高浓度盐类；加有机溶剂；加重金属盐类；加某些酸类；加热。8、氨基酸的颜色反应精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页，共 27 页学习必备欢
8、迎下载第三章 核酸1、核苷酸由含氮碱基（嘌呤或嘧啶），戊糖（核糖或脱氧核糖）和磷酸组成。核酸是核苷酸的多聚物，其连接键是3 ，5 -磷酸二酯键。2、生物体内的AMP（腺苷酸）可与一分子磷酸结合，生成ADP（腺苷二磷酸） ，ADP 再与一分子磷酸结合，生成腺苷三磷酸（ATP） 。各种核苷三磷酸（ATP、GTP、CTP 和 UTP ）是体内 RNA 合成的直接原料，各种脱氧核苷三磷酸（dATP、dGTP、dCTP、dTTP）是 DNA合成的直接原料。在体内能量代谢中的作用：ATP能量“货币”UTP参加糖的互相转化与合成CTP参加磷脂的合成GTP参加蛋白质和嘌呤的合成第二信使 cAMP(3 ,5 -
9、环状腺苷酸 ) 3、核苷酸的性质：（一） 一般理化性质： 为两性电解质，通常表现为酸性；DNA 为白色纤维状固体，RNA为白色粉末，不溶于有机溶剂；DNA 溶液的粘度极高，而RNA 溶液要小得多；RNA能在室温条件下被稀碱水解而DNA 对碱稳定； 利用核糖和脱氧核糖不同的显色反应鉴定DNA 与 RNA 。（二）核酸的紫外吸收性质：核酸的碱基具有共轭双键，因而有紫外吸收性质，吸收峰在260nm（蛋白质的紫外吸收峰在280nm） 。增色效应；减色效应。核酸结构的稳定性：碱基对间的氢键；碱基堆积力；环境中的正离子。核酸的变性：将紫外吸收的增加量达到最大增量一半时的温度称熔解温度（） 。核酸的复性：4
10、、双螺旋结构模型要点（1）两条多核苷酸链反向平行。（2）碱基内侧，A 与 T、G 与 C 配对，分别形成3 和 2 个氢键。（3）双螺旋每转一周有10 个（ bp）碱基对，每转的高度（螺距）为3.4nm，直径为2nm。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页，共 27 页学习必备欢迎下载5、双螺旋结构的稳定因素（1）氢键（太弱） ； （2）碱基堆积力是稳定DNA 最重要的因素； （3）离子键（减少双链间的静电斥力） 。6、DNA 的三级结构线形分子、双链环状(dcDNA) 超螺旋7、tRNA 主要作用是转运氨基酸用于合成蛋白质。RNA
11、i(RNA干扰 )用双链 RNA 抑制特定基因表达的技术称RNA 干扰。snRNA（核小 RNA ）主要存于细胞核中，占细胞 RNA 总量的 0.11%，与蛋白质以RNP（核糖核酸蛋白）的形式存在，在hnRNA 和 rRNA 的加工、细胞分裂和分化、协助细胞内物质运输、构成染色质等方面有重要作用。第四章 糖类1、还原糖是指具有还原性的糖类。在糖类中，分子中含有游离醛基或酮基的单糖和含有游离醛基的而糖都具有还原性。还原性糖包括葡萄糖、果糖、半乳糖、乳糖、麦芽糖等。2、在多羟基醛或多羟基酮中，有些羟基上的氢原子可以和酮基（羰基）发生加成反应，这样会生成一个羟基，这就是半缩醛羟基。3、如果没有半缩醛
12、羟基就没有还原性。4、单糖分船式构象和椅式构象。常见单糖衍生物有糖醇、糖醛酸、氨基糖及糖苷等。5、多糖没有还原性和变旋现象。多糖的结构包括单糖的组成、糖苷键的类型、单糖的排列顺序 3 个基本结构因素。代表物有：淀粉：淀粉与碘的呈色反应与淀粉糖苷链的长度有关：链长小于6 个葡萄糖基，不能呈色。链长为 20 个葡萄糖基，呈红色。链长大于60 个葡萄糖基，呈蓝色。糖原：糖原又称动物淀粉，与支链淀粉相似，与碘反应呈红紫色。纤维素；半纤维素；琼脂；精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页，共 27 页学习必备欢迎下载壳多糖（几丁质） ；第五章
13、脂质和生物膜1、必需脂肪酸包括：亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。2、3、生物膜的组成：膜蛋白质（膜周边蛋白和膜内在蛋白）、膜质（磷脂、固醇及糖脂）和膜糖类。4、流动镶嵌模型：生物膜是一种流动的、嵌有各种蛋白质的脂质双分子层结构。5、膜的流动镶嵌模型结构要点：膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层。脂质双分子层具有流动性。膜的内在蛋白“ 溶解 ” 于脂质双分子层的中心疏水部分。外周蛋白与脂质双分子层的极性头部连接。双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。膜蛋白可作横向运动。6、生物膜的功能：物质传递作用。保护作用。信息传递作用。细胞识别作用。能量转换作用（线粒体内膜和叶绿体类囊体膜）
