生物化学理论教学大临床、口腔.doc

《生物化学理论教学大临床、口腔.doc》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学理论教学大临床、口腔.doc（58页珍藏版）》请在taowenge.com淘文阁网|工程机械CAD图纸|机械工程制图|CAD装配图下载|SolidWorks_CaTia_CAD_UG_PROE_设计图分享下载上搜索。

1、【精品文档】如有侵权，请联系网站删除，仅供学习与交流生物化学理论教学大临床、口腔.精品文档.宁夏医科大学生物化学教学大纲Biochemistry编写单位（四号宋体）： 基础医学院生化与分子生物学系 执笔人（签字）（四号宋体）： 杨怡 审核人（签字）（四号宋体）： 裴秀英 编写时间（四号宋体）： 2011-09 教务处印制（三号黑体）2011年 10 月 日（三号黑体）课程中文名称生物化学课程英文名称BIOCHEMISTRY课程性质必修适用专业临床医学、口腔先修课程无机化学、有机化学、医学生物学并修课程生理学总学时112（74/38）总学分7使用教材中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等

2、医药院校规划教材，周克元等主编生物化学案例版 第二版。科学出版社参考书目25部1、普通高等教育“十一五”国家级规划教材、卫生部“十一五”规划教材、全国高等医药教材建设研究会规划教材，查锡良主编生物化学（第7版），人民卫生出版社2、普通高等教育“十五”国家级规划教材，贾弘禔主编生物化学，北京大学医学出版社教学方式讲授实验相结合考核方式理论考试70%+实验20%+平时成绩10%课程概述（课程的意义，教学目标，内容简介等）生物化学 ( Biochemistry )是研究生命的化学，是在分子水平探讨生命的本质，研究生物体结构与功能,物质代谢与调节,以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。由于生物化学与分

3、子生物学的发展，生物化学已经渗透到生命学科的各个领域，并成为生命科学领域的前沿学科。通过本课程的学习，使学生理解生物分子的结构、生理功能，以及两者之间的关系；掌握生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；了解各组织器官的代谢特点及意义。理解基因信息传递的基本过程和基因表达调控的基本概念。了解分子生物学研究的基本技术和发展动态及在医学中的应用。本课程的教学主要介绍蛋白质、核酸及酶的结构与功能（包括维生素），糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢及调节，物质代谢的联系与调节，肝脏、红细胞的代谢特点及生理意义，遗传信息传递的分子基础，基因表达调控，基因工程的基本过程，分子生物学常

4、用技术以及细胞信号传导的基本途径，基因诊断与基因治疗的基本概念。注：以上表格字体均为五号宋体，表格中所要填写的内容均为五号楷体学 时 分 配 表章次章 名学时备注1绪论12蛋白质3（11）（）中表示实验教学时数3核酸0（9）4酶5（6）5维生素与微量元素6生物氧化37糖代谢9（6）8脂类代谢99氨基酸代谢510核苷酸代谢211物质代谢联系与调节312DNA的生物合成513RNA的生物合成514蛋白质生物合成 515基因表达调控 5 16细胞信号转导4（1）19肝的生物化学及红细胞代谢3（1）20基因重组与基因工程4（11）21分子生物学常用技术与人类基因组计划122 基因诊断与基因治疗023癌

5、基因与抑癌基因2总学时合计74理论教学内容与要求第四章 酶教学目标与要求 掌握：1酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。2酶的结构与活性：酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。3. 酶促反应动力学基本内容：温度、PH、酶浓度、底物浓度（米氏方程、米氏常数的意义）对酶促反应速度的影响。4. 酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 熟悉： 1酶促反应的机制：活化能；诱导契合。2酶的调节：多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。3酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。4维生素的概念和分类（见第十八章 维生素与微量元素）：维生素B族

6、化合物主要生理功能及其与辅酶的关系。了解：1酶与医学的关系2酶的命名与分类重点与难点重点：1.酶的活性中心2.米-曼氏方程，Km的物理意义。3.竞争性抑制作用。难点：酶促反应机制，变构酶、同工酶教学时数 5学时教学内容 第一节 概述一、 酶的概念二、 酶的分类与命名第二节 酶的分子结构与功能酶(enzyme)：概念；单体酶（monomeric enzyme）、寡聚酶（oligomeric enzyme）、多酶体系（multienzyme system）一、酶的分子组成（一）单纯酶（single enzyme）（二）结合酶（conjugated enzyme）：组成及各部分的功能，辅酶和辅基。二

