生物化学练习题答案.pdf

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1、生物化学练习题答案生物化学练习题答案 第二章第二章 糖类生物化学糖类生物化学 一、选择题 D； A； C； C； A；6. D; 7. D 二、判断是非 ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ； ；19. ； 20. ；21. ； 22. ； 三、填空题 不对称碳原子； 异头物； D-葡萄糖、D-半乳糖、D-甘露糖、D-果糖、D-山梨糖； 葡萄糖、果糖、甘露糖； 多羟基醛或多羟基酮、单糖、寡糖、多糖； 离羰基最远的一个不对称碳原子； 葡萄糖、-1，4； 螺旋状、带状、皱折、无规则卷曲、糖链一级结构、螺旋、带状； N-乙酰氨基葡萄糖、N-乙酰胞壁酸、四； 蓝色、紫色、红褐色

2、； 丝氨酸、苏氨酸、天冬酰胺；12. 吡喃型、呋喃型、1 个；13. -半乳糖；-葡萄糖；-果糖；13. D-葡萄糖、-（1，4） ；-（1，6） ，分支多，链短，结构更紧密。 四、名词解释 1. -和-型异头物：异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称-异头物，具有相反取向的称-异头物。 2. 糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；总体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。 3. 蛋白聚糖和蛋白聚糖聚集体：蛋白聚糖：一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。 蛋白聚糖聚集体：大量蛋白聚糖以连接蛋白连

3、在透明质酸上形成的羽毛状或刷状结构。 4. 糖胺聚糖：由含己糖醛酸（角质素除外）和己糖胺成分的重复二糖单位构成的不分枝长链聚合物。 5. 糖苷：单糖半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应失水而形成缩醛式衍生物，由于单糖有两种形式型、型，故有两种糖苷和。 6.醛糖（aldoses） ：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为 C-1）是个醛基。 7.酮糖（ketoses） ：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为 C-2）是个酮基。 8.变旋（mutarotation）:一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的 -和 -异构形式的平衡而发生的比旋度变化。 9.单糖（monosaccharide

4、） ：由三个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n 的简单糖。 10.糖苷键(glycosidic bond)：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、 胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键， 常见的糖苷键有 O-糖苷键和 N-糖苷键。 11.寡糖（oligoccharide） ：由 2 个20 个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 12.多糖（polysaccharide） ：20 个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 13.还原糖（reducing sugar） ：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的

5、糖。 14.极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部分，该部分在支链淀粉经淀粉酶水解作用、 糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。 糊精的进一步降解需要（16）糖苷键的水解。 五、问答题 1. 葡萄糖在水溶液中旋光度改变现象是、-环状结构葡萄糖通过链状结构葡萄糖互变的结果。 2. 凡在理论上由 D-甘油醛衍生出的单糖为 D-系单糖，由 L-甘油醛衍生出的糖为 L-系单糖。 异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称-异头物， 具有相反取向的称-异头物。 （+）和（-）表示糖的旋光方向，使平面偏振光右旋为（+） ，左旋为（-） 。 3. 糖与蛋

6、白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；总体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。糖与蛋白质之间通过糖肽键相连，主要包括 N-糖肽键和 O-糖肽键。 糖蛋白糖链作用 ： 参与糖蛋白肽链折叠和缔合 ； 糖链影响 IgG 等特殊蛋白的活性 ； 糖链影响酶生物活性和糖蛋白类激素的活性 ； 糖链影响糖蛋白的分泌和稳定 ； 糖链参与广泛的分子识别作用和细胞黏附。糖蛋白可被分泌进入体液或作为膜蛋白。它包括许多酶、大分子蛋白质激素，血浆蛋白、全体抗体、补体因子、血型物质、粘液组份等。 4. 蛋白聚糖：一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。 蛋白

7、聚糖聚集体结构：透明质酸、连接蛋白、核心蛋白、N-糖链、O-糖链、氨基聚糖链。 5. 糖胺聚糖：由含己糖醛酸（角质素除外）和己糖胺成分的重复二糖单位构成的不分枝长链聚合物。包括：透明质酸、硫酸软骨素（CS） 、硫酸皮肤素（DS） 、硫酸角质素（KS） 、硫酸乙酰肝素（HS）和肝素（Hp） 。 6. 第三章第三章 脂类生物化学脂类生物化学 一、选择题 C；B；C；C；C；ACDE；C；B；C；B；E；12. E；13.A；14. A； 二、判断是非 ；12.；13.；14.；15 三、填空题 亚油酸、亚麻酸； 鞘氨醇、脂肪酸、磷酸； 鞘糖脂、甘油糖脂； 单半乳糖基二酰甘油、双半乳糖基二酰甘油；