14、。蛋白质合成与运输（糙面内质网膜）。内部运输（高尔基体膜） 。核质分开（核膜） 。第六章 酶的概念与特点1、酶的催化特点：高效性、专一性、敏感性和可调性。2、酶的化学本质：除核酶外，大多数酶的化学本质是蛋白质。3、酶的化学组成： 根据化学组成， 酶可分为单纯蛋白质的酶和缀合蛋白质的酶（又称全酶） 。全酶中的蛋白质部分为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。两者单独存在时均无催化活性。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页，共 27 页学习必备欢迎下载脱辅酶通常具有结合底物的作用，决定了酶作用的专一性，辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基
15、团的载体。4、酶的类型：根据酶蛋白分子结构不同，酶可分为单体酶、寡聚酶和多酶复合体三类。5、根据酶促反应的类型，把酶分为六大类：（1）氧化还原酶类氧化酶脱氢酶（2）转移酶类（3）水解酶类（ 4）裂合酶类（5）异构酶类（6）合成酶类v = Vmax/2 ，则： km= S 精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页，共 27 页学习必备欢迎下载当 km 大，说明ES 容易解离，酶与底物结合的亲和力小。（4）从 km 的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。在进行酶活力测定时，通常用4km 的底物浓度即可。（5）km 还可以推断某一
16、代谢物在体内可能的代谢途径。当丙酮酸浓度较低时，代谢走哪条途径决定于km 最小的酶。9、米氏常数可根据实验数据作图法直接求得：先测定不同底物浓度的反应初速度，从v 与S的关系曲线求得V，然后再从1/2V 求得相应的 S即为 km（近似值）。通常用 Lineweaver-Burk 作图法（双倒数作图法）精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页，共 27 页学习必备欢迎下载10、精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页，共 27 页学习必备欢迎下载11、在最适的反应条件（25）下
17、，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位，即：1IU=1 mol/min酶分离纯化的三个基本步骤：抽提，纯化，结晶或制剂。方法： 1.根据溶解度不同（盐析法、有机溶剂沉淀法、等电点沉淀法、选择性沉淀法）； 2.根据酶与杂蛋白分子大小的差别（凝胶过滤法、超离心法）；3.根据酶和杂蛋白与吸附剂之间吸附与解吸附性质的不同（吸附分离法） ；4.根据带电性质（离子交换层析法、电泳分离法、等电聚焦层析法） ；5.根据酶与杂蛋白的稳定性差别（选择性变性法） ；6.根据酶与底物、辅因子或抑制剂之间的专一性亲和作用（亲和层析法） 。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总
18、结 - - - - - - -第 10 页，共 27 页学习必备欢迎下载第七章 维生素和辅酶各种维生素的主要活性形式及其功能类型人体内的主要活性形式主要功能缺乏导致病症维生素 A 11顺视黄醛暗视觉形成夜盲症、干眼病维生素 D 1,25二羟维生素D3调节钙与磷的代谢佝偻病、软骨病维生素 E （生育酚）生育酚抗氧化作用、 维持动物正常生殖功能生殖器官受损不育，心肌受损，贫血维生素 K （凝血维生素）维生素 K1和 K2参与凝血因子的激活过程， 促进凝血凝血时间延长维生素 B1（硫胺素）硫胺素焦磷酸（TPP）参与 酮转移、 酮酸的脱羧和 羟酮的形成与裂解等反应脚气病（多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰
19、竭、肌肉萎缩）维生素 B2（硫胺素）黄素单核苷酸（FMN ）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）参与氧化还原反应，传递氢和电子空 腔 发 炎 、 舌炎、角膜炎、 皮炎维生素 PP 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）参与氧化还原反应，转移氢和电子癞皮症（皮炎、腹泻及痴呆）泛酸（遍多酸）辅酶 A（CoA）酰基转移作用很 少 出 现 泛 酸缺乏症维生素 B6磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺氨基酸转氨基， 脱羧作用未 发 现 缺 乏 的典型病例生物素生物胞素传递 CO2很 少 出 现 缺 乏症， 疲乏、恶心、呕 吐 、 食 欲 不振、皮炎及脱屑性红皮病叶酸四氢叶酸传递一碳单位很 少
20、出 现 缺 乏症，缺乏时产生巨红细胞贫血维生素 B12 （氰钴胺素）5 脱氧腺苷钴胺素、甲胺钴胺素氢原子重排作用，甲基化很 少 出 现 缺 乏症，缺乏时产生巨红细胞贫血硫辛酸硫辛酸赖氨酰酰基转移， 电子转移/ 维生素 C 维生素 C（抗坏血酸）抗氧化作用， 羟基化反应辅因子坏血病精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 11 页，共 27 页学习必备欢迎下载精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 12 页，共 27 页学习必备欢迎下载精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归
21、纳总结 - - - - - - -第 13 页，共 27 页学习必备欢迎下载第八章 新陈代谢总论与生物氧化1、在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有两种，即NADH 呼吸链与FADH2呼吸链。呼吸链由线粒体内膜上几个蛋白质复合物组成：NADH 脱氢酶复合物（也称NADH-CoQ氧化还原酶或复合物） ，细胞色素bc1复合物 (也称为 CoQ-Cytc 氧化还原酶或复合物)，和细胞色素氧化酶（也称为复合物）。电子从NADH到氧是通过这三个复合物的联合作用。而电子从FADH2到氧是通过琥珀酸-CoQ 还原酶复合物 （也称为复合物） 、 细胞色素bc1复合物和细胞色素氧化酶的联合作用。2、呼吸链中传递体
22、的顺序：3、氧化磷酸化作用分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。4、呼吸链与ATP 生成量的关系：从NADH到分子氧的呼吸链中，有三处能使氧化还原过程释放的能量转化为ATP，从 FADH2 到分子氧的呼吸链中有两处生成ATP。P/O 比值：在电子传递体系磷酸化中，在一定时间内所消耗的氧（以克原子计）与所产生的ATP 数目的比值。NADH 的 P/O=3 FADH2 的 P/O=2 精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 14 页，共 27 页学习必备欢迎下载5、胞液中NADH 的跨膜运转的两个穿梭系统：甘油-磷酸穿梭系统（形成FADH2）
23、和苹果酸穿梭系统（生成NADH ）第九章 糖代谢1、糖代谢指糖在生物体内的分解代谢与合成代谢。2、生物体内葡萄糖（糖原）的分解主要有三条途径：无 O2 情况下，葡萄糖（G）丙酮酸（ Pyr） 乳酸（ Lac）有 O2 情况下， G CO2 + H2O （经三羧酸循环）有 O2 情况下， G CO2 + H2O （经磷酸戊糖途径）糖酵解和生醇发酵都能使葡萄糖氧化分解成丙酮酸，唯糖酵解时，丙酮酸直接还原成乳酸，而生醇发酵时，丙酮酸先脱羧成乙醛，然后还原成乙醇4、糖酵解的三个阶段：（1）己糖磷酸酯的生成葡萄糖在葡萄糖激酶或己糖激酶的催化下，生成葡糖 6磷酸。 （不可逆反应， 底物磷酸化）葡糖 5磷酸