7、、酶的活性中心：概念，必需基团。第三节 酶促反应的特点与机制一、酶促反应的特点（一）催化效率高（二）高度的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性（三）酶促反应的可调节性二、酶促反应的机制（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说（二）酶促反应的机理1. 邻近效应与定向排列2. 多元催化3. 表面效应第四节 酶促反应动力学一、底物浓度对酶促反应速度的影响：米曼氏方程式，米氏常数（Km）的意义二、酶浓度对酶促反应速度的影响三、温度对酶促反应速度的影响：最适温度四、PH对酶促反应速度的影响：最适PH五、抑制剂对酶促反应速度的影响不可逆抑制作用，可逆抑制作用（竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反

8、竞争性抑制作用及其作用特点的比较）。六、激活剂对酶促反应速度的影响七、酶活性测定与酶活性单位第五节 酶的调节一、酶活性的调节（一）酶原（zymogen）与酶原激活（zymogen activation）概念、酶原激活的实质及意义。（二）变构酶（allosteric enzyme）概念、变构调节、变构效应剂。（三）酶的共价修饰调节概念及常见类型二、酶含量的调节（一般讲解）（一）酶蛋白合成的诱导与阻遏（二）酶降解的调控三、 同工酶同工酶（isoenzyme）：概念及临床应用。第六节 酶与医学的关系一、酶与疾病的关系二、酶在医学上的其他应用练习题1酶的化学本质是什么？如何证明？2何谓酶的专一性？可分

9、几种类型？举例说明。3何谓酶的活性中心？必需基团？4辅酶和辅基的概念。何谓同工酶？5酶原激活的机理及生物学意义？6Km的意义。7何谓竞争性抑制？举例说明竞争性抑制与非竞争性抑制反竞争性抑制的区别。8简述磺胺药类的抑菌机理。9当某一酶促反应的速度从最大速度的10提高到90时，底物浓度要作多少改变？当反应速度升到最大速度的95时底物浓度还要进一步作多少改变？10可逆性抑制和不可逆性抑制的区别，试举例说明。第六章 生物氧化教学目标与要求掌握：1细胞内ATP生成的方式；氧化磷酸化及底物水平磷酸化的概念；氧化磷酸化偶联部位及影响因素。2呼吸链的概念、组成及主要呼吸链的排列顺序。熟悉：1ATP与能量的转换

10、和利用。2胞液中NADH的氧化过程。3-磷酸甘油及苹果酸-天冬氨酸穿梭机制。了解：1体内外生物氧化异同点。2氧化磷酸化的偶联机制。重点与难点重点：氧化磷酸化及底物水平磷酸化；呼吸链的概念、组成及主要呼吸链的排列顺序。难点：氧化磷酸化的偶联机制教学时数 3学时教学内容生物氧化的概念 生物氧化与体外氧化之相同点生物氧化与体外氧化之不同点生物氧化的一般过程第一节 生成ATP的氧化体系一、呼吸链 定义（一）呼吸链的组成1. 复合体: NADH-泛醌还原酶2. 复合体: 琥珀酸-泛醌还原酶3. 复合体: 泛醌-细胞色素c还原酶 4. 复合体: 细胞色素c氧化酶（二）呼吸链成分的排列顺序1. NADH氧化

11、呼吸链2. 琥珀酸氧化呼吸链 二、氧化磷酸化定义：氧化磷酸化；底物水平磷酸化 （一）氧化磷酸化偶联部位（二）氧化磷酸化的偶联机理1. 化学渗透假说(chemiosmotic hypothesis) 2. ATP合酶三、影响氧化磷酸化的因素（一）抑制剂1. 呼吸链抑制剂 2. 解偶联剂3. 氧化磷酸化抑制剂 （二）ADP的调节作用（三）甲状腺激素（四）线粒体DNA突变 四、ATP高能磷酸键与高能磷酸化合物 ATP的生成和利用五、通过线粒体内膜的物质转运（一）胞浆中NADH的氧化-磷酸甘油穿梭(-glycerophosphate shuttle)：概念及反应过程苹果酸-天冬氨酸穿梭(malate-