8、鞘氨醇、脂肪酸； 双； 环戊烷多氢菲； 甘油、脂肪酸、磷酸、胆碱、磷酸胆碱、脂肪酸碳氢链； 鞘氨醇、脂肪酸、糖基、唾液酸、唾液；10. 硬脂酸；11.KOH；12.烃链、甘油醇基、磷酸基、胆碱 13. 64 四、名词解释 1.脂蛋白：由脂质和蛋白质以非共价键结合而成的复合物。 2.糖脂：糖通过其半缩羟基以糖苷键与脂质连接的化合物。 3.脂肪酸（fatty acid） ：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂（例如三脂酰甘油、甘油磷脂、鞘磷脂和蜡）的成分。 4.饱和脂肪酸（saturated fatty acid） ：不含有-CC-双键的脂肪酸。 5.

9、不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid） ：至少含有一个-CC-双键的脂肪酸。 6.必需脂肪酸（ossential fatty acids） ：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。 7.三脂酰甘油（triacylglycerol） ：也称之甘油三酯（triglyceride） 。一种含有与甘油酯化的 3 个脂酰基的脂。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。 8.磷脂（phospholipid） ：含有磷酸成分的脂。例如卵磷脂、脑磷脂等。 9.鞘脂（sphingolipids） ：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长链的脂肪酸，了一端为一

10、个极性的醇。鞘脂包括鞘磷脂、脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。 10. 鞘磷脂（sphingomyelin） ：一种由神经酰胺的 C-1 羟基上连接了磷酸胆碱（或磷酸乙醇胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于大多数哺乳动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。 11.卵磷脂（lecithin） ：就是磷脂酰胆碱（PC，phosphatidyl choline） ，是磷脂酸与胆碱形成的酯。 12.脑磷脂（cephalin） ：就是磷脂酰乙醇胺（PE，phosphatidyl ethanolamine）,是磷脂酸与乙醇胺形成的酯。 五、问答题 1.糖通过其半缩羟

11、基以糖苷键与脂质连接的化合物；包括鞘糖脂和甘油糖脂。 2.甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂。最简单的磷酸甘油脂是由 sn-甘油-3-磷酸衍生物，磷脂酸的磷酸基进一步被极性醇酯化形成各种甘油醇磷脂。 神经酰胺被磷酰胆碱或乙醇氨等酯化形成鞘磷脂，其极性头部是磷酯酰胆碱或磷酰乙醇氨等分子。 第四章第四章 氨基酸氨基酸 一、选择题 A；D；B；B；B；A；D；E；E；C；B 二、判断是非 ； 三、填空题 半胱氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸； 3.22； 精氨酸、赖氨酸、组氨酸、谷氨酸、天冬氨酸； 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、半胱氨酸、丝氨酸； 氨基、质子 四、问答题 1.(1)PICys=(1.71+8.33)/2=5

12、.02 PIGlu=(2.19+4.25)/2=3.22 PIArg=(9.04+12.48)/2=10.76 PITyr=(2.20+9.11)/2=5.66 (2)Cys 向正极移动；Glu 向正极移动；Arg 向负极移动；Tyr 向正极移动。 2用去的 NaOH 物质的量等于溶液中 Ala 的物质的量。Ala 分子量为 89，因此起始溶液中 Ala 的含量为 890.20.25=4.45(g) 第五章第五章 蛋白质的共价结构蛋白质的共价结构 一、选择题 C；B；B；B；D；D；D；A；B；D 二、判断是非 ；12.；13. 三、填空题 16、6.25； 羧基、氨； 组成蛋白质氨基酸顺序、

13、肽； Edman、PITC、PTC-多肽、PTH-氨基酸；GSH、半胱氨酸巯基、谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸； 赖氨酸、精氨酸； 2； 构象改变、电荷； Foling-酚法、Edman 法； FDNB、PITC、DNS-Cl、氨肽酶、羧肽酶、肼解； 蛋白水解酶水解、对角线电泳； 氧化法、过甲酸、还原法、-巯基乙醇、巯基乙酸；多; 14. 2.25nm 四、问答题 Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Tyr-Asp Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys 第六章第六章 蛋白质的三维结构蛋白质的