24、在己糖磷酸异构酶的催化下，转化为果糖6磷酸。果糖 6磷酸在果糖磷酸激酶的催化下，利用 ATP 提供的磷酸基团生成果糖1,6二磷酸。 （不可逆反应）（2）丙糖磷酸的生成在醛缩酶的催化下，果糖 1， 6二磷酸分子在第3 与第 4 碳原子之间断裂为两三个碳化合物，即二羟丙酮磷酸与甘油醛3磷酸。（可逆反应）在丙糖磷酸异构酶的催化下，两个三碳糖之间有同分异构体的互变。（3）甘油醛 3磷酸生成丙酮酸甘油醛 3磷酸氧化为甘油酸1,3二磷酸。甘油酸 1,3二磷酸生成甘油酸3磷酸。（这是糖酵解中第一个产生ATP 的反应底物水平磷酸化，产生1 个 ATP）甘油酸 3磷酸转变成甘油酸2磷酸。甘油酸 2磷酸在烯醇化酶
25、的催化下生成烯醇丙酮酸磷酸。烯醇丙酮酸磷酸在丙酮酸激酶催化下生成丙酮酸。（不可逆反应，这是糖酵解途径中的第二次底物水平磷酸化）精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 15 页，共 27 页学习必备欢迎下载5、糖酵解的意义：糖酵解在生物体中普遍存在，是有氧呼吸和无氧呼吸的共同途径；机体供能的应急方式，而且红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能；糖酵解途径的中间产物可作为合成其他物质的原料，在体内物质转化中起着枢纽作用；糖酵解途径中，除了己糖激酶、 果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶所催化的反应以外，其余反应均可逆转，为非糖物质合成糖提供了基本途径。6、糖
26、酵解途径中有三步反应不可逆, 分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶催化，这三种酶调节着糖酵解的速度,以适应细胞对ATP 和合成原料的需要。磷酸果糖激酶是糖酵解中最重要的调节酶,酵解速度主要决定于该酶活性,因此它是一个限速酶。7、三羧酸循环：乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸柠檬酸脱水生成顺乌头酸，加水生成异柠檬酸异柠檬酸氧化脱羧生成酮戊二酸酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰CoA 琥珀酰 CoA 生成琥珀酸，同时底物磷酸化琥珀酸被氧化成延胡羧酸（琥珀酸脱氢酶）延胡羧酸加水生成苹果酸苹果酸被氧化成草酰乙酸2、TCA 产能情况8、三羧酸循环受4 种酶活性的调控：丙酮酸脱氢酶系；柠檬酸核酶（是该途径关键
27、的限速酶） ；异柠檬酸脱氢酶； -酮戊二酸脱氢酶系（也是一种限速酶）精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 16 页，共 27 页学习必备欢迎下载9、三羧酸循环的生理意义1）TCA 循环是体内糖、脂肪、蛋白质分解的最终代谢通路；2）是生物体能量的主要来源。3）是体内三大物质代谢联系的枢纽4）可为其他合成代谢提供小分子前体。10、 磷酸戊糖途径的生理意义.HMP 途径生成核糖，为体内许多重要有机物的合成提供原料。.生成的 NADPH ，为细胞的合成代谢提供还原力。.非氧化重排阶段的酶类及所形成的各种单糖与光合作用中的酶及中间产物相同，因而HM
28、P 途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。.证明了机体里的4C、5C、7C 糖的存在，并在机体内可代谢利用。.作为 TCA 、 EMP 途径的辅助性通路。11、糖原的合成：G-1-P 在 UDPG 焦磷酸化酶催化下生成UDPG；在糖原核酶催化下，UDPG 将葡萄糖残基家加到糖原引物非还原端形成-1,4 糖苷键；由分支酶催化， 将-1,4糖苷键转换为 -1,6 糖苷键，形成有分支的糖原。12、糖异生其中有三步与糖酵解途径不同。丙酮酸转变为烯醇丙酮酸磷酸是沿丙酮酸羧化支路完成的。因激酶的作用不可逆，果糖-1,6-二磷酸转变成果糖-6-磷酸、葡萄糖-6-磷酸转变成葡萄糖，是有相应的果糖-
29、1,6-二磷酸酶和葡萄糖-6-磷酸酶催化水解脱去磷酸来完成的。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 17 页，共 27 页学习必备欢迎下载第十章 脂质代谢1、脂类主要包括甘油三酯（脂肪）、磷脂和类固醇等。2、甘油的氧化是先经甘油激酶及ATP 的作用生成甘油磷酸。甘油 磷酸再经甘油磷酸脱氢酶催化脱氢，反应需要NAD+ 参加，生成二羟丙酮磷酸及 NADH+H+。二羟丙酮磷酸可以循糖酵解过程转变为丙酮酸，再进入三羧酸循环氧化。二羟丙酮磷酸也可逆糖酵解（糖异生）途径生成糖。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - -
30、 - - - -第 18 页，共 27 页学习必备欢迎下载一分子甘油完全氧化变为CO2 和 H2O,生成多少 ATP?共产生 15+5+2=22 个 ATP 3、脂肪酸的氧化分解：-氧化：普遍存在-氧化：动物组织中的某些脑苷脂、神经节苷脂、植物的种子和叶子-氧化：肝脏、植物细菌脂肪酸的-氧化作用是指脂肪酸在氧化分解时，碳链的断裂发生在羧基端 -碳原子，即脂肪酸碳链的断裂方式是每次切除2 个碳原子。 脂肪酸的-氧化是含偶数碳原子或奇数碳原子饱和脂肪酸的主要分解方式。脂肪酸的-氧化在线粒体中进行，过程：脂肪酸的活化进入线粒体氧化TAC （1）脂肪酸的活化脂肪酸进入细胞后，首先在线粒体外或胞浆中被活
31、化，形成脂酰CoA，然后进入线粒体进行氧化。在脂酰 CoA 合成酶催化下，由ATP 提供能量，将脂肪酸转变成脂酰CoA 问题 :此步消耗几个ATP?（2）脂肪酸的转运（线粒体的基质中进行，需要极性的肉碱分子结合，肉碱脂酰转移酶催化此反应。）（3）氧化作用：脂酰CoA 在线粒体的基质中进行氧化分解。每进行一次-氧化，需要经过脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应，同时释放出1 分子乙酰CoA 。反应产物是比原来的脂酰 CoA 减少了 2 个碳的新的脂酰CoA 。如此反复进行， 直至脂酰CoA 全部变成乙酰CoA。（4）脂肪酸 氧化过程中的能量转变问题：一次 -氧化可生成几个ATP? C2n切 n1 次
32、 -氧化， 产生 n 个乙酰 CoA，活化耗 2 个 ATP，产生 5*（n1） （5:1 个 NADH产生的 ATP+1 个 FADH2产生的 ATP） +12*n 个 ATP如软脂酸（ C16） ：7 次-氧化，生成8 分子乙酰 CoA 、7 分子 FADH2 及 7 分子 NADH 即 12 8 +27+3 7=131 分子 ATP 脂肪酸活化时消耗2 个高能磷酸键净生成 131-2=129 分子 ATP 计算公式： 12 +5 ( -1) 2 由于分子中双键的存在，不饱和脂肪酸彻底氧化时产生的ATP 数要少于相同碳原子数的饱和脂肪酸。奇数碳脂肪酸经-氧化最后一个产物是丙酰辅酶A，它经酶
33、促反应或生成琥珀酰辅酶A 或生成乙酰辅酶A，再进入 TCA 循环。脂肪酸 -氧化的生理意义1）为机体提供大量能量；2）产生不同长度的脂肪酸链，满足机体代谢需要；3）生成的乙酰CoA 是一种十分重要的中间化合物：除能进入三羧酸循环氧化供能外，还为许多重要化合物的合成提供原料，如酮体、胆固醇和类固醇化合物。丙酮的去路： （1）随尿排出（2）直接从肺部呼出（3）转变为丙酮酸或甲酰基及乙酰基酮体生成的生理意义：它是肝为肝外组织提供的一种能源物质，是肌肉和大脑等组织的重要能源；正常情况下血中仅含少量酮体，但饥饿、高脂低糖或糖尿病时，酮体生成过多，可精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归
34、纳总结 - - - - - - -第 19 页，共 27 页学习必备欢迎下载引起酮血症、酮尿症或酮症酸中毒5、脂肪酸的生物合成6、脂肪酸合成酶体系在原核生物 (如大肠杆菌中 )脂肪酸合成酶体系是一个由7种不同功能的酶以无酶活的酰基载体蛋白（ ,ACP ）为中心组成 聚合成的复合体。具活性的酶是二聚体7、软脂酸的合成：由1 分子乙酰CoA 与 7 分子丙二酰CoA 经转移、缩合、加氢、脱水和再加氢的重复过程，每一次使碳链延长两个碳，共7 次重复，最终生成十六碳的软脂酸。8、软脂酸合成与分解的区别区别点合成分解亚细胞部位胞液线粒体酰基载体ACP CoA 二碳片断丙二酰 CoA 乙酰 CoA 还原当
35、量NADPH FAD 、 NAD+ HCO3- 和柠檬酸需要不需要能量变化消耗 7ATP14NADPH （49 个 ATP）产生 129ATP 精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 20 页，共 27 页学习必备欢迎下载22 个 ATP。第十一章蛋白质的降解和氨基酸代谢1、氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有L氨基酸氧化酶、D氨基酸氧化酶和L谷氨酸脱氢酶等。L谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+ 或 NADP+ ，能催化 L谷氨酸氧化脱氢，生成 酮戊二酸及氨。这种酶是