12、asparate shuttle)：概念及反应过程（二）腺苷酸转运蛋白（三）线粒体蛋白质的跨膜转运第二节 其他氧化酶系一、需氧脱氢酶和氧化酶 二、过氧化物酶体中的酶类 （一）过氧化氢酶(catalase)（二）过氧化物酶(perioxidase)三、超氧化物歧化酶四、微粒体中的酶类 （一）加单氧酶(monoxygenase)（二）加双氧酶 练习题1名词解释：氧化磷酸化、底物水平磷酸化、呼吸链、P/O值2简述体内两条主要呼吸链的组成。3简述氧化磷酸化的抑制剂的分类和作用第七章 糖代谢 教学目标与要求掌握：1糖无氧酵解基本反应过程（反应式）及特点、关键酶、生理意义及调节。2“有氧氧化”基本反应过程

13、及特点、关键酶、生理意义及调节。3磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义。4糖异生概念、关键酶、生理意义及调节。5血糖的来源和去路。熟悉：1糖原合成和分解的基本过程、关键酶。2血糖的调节3蛋白多糖、糖蛋白的组成、结构特点及生理意义。了解：1磷酸戊糖途径的基本反应过程。2糖原累积症。3血糖水平异常。重点与难点重点：糖酵解途径；三羧酸循环，血糖。难点：糖酵解调节、三羧酸循环调节、血糖调节教学时数 10学时教学内容 第一节 概述一、糖的生理功能二、糖的消化吸收三、糖代谢概况第二节 糖的无氧分解一、糖酵解的反应过程定义及反应部位；反应过程分为两个阶段：第一阶段由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖

14、酵解途径(glycolytic pathway)。第二阶段由丙酮酸转变成乳酸。二、糖酵解的调节 ：关键酶：己糖激酶 6-磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶 调节方式：别构调节 共价修饰调节 三、糖酵解的生理意义第三节 糖的有氧氧化一、有氧氧化的反应过程糖的有氧氧化代谢途径可分为：酵解途径、丙酮酸氧化脱羧和三羧酸循环三个阶段。（一）葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸（二）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA （三）三羧酸循环概念、过程、特点、生理意义。二、有氧氧化生成的ATP ：具体在何步骤处生成ATP有氧氧化的生理意义 三、有氧氧化的调节：分阶段介绍四、巴斯德效应概念、机制第四节 磷酸戊糖途径一、磷酸戊糖途径的反应

15、过程分二阶段磷酸戊糖途径的特点 二、磷酸戊糖途径的调节 三、磷酸戊糖途径的生理意义（一）为核苷酸的生成提供核糖 （二）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 第五节 糖 异 生糖异生的概念、部位、原料。一、糖异生的途径（一）定义（二）过程1.丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)2.1,6-双磷酸果糖 转变为 6-磷酸果糖 。3.6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖 。二、糖异生的调节1. 6-磷酸果糖与1,6-双磷酸果糖之间 2. 磷酸烯醇式丙酮酸与丙酮酸之间三、糖异生的生理意义（一）维持血糖浓度恒定 （二）补充肝糖原 （三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖） 四、乳酸循环(lactose cycle)

16、（Cori 循环）第六节 糖原的合成与分解糖原概念，主要贮存部位，糖原的结构特点及其意义。 一、糖原的合成代谢 （一）定义（二）合成部位（三）糖原合成途径 1葡萄糖生成6-磷酸葡萄糖，由己糖激酶（葡萄糖激酶）催化，ATP供应能量，为不可逆反应。26-磷酸葡萄糖转变为1-磷酸葡萄糖，磷酸葡萄糖变位酶。31- 磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖。 4-1,4-糖苷键式结合。（四）糖原分枝的形成 二、糖原的分解代谢 定义；肝糖元的分解：糖原的磷酸解；脱枝酶的作用 ；1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖 肌糖原的分解。三、糖原合成与糖原分解代谢的调节关键酶 糖原合成：糖原合酶 ；糖原分解：糖原磷酸化酶 共