14、三维结构 一、选择题 D；A；C；B；C；A；B；C；C；D；B；A；C；C；C 二、判断是非 ； 三、填空题 C-N、C-C； Thr、Val、Ile； 共轭双键； 3.6、0.54、0.15、1000、右；3、羟脯氨酸、羟赖氨酸； 降低、增加； 疏水性、亲水性； -折叠； 范德华力、二硫键、氢键、离子键、疏水作用、配位键； 亚基、次级键； 胶原蛋白； -螺旋、-折叠、-曲折（凸起） 、左手超螺旋； 、 四、名词解释 （1）指肽链中的酰胺基（-CO-NH-） (2)组成肽基的 4 个原子和 2 个相邻的C原子趋向于共面，形成所谓多肽主链的酰胺平面又称肽平面。 （3）蛋白质分子中，最小的单位通

15、常称为亚基或亚单位 Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性。 （4）多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。称为结构域。 （5）若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构，包括： 、和-曲折。 （6）Sanger 法 2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，与肽链 N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP） ，在酸性条件下水解，得到黄色 DNP-氨基酸。该产物能够用乙醚抽提分离。不同的 DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。 （7）氨基

16、酸与 PITC 生成 PTH-AA 是 EDMAN 降解法的原理，在多肽蛋白质氨末端测定和氨基酸顺序分析中占有重要地位 五、问答题 1.（1）Val、Pro、Phe、Ile 位于分子内部， Asp、Lys、His 位于分子外部。 （2）因为Gly的侧链是H，Ala的侧链是CH3，它们的侧链都比较小，疏水性不强，所以可以存在于秋状蛋白质的分子内部，也可以在分子外部。 （3）因为 Ser、Thr、Asn、Gln 在 pH7 时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以可以存在于秋状蛋白质的分子内部。 （4）因为两个 Cys 时常形成二硫键 ，这样就中和了它的极性。

17、2变小。分子量的增大意味着氨基酸数量的增加，蛋白质的半径R变大，表面积是R2的函数，体积是R3的函数，R的增大使表面积与体积比减小，由于分子内部的作用有利于蛋白质的稳定，蛋白质表面与水的作用不利于其稳定，因此随着分子量的增加，亲水基团与疏水基团的比率将变小。 3 （1）多聚亮氨酸的 R 基团不带电荷，适合形成螺旋。 （2）Ile 的位上有分支， （3）pH7 时所有 Arg 基团的 R 基都带正电荷，彼此排斥，使氢键不能形成，形成无规则结构。 （4）pH13 时,Arg 的 R 基团不带电荷，并且碳位无分支，所以形成螺旋。 （5）pH1.5 时 Glu 的 R 基团不带电荷，并且碳位无分支，所

18、以形成螺旋。 （6）Thr碳位有分支，不能形成螺旋。 （7）脯氨酸和羟脯氨酸折叠成脯氨酸螺旋，是不同于螺旋的有规则结构。 4设形成螺旋的氨基酸数目为 x 个 015x+(240000/110-x)0.35=5.0610-5107 X1288 1288/(240000/110) 59% 5、6、7、8（答案从略，见课本） 第七章第七章 蛋白质结构和功能蛋白质结构和功能 一、选择题 D；A；C；C；C；C；B；B；A 二、判断是非 ； 三、填空题 肌红、X-晶体衍射法； 四、4、血红素、CO2、H+； 免疫、糖； 协同、构象、血红素、玻尔效应； 4、淋巴、可变区、不变区、二硫键和次级键、2 四、名

19、词解释 11904 年丹麦生理学家 Bohr C.发现增加 H+浓度将提高氧从血红蛋白的释放这种 pH 对血红蛋白与氧亲和力的影响被称为波耳效应。 2蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。 3同上 五、问答题 1 （1）疏水侧链在血红蛋白亚基的外面，这样-亚基和-亚基能互相紧密地联系在一起，形成一定的空间结构。这些疏水侧链在血红蛋白亚基的外面，但就整个血红蛋白分子来看，它们在血红蛋白分子内部。 （2）疏水作用在维持血红蛋白的四级结构中起了重要作用。 2 （1）增加（2）下降（3）下降（4）增加（5）增加 3.氧的 S 形曲线结合，波尔效应以及 BP

20、G 效应物的调节使得血红蛋白的输氧效率达到最高效率。 4原理：以待测抗原（抗体）和酶标抗体（抗原）的特异结合反应为基础，然后通过酶活力测定来确定抗原（抗体）含量。步骤见课本 P278。 第八章第八章 酶通论酶通论 一、选择题 A；C；C；D；C；C；E；E；D；E；D 二、判断是非 ； 三、填空题 0.5； 几何异构； 酶、底物、酶底物复合物、底物、降低； 酶蛋白、辅助因子、酶蛋白、辅助因子； 辅酶、辅基、金属原子、辅基、化学方法、辅酶、透析； 核酶； 免疫球蛋白、抗体酶； 锁钥学说、三点附着学说、诱导楔合学说； 酶活性回收率、比活力的提高倍数 四、名词解释 1具有催化活性的 RNA。 2具有