36、一种别构酶，ATP、 GTP、NADH是别构抑制剂，ADP 、GDP 是别构激活剂。（二）转氨基作用催化转氨反应的酶称为氨基转移酶或转氨酶，以磷酸吡哆醛（吡哆醛5 磷酸）作辅酶。体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。人体重要的转氨酶是谷草转氨酶（GOT）又称天冬氨酸氨基转移酶（AST）和谷丙转氨酶（GPT） ，又称丙氨酸氨基转移酶（ALT ） 。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 21 页，共 27 页学习必备欢迎下载（三）联合脱氨基作用联合脱氨基作用是体内主要的脱氨方式，主要有两种反应途径：A： L谷氨酸脱氢酶和转氨酶联合脱氨基B：
37、嘌呤核苷酸循环联合脱氨基作用骨骼肌、 心肌、 肝和脑组织主要的脱氨方式是以嘌呤核苷酸循环脱氨基作用为主。能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤核苷酸(IMP) （四）非氧化脱氨基作用（1）脱水脱氨基；(2)脱硫化氢脱氨基； （3）直接脱氨基； （4）水解脱氨基。2、氨的代谢去路：排泄、以酰胺的形式贮存、重新合成氨基酸和其他含氮物。鸟氨酸循环（反应从鸟氨酸开始，结果又重新产生鸟氨酸）：第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸。第二阶段为瓜氨酸与氨作用，合成精氨酸。第三阶段精氨酸被肝中精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸。1、氨基甲酰磷酸的合成：氨基甲酰磷酸合成酶2、瓜氨酸的合成3、精氨酸的合成
38、4、精氨酸水解生成尿素精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 22 页，共 27 页学习必备欢迎下载4、酮酸的代谢去路： （1）再合成氨基酸； （2）转变成糖及脂肪； （3）氧化成二氧化碳和水。根据氨基酸代谢产物的去向可将其分为下列三种：在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸， 按糖代谢途径进行代谢；能转变为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，按脂肪酸代谢途径进行代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸。5、氨基酸的合成代谢精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 23 页，共 27 页学习必备欢迎
39、下载6、氨基酸以起始物不同分为六种类型.酮戊二酸衍生类型：可合成谷氨酸,谷氨酰胺 ,脯氨酸和精氨酸等.草酰乙酸衍生类型：可合成天冬氨酸,天冬酰胺 ,赖氨酸 ,甲硫氨酸 ,苏氨酸 ,异亮氨酸等.丙酮酸衍生类型：可合成丙氨酸、缬氨酸和亮氨酸.甘油酸 -3-磷酸衍生类型：可合成丝氨酸,甘氨酸 ,半胱氨酸.赤藓糖 -4-磷酸和烯醇丙酮酸磷酸衍生类型：可合成苯丙氨酸,酪氨酸 ,色氨酸.组氨酸生物合成：可生成组氨酸精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 24 页，共 27 页学习必备欢迎下载第十二章核苷酸代谢1、嘌呤的分解首先是在脱氨酶的作用下水解脱去
40、氨基，使腺嘌呤转化成次黄嘌呤，鸟嘌呤转化成黄嘌呤。 腺嘌呤的脱氨基主要在核苷和核苷酸水平。鸟嘌呤的脱氨基主要在碱基水平。次黄嘌呤在黄嘌呤氧化酶的作用下生产黄嘌呤，鸟嘌呤在鸟嘌呤脱氨酶的作用下生成黄嘌呤，黄嘌呤在黄嘌呤氧化酶的作用下氧化尿酸。2、核苷酸的生物合成嘌呤核苷酸从头合成：该途径以核糖5磷酸为起始物，逐步增加原子合成次黄苷酸（IMP ） ，然后再由IMP 转变为 AMP 和 GMP。?原料：磷酸核糖，Gly，Gln，Asp，CO2, N5-N10-CH=FH4，N10-CHO-FH4,ATP ?合成过程：IMP 的合成AMP GMP 的合成AMP ADP ATP GMP GDP GTP