17、价修饰调节；别构调节共价修饰调节糖原合酶a、b型；磷酸化酶a、b型互变。肾上腺素使血糖浓度升高的全过程。四、糖原积累症第七节 血糖及其调节一、血糖的来源与去路二、血糖水平的调节 主要依靠激素的调节 胰岛素 、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素的作用特点。糖耐量试验(glucose tolerance test, GTT) 三、血糖水平异常（一）高血糖及糖尿症：定义及病理生理原因（二）低血糖：定义及病因练习题1糖酵解的生理意义。2名词解释：糖异生、底物循环、Pastuer效应、血糖。3磷酸戊糖途径的生理意义。4血糖的来源及去路和胰岛素的作用。5试述糖酵解途径过程中的三个限速酶催化的反应及相关酶。6

18、丙酮酸脱氢酶复合体的组成。7三羧酸循环的特点和生理意义。第八章 脂类代谢教学目标与要求掌握：1必需脂肪酸概念、三脂酰甘油动员的概念以及关键酶。2脂肪酸的-氧化。3酮体的生成、利用及生理、病理意义。4胆汁酸的生成、肠肝循环及生理意义（见十七章 肝的生物化学中第三节胆汁酸代谢）。5血浆脂蛋白的分类、组成、来源及生理功能。熟悉：1脂肪酰基的活化及进入线粒体的机制。2饱和脂肪酸的合成过程及合成后的加工过程。3甘油的氧化分解。4-磷酸甘油生成的两种途径。5胆固醇合成部位、原料、基本过程、调节及酯化。6甘油磷脂的合成及分解代谢。了解：1不饱和脂肪酸的命名和分类。2三脂酰甘油的化学结构及生理功能。3脂类的消

19、化及吸收。4花生四烯酸的衍生物及生理意义。5三脂酰甘油的合成。6胆固醇激素及VD3的生成。7鞘磷脂的合成与分解代谢。重点与难点重点：脂肪酸的-氧化；酮体的生成和利用及意义；血浆脂蛋白的分类、组成、来源及生理功能难点：脂蛋白代谢教学时数 9学时教学内容 脂类概述：定义、分类、脂类物质的基本构成、游离脂肪酸（脂酸）的来源第一节 脂类的生理功能 认识脂类的功能与意义第二节 脂类的消化与吸收（一）脂类的消化：条件、部位、消化过程及相应的酶（二）脂类的吸收：部位、方式、甘油一酯途径第三节 不饱和脂酸的分类及命名（一）不饱和脂酸的分类：单不饱和脂酸 多不饱和脂酸（二）不饱和脂酸命名第四节 甘油三酯的代谢一

20、、甘油三酯的合成代谢 合成部位 合成原料 合成基本过程二、甘油三酯的分解代谢 （一）脂肪的动员定义、关键酶及过程（二）脂酸的-氧化1.脂酸的活化 脂酰 CoA 的生成（胞液） 2. 脂酰CoA进入线粒体 3. 脂酸的氧化 4. 脂酸氧化的能量生成（三）脂酸的其他氧化方式 不饱和脂酸的氧化 过氧化酶体脂酸氧化 丙酸的氧化（四）酮体的生成和利用1. 酮体的概念2. 酮体的生成 部位，原料，限速酶3.酮体的利用 酮体的氧化利用4.酮体生成的生理意义三、脂酸的合成代谢（一）软脂酸的合成合成部位、合成原料、合成酶系及过程（二）脂酸碳链的延长（三）不饱和脂酸的合成（三）不饱和脂酸的合成（四）脂酸合成的调节

21、1. 代谢物的调节作用 2. 激素调节 四、多不饱和脂酸的重要衍生物 （一）前列腺素、血栓噁烷、白三烯的化学结构及命名（二）PG、TX、LT的合成（三）PG、TX及LT的生理功能第五节 磷脂的代谢一、甘油磷脂的代谢（一）甘油磷脂的组成、分类及结构（二）甘油磷脂的合成合成部位 合成原料及辅因子 合成基本过程（三）甘油磷脂的降解 二、鞘磷脂的代谢 （一）鞘脂化学组成及结构 （二）鞘磷脂的代谢 第六节 胆固醇代谢胆固醇的结构：固醇共同结构-环戊烷多氢菲胆固醇的生理功能：是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用；是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。一、 胆固醇的合成（一）