21、催化作用的抗体称为抗体酶 3研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面的应用。 4酶活力：酶活力指酶催化一定化学反应的能力，以测出的酶促反应速度表示酶的活力。 比活力：每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位/毫克蛋白或单位/毫升来表示，n U/mg 或 n U/ml，代表酶的纯度，比活力越大纯度越高，可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力，酶产品质量评价中常使用的指标。 5是指经物理或化学方法处理，使酶变成不易随水流失即运动受到限制，而又能发挥催化作用的酶制剂。 五、问答题 0.625mg、250u；400u/mg；0.625g、2

22、.51052酶的专一性是指酶对催化的反应和反映物有严格的选择性。 结构专一性 绝对专一性 相对专一性 A、族专一性 B、键专一性 几何异构专一性，单一物质单一立体构型 旋光异构专一性 几何异构专一性 3固定化酶，是指经物理或化学方法处理，使酶变成不易随水流失即运动受到限制，而又能发挥催化作用的酶制剂。优点：不仅具有高的催化效率和高度专一性，而且固定化酶提高了对酸碱和温度的稳定性，增加了酶的使用寿命；可简化工艺，反映后易于反应产物分离，减少了产物分离纯化的困难，而提高了产量和质量。酶的固定化方法，多种多样，但主要有四大类:吸附法、载体偶联法、交联法和包理法。 第九章第九章 酶促反应动力学酶促反应

23、动力学 一、选择题 B；E；C；E；A；B；D；D；D；A；B；C；E；B；D 二、判断是非 ； 三、填空题 双曲线、直线、钟型； 初、5%； 二氢叶酸合成酶 四、名词解释 1酶与底物反应时，通过特异识别作用，先形成酶底物复合物，然后在形成产物和酶分子，酶分子重新结合底物。 2当酶被底物饱和时每秒种每个酶分子转换底物的分子数，叫作转换数。 3激活剂：凡是能提高酶活性的物质称为激活剂，包括金属离子、无机离子和简单有机化合物等。 抑制剂：能引起酶抑制作用的物质。 五 问答题 1、2、3 略 4、当底物过量时，酶全部被底物饱和，整个酶反应对底物来说是零级反应，对酶来说却是一级反应，反应达到最大反应速

24、度。 5参见课本 P368-370。 6参见课本 P373 表 9-6。 7比活力=2.8U/510-3mg=560U/mg 转换数/活性位点=93.3/s 根据数据采用双倒数法分别求有无抑制剂条件下最大反应速度和 Km，判断何种抑制类型。 Vmax=0.25，计算 Km； 根据米氏方程分别计算； 计算时注意在 5 分钟内底物是否足够，如不足按实际底物量计算； Vmax 最大四倍，Km 不变。 第十章第十章 酶作用机理和调节酶作用机理和调节 一、选择题 A；B；E；C；D；E；D；C；C；B 二、判断是非 ； 三、填空题 裂缝、疏水性、结合部位、催化、结合、催化； Ser、His、Asp； 催

25、化部位、别构部位、S、协同、序变； 活性部位； OH、His； 腺苷酸、磷酸化； 蛋白激、磷酸 四、名词解释 1三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。 2酶活性部位必需基团：位于酶的活性部位并作为其活性表达所必需的基团。 3别构酶：具有别构调节效应的酶。 异构酶： 4共价调节酶通过其他酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性。 5同工酶：催化相同的化学反应，但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。 诱导酶： 6胰凝乳蛋白酶中的 Ser、His、Asp 构成。

26、 7酶原经加工转变为有活性酶的过程称酶原激活。 8酶活性中心提供 H+或提供 H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。 9酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化。 10能把 ATP 或 GTP位磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的酶。 五、问答题 1三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分（1%2%） 酶的活性部位是一个三维实体 酶的活性部位并不是和底物的形状互补的 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂隙内 底物通过次级键结合到酶上 酶活性部位具有柔性 2（1）底