41、嘌呤碱合成的元素来源甘氨坐中间，谷碳站两边，左手开天门，头顶二氧碳。987654321N5, N1 0CHF H4N1 0CHOF H4NCNCCCNCNCO2甘 氨 酸天 冬 氨 酸谷 氨 酰 胺(酰 胺 基 )精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 25 页，共 27 页学习必备欢迎下载（1）IMP 的合成：第一步嘌呤核苷酸合成的起始物质是5磷酸核糖焦磷酸，它是由ATP和核糖 5磷酸生成的，催化这个反应的酶是磷酸核糖焦磷酸激酶，又称PRPP 合成酶。（2）AMP 和 GMP 的合成嘧啶核苷酸的从头合成（1）UMP 的合成：第一步氨甲酰磷
42、酸的生成，在胞液中，有谷氨酰胺、二氧化碳为原料，在氨甲酰磷酸合成酶（CPS）的催化下，由ATP 供能，合成氨甲酰磷酸。CPS的性质与尿素合成中所需的CPS不同，后者存在于肝线粒体中，N乙酰谷氨酸是其别构激活酶。（2）CTP 的合成3、第十三章DNA 的生物合成1、DNA 复制的要点有：1）半保留复制；2）有起始点、终止点和方向性；3）半不连续复制；4）需要引物；5）新链的合成都是从5向 3端延伸。2、基因体外重组的步骤：?一、目的基因的获取（化学合成、 PCR 技术扩增、从目的基因基因文库中调取）?二、载体的选择（原核生物：质粒和噬菌体，植物：土壤农杆菌的Ti 质粒，动物：病毒）?三、目的基因
43、与载体重组（限制性核酸内切酶、DNA 连接酶）?四、将重组体导入受体细胞（转化、转染、转导；电刺激、显微注射）?五、筛选含重组体的克隆（插入失活法、利用探针杂交、免疫学方法、电泳）3、四种修复途径:光复活、切除修复、重组修复和诱导修复。第十四章RNA 的生物合成原核生物的转录1、原核生物的RNA 聚合酶是DNA 指导的RNA 聚合酶，该酶由2 构成核心酶，其中 和 亚基共同构成催化部位，亚基参与识别和结合启动子。因子与核心酶构成全酶， 因子的作用是特异性地识别启动子。2、1）起始： RNA聚合酶的 亚基识别起始位点（启动子），核心酶与其结合后局部解开DNA 双螺旋，开始 “ 起始反应 ” 。形
44、成第一个磷酸二酯键后, 亚基即脱落。不需要引物。2) 延长：以局部解开的DNA 双螺旋的一条单链为模板，沿5 - 3 方向连续合成RNA 。3）转录的终止：转录至终止信号（终止子）时转录停止，在特定蛋白因子作用下，合成的RNA 链脱落下来。第十五章蛋白质的生物合成精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 26 页，共 27 页学习必备欢迎下载模板： mRNA ；运输工具：tRNA ；合成方向： N 端至 C 端；1、mRNA 中的 4 种核苷酸可排列组合形成64 个不同的三联体密码，其中61 个密码子分别编码各种氨基酸，另外3 个密码子不编码
45、任何氨基酸，而是肽链合成的终止密码，他们是UAA 、UAG 、UGA 。在 61 个可编码的密码子中有一个AUG ，它既是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码。2、遗传密码的基本特点：密码是无标点和不重叠的；密码的简并性；摆动性；密码的通用性；原核生物和真核生物mRNA 的某些特点。3、蛋白质的合成过程（五个阶段）：氨基酸的活化。活化反应是在专门的氨酰tRNA 合成酶催化下进行的。活化氨基酸的转运。肽链合成的起始。活化2 个 ATP 肽链合成的延长。肽链的延长需经历进位、转肽、（脱落）、移位三个步骤。肽链合成的终止。4、蛋白质合成后加工：N 端甲酰基或N 端氨基酸的切除；信号肽的切除；氨基酸的修饰；二硫键的形成；糖类的连接；蛋白质的剪切；辅基的附加；多肽链的正确折叠。5、蛋白质合成所需的能量：每一分子氨酰tRNA 的形成需要消耗2 个高能磷酸键。 在延长过程中有一分子GTP 水解成GDP。在移位过程中又有一分子GTP 水解，因此在蛋白质合成过程中没形成一个肽键至少需要 4 个高能键。精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 - - - - - - -第 27 页，共 27 页