22、合成部位：组织定位、细胞定位（二）合成原料：（三）合成基本过程：1. 甲羟戊酸的合成2. 鲨烯的合成3. 胆固醇的合成（四）胆固醇合成的调节 1. 饥饿与饱食2. 胆固醇3. 激素：胰岛素、甲状腺素、胰高血糖素及皮质醇二、胆固醇的转化 （一）转变为胆汁酸 (bile acid)（肝脏）（二）转化为类固醇激素（肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺）（三）转化为7 - 脱氢胆固醇（皮肤）第七节 血浆脂蛋白代谢一、 血脂血脂的概念、来源、组成与含量二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构 （一）血浆脂蛋白的分类电泳法和超速离心法的血脂分类及其对应关系（二）血浆脂蛋白的组成各类血浆脂蛋的组成特点及功能（三）血浆脂

23、蛋白的结构三、载脂蛋白定义、种类及功能四、血浆脂蛋白代谢(一) CM ：代谢及作用(二) VLDL：代谢及作用(三) LDL：代谢及作用(四) HDL：代谢及作用五、血浆脂蛋白代谢异常 1. 高脂蛋白血症高脂蛋白血症的诊断标准及分类2. 遗传性缺陷练习题1简述脂肪酸-氧化的具体过程。2试述血浆脂蛋白的分类、组成、部位及生理意义。3名词解释：胆汁酸的肠肝循环；脂肪动员；必需脂肪酸。4简述胆固醇的去路。5试述酮体的生成、利用及生理病理意义。6简述胆汁酸的分类和定义。 第九章 氨基酸代谢 教学目标与要求掌握：1氮平衡的概念；蛋白质的营养价值。2氨基酸脱氨基作用过程中的氧化脱氨基作用、转氨基作用及联合

24、脱氨基作用。3体内氨的来源、转运4尿素的生成（鸟氨酸循环）5一碳单位的概念、载体、代谢过程及与氨基酸的关系6含硫氨基酸的代谢（蛋氨酸循环、半胱氨酸与GSH）熟悉：1八种必需氨基酸2氨基酸的吸收及蛋白质的腐败。3联合脱氨基作用中另一方式一嘌呤核苷酸循环4-酮酸的代谢5氨基酸的脱羧基作用。6芳香族氨基酸的代谢。了解：1蛋白质的生理功能2蛋白质的需要量3蛋白质的消化4支链氨基酸的代谢重点与难点 重点：体内氨的来源、转运；尿素的生成；一碳单位代谢。难点：氨基酸的联合脱氨基作用；尿素的生成；含硫氨基酸代谢教学时数 5学时教学内容第一节 蛋白质的营养作用一、蛋白质营养的重要性二、蛋白质需要量和营养价值1氮

25、平衡含义，氮总平衡、正氮平衡、负氮平衡。2生理需要量 3. 蛋白质的营养价值（1）必需氨基酸(essential amino acid)必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸含义（2）蛋白质的营养价值(nutrition value)（3）蛋白质的互补作用 第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败一、 蛋白质的消化：生理意义；在胃及小肠中的消化过程：各种蛋白酶及肽酶的作用特异性。二、氨基酸的吸收部位、形式、吸收机制（一）氨基酸吸收载体中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、酸性氨基酸载体、亚氨基酸与甘氨酸载体（二）-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用（三）肽的吸收三、 蛋白质的腐败作用腐败作用的含义，胺的生成，氨

26、的生成及肠道中氨的来源、毒性及影响吸收的因素。第三节 氨基酸的一般代谢一、 概 述蛋白质的半寿期(half-life)蛋白质转换(protein turnover) 真核生物中蛋白质降解的两条途径 ：溶酶体内降解过程；依赖泛素(ubiquitin)的降解过程氨基酸代谢库（metabolic pool）二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用含义，四种方式： (一)转氨基作用转氨基作用含义，转氨基作用机理，转氨酶的辅酶，转氨基作用的生理意义(二)L-谷氨酸氧化脱氨基作用(肝、脑、肾)L-谷氨酸脱氢酶，辅酶： (三)联合脱氨基作用是体内最重要的脱氨基方式1. 转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用（肝、