27、物和酶的邻近效应与定向效应 （2）底物的形变和诱导契合 （3）酸碱催化 （4）共价催化 （5）金属离子催化 （6）多元催化和协同效应 （7）活性部位微环境影响 3 4 别构酶一般是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成；调节部位与活性部位通过构象变化产生协同效应。 别构酶的动力学：S对 V 的动力学曲线是 S 型曲线或表观 S 型曲线，二者不符合米氏方程。 协同指数（CI） ：酶分子中的结合位点被饱和 90%和饱和 10%时底物浓度的比值。也常用 H系数来判断。 底物是别构调节物时：S 曲线：正协同81(开关)V随S而加快；双曲线：负协同81V随S而减慢。 别构物参与调节时：1. 整体上产生激活、抑制

28、现象；2.改变了调节的敏感区位置。在很小的浓度（底物、调节物）范围内严格控制酶活力，因此是生物代谢中许多关键反应的酶。 K 型效应物和 V 型效应物 K 型效应物：改变 K0.5 不改变 Vmax 的效应物；V 型效应物：改变 Vmax 不改变 K0.5 的效应物 别构酶的脱敏作用：经加热或用化学试剂等处理， 可引起别构酶解离，失去调节活性，脱敏后酶表现为米氏动力学双曲线。 5酶蛋白分子中组氨酸侧链咪唑基 pK 值为 6.0-7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以做质子供体，也可以做质子受体，可以作为广义酸碱共同催化反应。 6其作为别构酶，受激活剂和抑制剂的共同调节，符合别构酶

29、的性质。 （结合别构酶性质分析） 7 锁与钥匙学说 1894年，Fischer提出，认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状，酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样，但无法解释可逆反应。 “三点结合” 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状， 二者接近时酶蛋白受底物分子的诱导其构象发生有利于底物结合的构象变化，酶与底物在此基础上互补楔合进行反应 1. 靠近定向 2. 导契合 3. 物脱离 第十一章第十一章 维生素和辅酶维生素和辅酶 一、选择题

30、 C；C；C；C；D；E；C；B；C；A；D；B；B；E；A；D；C；D 二、判断是非 ； 三、填空题 CoA、CoA、酰基； 4、还原、氧化型、还原型、NAD和NADP； NADPH、四氢叶酸、5、10、一碳单位； 硫、还原型、氧化型、丙酮酸脱氢、-酮戊二酸脱氢； 硫胺素焦磷酸、脱羧、辅酶； 磷酸吡哆醛、磷酸吡哆醇、磷酸吡哆胺、磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺、转胺、脱羧、外消旋； 溶解、脂溶性、水溶性； 11-顺视黄醛、视紫红质、暗； 1，25-二羟胆钙化醇、肝脏、肾脏、羟化；羧化酶、羧化、-羧基谷氨酸、Ca2+四、问答题 1维生素是维持生物正常生命过程所必需的一类有机物质，需要量很少，但对维持健康

31、十分重要。维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。 212 见课本及 P463 表 11-6。 13A- B- C- D- E- F- G- 第十二章第十二章 生化分离技术和应用生化分离技术和应用 一、选择题 A；B；C；E；A；A；D；A；B；D；C；D；D；C 二、判断是非 ； 三、填空题 水化层、同种电荷； 2、单亚基蛋白； Tyr、Phe、Trp； 盐溶、盐析； 阴离子、阳离子； 低、高； Foling 酚、紫外吸收、考马斯亮蓝、双缩脲等； 透析、超过滤； 逆流分配、纸层析、聚酰胺薄膜层析、薄层层析；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶过滤、超离心 四、名词解释 1在净电荷为时的 pH 称

32、蛋白质的等电点。 2 当生物大分子通过装有凝胶颗粒的层析柱时， 根据它们分子大小不同而进行分离的技术。 3利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系数不同，使混合物分离的方法。 4利用不同组分对离子交换剂亲和力的不同使混合物分离的方法。 5在不带电荷的载体上偶联疏水基团而形成疏水吸附剂，利用载体和样品疏水基团间的相互作用使它们吸附在一起，然后改变层析条件，减弱疏水作用，使吸附的蛋白质从吸附剂上解吸下来。 6利用生物大分子能与特异的配基的分子非共价结合来纯化生物大分子的方法。 7聚丙烯酰胺凝胶电泳（polyacrylamide gel electrophoresis，PAGE）是以聚丙烯酰胺凝胶作

33、为支持介质的一种电泳方法。 8当混合物在一次电泳后不能完全分开时，可将第一次电泳分开的斑点通过支持介质间的接触印记转移到第二个支持介质上，旋转 90 度，进行第二次电泳。 9指一个细胞或组织表达的所有蛋白质。即一个基因组所编码转录产生的一整套蛋白质。 五、问答题 1 （1）Ala、Ser、Phe、Leu、His、Arg 向阴极移动，Asp 向阳极移动。 （2）电泳时如果氨基酸带有相同电荷，则相对分子质量大的比小的移动的慢。 （3）略。 2(1) IleLys, (2) PheSer (3) LeuValAla (4) ValPro (5) GluAsp (6) TyrAlaSerHis 3.(