27、肾）2. 嘌呤核苷酸循环(心肌、骨骼肌)三、-酮酸的代谢（一）经氨基化生成非必需氨基酸（二）转变成糖及脂类（三）氧化供能第四节 氨 的 代 谢一、血氨的来源与去路血氨的概念，血氨的来源，血氨的去路二、氨的转运1. 丙氨酸葡萄糖循环 ：反应过程及生理意义2. 谷氨酰胺的运氨作用：反应过程及生理意义三、尿素的合成部位，过程（鸟氨酸循环 (尿素循环，Krebs-Henseleit循环)），限速酶，尿素合成的调节，高氨血症和氨中毒的概念。第五节 个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧基作用氨基丁酸，组胺、5羟色胺、牛磺酸及多胺等脱羧产物以及它们的生物学活性。二、一碳单位的代谢（一）一碳单位的含义和种类一碳单

28、位的概念，种类（二）一碳单位的载体四氢叶酸 (FH4)的生成（三）一碳单位与氨基酸代谢一碳单位主要来源于氨基酸代谢（四）一碳单位的互相转变（五）一碳单位的生理功能：作为合成嘌呤和嘧啶的原料；把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来三、含硫氨基酸的代谢（一）甲硫氨酸代谢SAM（活性蛋氨酸），蛋氨酸循环的含义及生理意义。肌酸的合成（二）半胱氨酸与胱氨酸的代谢1. 半胱氨酸与胱氨酸的互变2. PAPS活性硫酸根四、芳香族氨基酸的代谢（一）苯丙氨酸酪氨酸的代谢转变苯丙氨酸羟化酶，酪氨酸酶，儿茶酚胺的合成帕金森病(Parkinson disease)；苯酮酸尿症(phenyl keronuria, PKU)（二）

29、色氨酸的代谢五、支链氨基酸的代谢练习题1为什么肌肉中主要以嘌呤核苷酸循环为主要的脱氨基作用？2为什么精氨酸、组氨酸对儿童也是必需氨基酸？3为什么说尿素合成是体内各种脱氨基作用后氨的主要去路？4血氨的来源和去路。5氨基酸的来源和去路。6简述一碳单位的定义、种类、载体、来源及生理意义。第十章 核苷酸代谢教学目标与要求掌握：1核苷酸的从头合成及补救合成途径的概念，核苷酸的分类、组成2嘌呤核苷酸从头合成的元素来源、合成部位及基本过程的主要反应步骤。3嘧啶核苷酸合成的原料及元素来源、其过程与嘌呤核苷酸合成的区别及主要调节的酶5腺嘌呤与鸟嘌呤在体内的互变。熟悉：1嘌呤核苷酸的补救合成2.（脱氧）核糖核苷酸

30、的生成3嘌呤核苷酸的抗代谢物及嘧啶核苷酸的抗代谢物4嘧啶核苷酸的从头合成过程及补救合成过程了解：1嘌呤核苷酸的分解代谢，终产物及与痛风症的关系。2嘧啶核苷酸的分解代谢重点与难点 重点：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成的合成的原料及元素来源。教学时数 2学时教学内容第一节 核酸的酶促降解一、核酸与核苷酸二、核酸的消化，吸收第二节 嘌呤核苷酸的代谢一、嘌呤核苷酸的合成代谢（一）嘌呤核苷酸的从头合成嘌呤核苷酸的从头合成特点，合成嘌呤碱的原料，嘌呤环的的元素来源，从头合成过程及限速酶：1. 由5磷酸核糖生成1焦磷酸-5-磷酸核糖(PRPP)，在PRPP基础上由谷氨酰胺、甘氨酸、一碳单位，天冬氨酸及CO2

31、等的参与合成次黄嘌呤苷酸(IMP)。2. 在IMP的基础上，进一步转变生成AMP及GMP。3. 从头合成途径的调节。（二）嘌呤核苷酸的补救合成嘌呤核苷酸的补救合成特点、酶、生理意义。（三）嘌呤核苷酸的相互转变。（四）脱氧（核糖）核苷酸的生成特点，酶。（五）嘌呤核苷酸的抗代谢物种类及作用机制。二、嘌呤核苷酸的分解代谢嘌呤碱最终分解的产物；痛风症的治疗机制。第三节 嘧啶核苷酸的代谢一、嘧啶核苷酸的合成代谢（一）嘧啶核苷酸的从头合成嘧啶环元素来源，嘧啶核苷酸的从头合成的特点，尿嘧啶核苷酸（UMP）的合成过程及酶，CTP的合成及脱氧胸腺嘧啶（dTMP）的生成，嘧啶核苷酸从头合成途径的调节。（二）嘧啶核