34、1)Asp;(2)Met;(3)Glu;(4)Gly;(5)Ser 4.(1) pH 值 肽 1.9 3.0 6.5 10.0 1 阴极 阴极 阴极 阳极 2 阴极 阴极 不动 阳极 3 阴极 阴极 不动/阳极 阳极 4 阴极 不动/阴极 阳极 阳极 5 阴极 阴极 阴极 阳极 (2)在 pH=10 时，题目中的各种肽均带负电荷，都能与 Dowex-1 上的阴离子发生交换。肽带的负电荷越多，与树脂的结合能力越强。所以其洗脱顺序为：15，2，3，4。 5 （1）在低 pH 时羧基质之化，这样蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥，使许多蛋白质变形，并随蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白

35、质溶解度降低产生沉淀。 （2）加入少量盐时对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，降低了蛋白质的水和程度，使蛋白质水化层破坏，而使蛋白质沉淀。 （3）在等电点时，蛋白质分子间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。 （4）加热会使蛋白质变形，疏水基外露，引起蛋白质沉淀。 （5）非极性溶剂减少了极性基团的溶剂作用，使蛋白质分子间形成氢键，从而取代了蛋白子分子与水之间的氢键。 （6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链的展开而导致变形。 6凝胶过滤中分子量小的蛋白质在介质中通过的路径比分子量大的蛋白质长，所以有较长的保留时间。SDS-聚丙烯酰

36、胺凝胶电泳时所有蛋白质分子都通过这种胶联介质，分子量小的移动的快。 7 由于蛋白质 A 和 B 与蛋白质 C 相对分子质量相差较大， 用凝胶过滤将其分开。 又由于 A、B 等电点不同，采用离子交换柱将其分开并纯化 8，9见课本。 第十三章第十三章 核酸核酸 一、选择题 B；C；C；D；C；A；C；A；B；D；E 二、判断是非 ； 三、填空题 种、组织； 2、A、G； 、C-N糖苷、3-5 磷酸二酯键； 碱基环共轭键； T； G+C、窄、宽、低、高、1； 增加、不变； 样品均一度、浓度、片段大小、离子强度； B、A、粗短、左手、Z、细长； DNA、RNA； 碱基堆积力、氢键、离子键、范德华力；

37、酶、化学； 高分辨率的聚丙烯酰胺凝胶电泳、限制性内切酶； mRNA； m7G5ppp5Nm-； 携带氨基酸、识别氨酰tRNA合成酶、识别密码子、核糖体；防止RNAase活性； 超螺旋DNA、开环DNA 四、名词解释 1单链核苷酸(P)值大于双链核苷酸；因此核酸变性时, (P)值增高，称增色效应。 2不同来源的分子，经热变性后，在冷却复性过程中，异源核酸分子间通过碱基配对形成杂交分子。 3两条核苷酸链上的碱基分别通过氢键，其中一条链上的嘌呤碱必须与另一条链上的嘧啶碱配对， A T 形成两个氢键;G C 形成三个氢键。 4A、T、G、C 通过 3，5-磷酸二酯键连接，C1-碱基，C2-脱氧。 5具

38、有严格碱基序列专一性的内切酶，能降解外源而对自身序列无作用。 6变性：双螺旋区氢键的断裂，变成单键，不涉及共价键，磷酸二酯键断裂降解。 复性：两条分开的链重新闭合为双螺旋称复性，复性可部分恢复理化性质。 7两条反平行多核苷酸链绕中心轴缠绕形成的右手螺旋。 8Chargaff等科学家用纸层析及紫外分光光度技术分析了各种生物的DNA的碱基组成。结果显示： A=T；G=C；A+C=G+T； A+G=C+T，结果说明： A与T；G与C配对。 9在闭合状态下增加或减少螺旋所产生的张力使分子发生的扭曲称为超螺旋。 10不是逐个测定 DNA 核苷酸序列，而是把 DNA 变成一端固定，在不同碱基的核苷酸处打断