32、苷酸的补救合成概念及酶。（三）嘧啶核苷酸的抗代谢物种类及作用机制。二、嘧啶核苷酸的分解代谢嘧啶碱最终分解的产物。练习题1名词解释：核苷酸的从头合成和补救合成，抗代谢物。2举例说明抗代谢物的种类和作用。3简述痛风症的病因和治疗的生化机制。第十一章 物质代谢联系与调节教学目标与要求掌握：1ATP是机体能量利用的共同形式2NADPH是合成代谢所需的还原当量3糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢三者互相之间的联系。熟悉：1核酸与氨基酸的相互关系2物质在能量代谢上的相互联系3器官、组织的代谢特点及联系4细胞内酶的隔离分布；区域化分布、调节、限速反应及限速酶5酶含量的调节了解：1物质代谢的整体性2激素水平的代谢调节

33、重点与难点 重点：糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢三者互相之间的联系，细胞水平的代谢调节。教学时数 3学时教学内容第一节 物质代谢的特点一、整体性：各种物质代谢之间互有联系，相互依存。二、代谢调节三、各组织、器官物质代谢各具特色四、各种代谢物均具有各自共同的代谢池五、ATP是机体能量利用的共同形式六、NADPH是合成代谢所需的还原当量第二节 物质代谢的相互联系一、在能量代谢上的相互联系：三大营养素可在体内氧化供能；从能量供应的角度看，三大营养素可以互相代替，并互相制约；一般情况下，供能以糖、脂为主，并尽量节约蛋白质的消耗；任一供能物质的代谢占优势，常能抑制和节约其他物质的降解。二、糖、脂和蛋白质之间

34、的相互联系（一）糖代谢与脂代谢的相互联系1. 摄入的糖量超过能量消耗时 2. 脂肪的甘油部分能在体内转变为糖3. 脂肪的分解代谢受糖代谢的影响（二）糖与氨基酸代谢的相互联系1. 大部分氨基酸脱氨基后，生成相应的-酮酸，可转变为糖。2. 糖代谢的中间产物可氨基化生成某些非必需氨基酸（三）脂类与氨基酸代谢的相互联系1. 蛋白质可以转变为脂肪2. 氨基酸可作为合成磷脂的原料3. 脂肪的甘油部分可转变为非必需氨基酸（四）核酸与糖、蛋白质代谢的相互联系1. 氨基酸是体内合成核酸的重要原料2. 磷酸核糖由磷酸戊糖途径提供第三节 组织、器官的代谢特点及联系肝、心脏、脑、肌肉、红细胞、脂肪组织、肾脏的特点功能

35、及之间的联系。第四节 代谢调节一、细胞水平的代谢调节（一）细胞内酶的隔离分布（二）关键酶的变构调节1. 变构调节的概念：变构调节、变构酶、变构效应剂2. 变构调节的机制3. 变构调节的生理意义（三）酶的化学修饰调节1. 化学修饰的概念2. 化学修饰的主要方式3. 化学修饰的特点（四）酶量的调节1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏诱导剂(inducer)、阻遏剂(repressor)、常见的诱导或阻遏方式2. 酶蛋白降解二、激素水平的代谢调节激素作用机制、激素分类、激素作用方式（膜受体激素、胞内受体激素）三、整体水平的代谢调节（一）饥饿1. 短期饥饿（13天）（1）蛋白质代谢变化：分解加强，氨基酸异生成

36、糖。（2）糖代谢变化：糖异生加强，组织对葡萄糖利用降低。（3）脂代谢变化 ：脂肪动员加强，酮体生成增多。2. 长期饥饿（1）蛋白质代谢变化：蛋白质分解减少。（2）糖代谢变化：肝肾糖异生增强，肝糖异生的主要原料为乳酸、丙酮酸。（3）脂代谢变化 ：脂肪动员进一步加强，脑组织利用酮体增加。（二）应激概念、机体整体反应及代谢改变第十二章 复 制教学目标与要求掌握：1中心法则的内容。2. 半保留复制的概念、特点和意义。3DNA复制的原料、模板、引物及参与复制的酶类及因子。熟悉：1DNA生物合成的基本过程。2真核生物DNA复制的特点，端粒和端粒酶的概念及意义。3DNA损伤修复的概念、方式及意义。了解：1R