39、的四套末端标记的 DNA 片段。每套 DNA 片段打断的位置位于一种特异碱基。 11在适量模板，引物，4 种dNTP,TaqDNA聚合酶,Mg2+的存在条件下，经过变性、退火、延伸三步为一循环的DNA扩增过程。 五、问答题 1 （1） （2.5107/650）0.34=13m (2)650/0.34=1.9106/m (3)920.34=31.28nm (4)10430.34=106nm (5)(96000/110) 3320=837818 (6)(17-15) 1000/0.34=5880bp 2略 3(1)阳离子可以中和 DNA 中带负电荷的磷酸基团，减弱 DNA 链间的静电作用，促进两条

40、互补的多核苷酸链的相互靠近，从而促进 DNA 的复性。 （2）温度升高开始 DNA 变性，因此温度降低到熔点以下可以促进 DNA 的复性。 （3）DNA 链的浓度增加可以加快互补链随机碰撞的速度，从而促进 DNA 的复性。 4原理 变性：通过加热使双链DNA变成单链DNA 退火：温度突然降低引物与模板链局部形成杂交链 延伸：在DNA聚合酶的作用下进行DNA链延伸反应 以上三步为一个循环 内容 设计一对引物：应尽量减少非特异产物 优化反应体系：适量模板，引物，4种dNTP,TaqDNA聚合酶,Mg+ 选择热循环温度：变性温度，退火温度，延伸温度 鉴定扩增产物：一般用凝胶电泳 5Sanger的测序

41、策略-终止法 不是逐个测定DNA核苷酸序列，而是把DNA变成一端固定，在不同碱基的核苷酸处打断的四套末端标记的DNA片段。每套DNA片段打断的位置位于一种特异碱基。 DNA自动测序原理 用特异的化学试剂作用于DNA分子的不同碱基，然后用哌啶切断相应碱基，用4组不同的特异反应，即可得到不同长短的片段，其末端都是该特异碱基。 第十五章第十五章 糖酵解糖酵解 一、选择题 C；C；B 二、判断是非 ； 三、填空题 己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶； 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸； 3-磷酸甘油醛、二羟丙酮； 丙酮酸激酶、ATP、GTP；磷酸甘油醛脱氢酶、2，3-二

42、磷酸甘油酸、烯醇化酶； 2、30-32； 线粒体内膜、丙酮酸脱羧酶、二氢硫辛酰转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、丧失、TPP、CoA、FAD、NAD+、Mg2+、硫辛酸、NADH； 甘油磷酸穿梭、苹果酸穿梭、FADH2、NADH 四、名词解释 1发酵： 酵解：在无氧条件下，葡萄糖分解成两分子丙酮酸并释放能量的过程。 2巴斯德效应： 31，3-BPG-2,3-BPG-3-BPG 4物质代谢过程中,直接由一个代谢中间产物上的磷酸基团转移到ADP 分子上,形成ATP的作用。 五、问答题 1丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体催化下完成。丙酮酸脱氢酶复合体包括丙酮酸脱氢酶(E1)：其辅基为

43、TPP (硫胺素焦磷酸)，其功能是催化丙酮酸脱羧和硫辛酰胺还原丙酮酸脱羧反应； 二氢硫辛酰转乙酰基酶(E2)： 辅基为硫辛酰胺， 功能为将乙酰基转移给CoA，产生还原型硫辛酰胺；二氢硫辛酰脱氢酶(E3)：辅基为FAD，其功能为使二氢硫辛酰胺氧化回到硫辛酰胺。 丙酮酸脱氢酶复合体的调控 产物控制：乙酰CoA 抑制E2；NADH 抑制E3 E1 的磷酸化和去磷酸化使该复合体失活和激活的重要方式 E2 组分上有两种特殊的酶:激酶和磷酸化酶；激酶使 E1 磷酸化，失活；磷酸酶使 E1 去磷酸化，活化。Ca2+可激活磷酸酶的活性。 第十六章第十六章 柠檬酸循环柠檬酸循环 一、选择题 B；A；E 二、判断

44、是非 ； 三、填空题 -酮戊二酸脱氢酶、二氢硫辛酰转琥珀酸酶、二氢硫辛酸脱氢酶； 柠檬酸、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶系、1、4； 草酰乙酸 1，2、分别在 CO2 和草酰乙酸； 线粒体内，琥珀酸脱氢酶 四、名词解释 1.对柠檬酸循环中间产物有补充作用的反应。 五、问答题 乙酰-CoA+NADH+H+CO2丙酮酸脱氢酶 1丙酮酸+HSCoA+NAD+丙酮酸羧化酶 丙酮酸+.ATP +CO2 草酰乙酸+ ADP+Pi 2第二轮。 3. 柠檬酸循环本身制约系统的调节、能荷调节、Ca2+调节，详见课本P108。 4 略。 第十七章第十七章 生物氧化

45、生物氧化 一、选择题 B； B； D； B； B； E； C； D； C； C； D； B； 9/4；E； E 二、判断是非 ； ； ； ； ； ； 三、填空题 脱氢、脱电子、与氧结合； 酶、辅酶、电子传递体； 质膜上、线粒体； 大、大； 还原； 1.5、2.5； 底物水平磷酸化、氧化磷酸化、光合磷酸化； 复合体I、III、IV； 主动运输； 4； 4； 结合变化； 分离得到F0F1-ATP合酶； NADPH； 维持体温恒定 四、名词解释 1凡是反应中有电子从一种物质转移到另一种物质的化学反应。 2含高能键的化合物。 3使电子传递和 ATP 形成两个过程分离。它只抑制 ATP 的形成过程，不抑

46、制电子传递过程，使电子传递所产生的自由能变为热能，如二硝基苯酚。 4当一对电子通过呼吸链传至氧气所产生的 ATP 分子数。 H2O+草酰乙酸+乙酰-CoA 柠檬酸合成酶 柠檬酸+ HSCoA 乌头酸酶 柠檬酸 异柠檬酸 异柠檬酸+NAD+异柠檬酸脱氢酶 -酮戊二酸+ NADH+H+CO2 总反应式： 2 丙酮酸+ ATP+ 2NAD+ H2O -酮戊二酸+ CO2+ 2NADH+2H+ ADP+Pi 5电子从还原型辅酶或辅基通过一系列电子亲和力递增顺序排列的电子载体传递到分子氧所经历的途径，也叫电子传递链。 6有机分子糖、脂、蛋白质等在活细胞内氧化分解，产生 CO2、H2O 并释放能量形成 A

47、TP的过程。 7与生物氧化作用相伴而产生,将生物氧化过程中释放的自由能用于使 ADP 和无机磷酸生成高能 ATP 的作用，是需氧细胞生命活动的主要能量来源。 8电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的。电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度，驱动ATP的合成。 9是由NAD-脱氢酶或NADP脱氢酶、黄素酶、辅酶，细胞色素体系和一些铁硫蛋白组成的氧化还原体系。 10与NADH呼吸链相比，底物脱下的氢不经NAD而直接交给黄素酶的辅基FAD，即少了NADH呼吸链中的前面的一个组分。 11、12 见课本 P139。 1

48、3见课本 P136-137。 五、问答题 1F0F1-ATP 酶哑铃形 F1单元： 球形结构,直径8.5-9.0nm， 五种不同多肽链组成， 33， 相对分子量378 000，催化部位亚基上，亚基是F0 和F1 相连必须的。 F0单元：跨膜的疏水蛋白，质子通道，a、b、c 三种亚基；四种多肽链组成，相对分子量25 000、21000、12000和8000,9-12条8000肽链可能组成c,寡霉素和二环己基碳二亚胺结合位点，抑制质子通过F0 柄部: 寡霉素敏感性付与蛋白和偶合因子 6 两种蛋白。 2糖酵解产生在细胞溶胶中的 NADH 通过甘油-3-磷酸穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭途径进入线粒体再进

49、行氧化作用。 3电子传递过程中将H+排到线粒体外，使其内外产生跨膜电势推动质子由F0F1-ATP酶进入线粒体，此过程中释放的自由能与ATP的形成相偶联。 4 DNP 作为一种解偶联剂， 能够破坏线粒体内膜两侧的质子梯度， 使质子梯度转变为热能，而不是 ATP。在解偶联状态下，电子的传递过程完全是自由进行的，底物失去控制地被快速氧化，细胞代谢速率将大幅提高。这些将导致机体组织消耗其存在的能源形式，如糖原和脂肪，因此有减肥的功效。但是由于这种消耗是失去控制的消耗，同时消耗过程中过分产热，这势必会给机体带来强烈的副作用。 5化学渗透假说：1961 年，英国生物化学家Peter Mitchell 最先

50、提出的,后与Moyle 修改。电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的。 电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度，驱动ATP的合成。 化学渗透学说的证据： 线粒体内膜对 H+,OH-,K+和 Cl-等离子不通透；需要封闭的线粒体内膜存在；破坏 H+浓度梯度的形成必然引起破坏氧化磷酸化的进行；电子传递的电子流能够将 H+从线粒体内逐出到线粒体膜间隙；膜表面不仅能滞留大量电子,而且在一定条件下,质子沿膜表面迅速的转移,其速度超过在水相中的速度； 质子的泵出和质子的泵入速度大致相同； 跨膜质子电势和质子跨膜循环在能量