37、NA病毒、逆转录现象的概念、意义及逆转录酶的概念、催化的反应。重点与难点 重点：半保留复制的概念和意义，DNA复制的原料、模板、引物及参与复制的酶类及因子。难点：DNA复制的过程。逆转录。教学时数 6学时教学内容复制的概念第一节 复制的基本规律复制的方式半保留复制(semi-conservative replication)复制的高保真性(high fidelity) 双向复制(bidirectional replication)半不连续复制(semi-discontinuous replication) 一、半保留复制的实验依据和意义概念及意义二、双向复制：含义；复制子三、复制的半不连续性领

38、头链、随从链、岡崎片段(okazaki fragment)。第二节 DNA复制的酶学和拓扑学变化参与DNA复制的物质 ：底物(substrate)，聚合酶(polymerase)，模板(template) ，引物(primer): 一、复制的化学反应 二、DNA聚合酶活性： 53 的聚合活性， 核酸外切酶活性（一）原核生物的DNA聚合酶DNA-pol ，DNA-pol ，DNA-pol 的特点及功能（二）真核生物的DNA聚合酶分类及各自的特点及功能三、复制保真性的酶学依据（一）DNA-pol的核酸外切酶活性和及时校读 （二）复制的保真性和碱基选择四、复制中的分子解链及DNA 分子拓扑学变化 （

39、一）解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白（二）DNA拓扑异构酶(DNA topoisomerase) ：分类及功能五、DNA连接酶：作用方式及功能第三节 DNA生物合成过程一、原核生物的DNA生物合成 （一）复制的起始（Initiation）起始点oriC、双向复制、复制叉的含义；引发体的形成。（二）复制的延长（Elongation）Pol III催化延长（三）复制的终止（Termination）去除引物，填补缺口，连接冈崎片段。滚环复制的含义。二、真核生物的DNA生物合成 （一）细胞周期：概念及分期（二）复制的起始（三）复制叉（四）真核生物的端粒和端粒酶端粒（telomere）及端粒酶（te

40、lomerase）的概念第四节 反转录和其他复制方式一、逆转录病毒和逆转录酶：概念二、逆转录研究的意义三、滚环复制和D环复制：概念第五节 DNA损伤(突变)与修复一、突变的意义（一）突变是进化、分化的分子基础（二）突变导致基因型改变（三）突变导致死亡（四）突变是某些疾病的发病基础二、引发突变的因素物理因素 紫外线(ultra violet, UV)、各种辐射、化学因素三、突变的分子改变类型错配 (mismatch)、缺失 (deletion)、插入 (insertion)、重排 (rearrangement)（一）错配：转换与颠换的概念（二）缺失、插入和框移：概念；框移突变 （三）重排：概念四

41、、DNA损伤的修复概念及主要类型（光修复、切除修复、重组修复、SOS修复）练习题1. 简述中心法则。2. 简述复制过程中所需要的物质、相关的酶及其作用。2. 何谓半保留复制？3. DNA损伤修复的方式。第十三章 转 录教学目标与要求掌握：1、 不对称转录的概念及意义，转录和复制的异同点。2、 和转录有关的DNA结构，RNA聚合酶的组成及功能。3、 真核生物的转录后加工修饰。熟悉：1、 转录的过程。了解：1、原核生物RNA的加工。重点与难点重点：不对称转录的概念及意义；和转录有关的DNA结构，RNA聚合酶的组成及功能；真核生物的转录后加工修饰。难点：转录摸板和酶教学时数 5学时教学内容转录的概念

42、、复制和转录的区别、参与转录的物质。第一节 RNA合成的模板和酶一、转录模板 结构基因(structural gene)，模板链(template strand) （负链、反义链、Watson链），编码链(coding strand) （正链、有意义链、Crick链）的含义。二、RNA聚合酶依赖于DNA的RNA聚合酶（DNA directed RNA polymerase, DDRP，RNA-pol）。（一）原核生物的RNA聚合酶全酶、核心酶、起始亚基（二）真核生物的RNA聚合酶RNA聚合酶I、II、III三、模板上酶的辨认、结合操纵子(operon)、启动子(promoter) 、顺式作用元件 第二节 原核生物RNA的合成过程原核生物的转录过程（一）转录起始：因子