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1、实用文档生物化学与分子生物学生物化学与分子生物学一、蛋白质的结构与功能一、蛋白质的结构与功能1.凯氏定氮法：由于体内的含氮物质以蛋白质为主，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16，只要测定生物样品中的含氮量，就可推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 （g %）= 每克样品含氮克数 6.251002.蛋白质的生物学重要性（一广三多） ：分布广、种类多、含量多、功能多。3.组成人体蛋白质的 20 种氨基酸均属于L氨基酸（Gly除外） 。硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。注：将氨基酸含C基团置于竖线上，H原子位于竖线右侧的为L型4.20种L氨基酸分类及其缩写、符号。（1）非极性
2、脂肪族氨基酸：侧链为非极性的疏水基团，水中溶解度小，等电点近中性（2）极性中性氨基酸：侧链基团有极性，水中溶解度大，等电点近中性（3）芳香族氨基酸：侧链含有苯环（4）酸性氨基酸：侧链含有两个羧基，等电点低（5）碱性氨基酸：侧链含有氨基，胍基或咪唑基，等电点高5.脯氨酸是一种亚氨基酸，可以看成是氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子6.半胱氨酸的巯基失去质子的倾向性较其他氨基酸大，而两个半胱氨酸巯基之间可脱氢形成二硫键7.必需氨基酸： “甲（Met）撷（Val）来（Lys）一（Ile）本（Phe）亮（Lue）色（Trp）书（Thr） ” ；条件必需氨基酸：Cys、Tyr；儿童必需氨基酸：Arg
3、、His8.在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI） 。pI=(pK1+pK2)/29.酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值 ；碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值 。10.含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。11.氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处，而且吸收峰值与氨基酸释放出的氨量成正比，作为氨基酸定量分析方法。12.蛋白质分子结构
4、一级结构二级结构三级结构（肌红蛋白）四级结构（血红蛋白）定义蛋白质分子从 N-端至 C-端的氨基酸排列顺序蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，亦即肽链主链骨架原子的相对空间位置整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用主要化学键肽键、二硫键氢键疏水键、盐键、氢键、范德华力离子键、氢键13.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。14.所谓主链骨架原子即N（氨基氮） 、C（碳原子）和CO（羧基碳）3个原子依次重复排列。15.参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上文案大全实用文档所处的位置为反式构
5、型，此同一平面上的6个原子构成肽单元(peptideunit)16.螺旋的走向是右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距约0.54nm；每个肽键的N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氨基酸残基侧链伸向外侧。如：头发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、血凝块的纤维蛋白。17.折叠结构呈折纸状 ，氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方，肽链之间的肽键N-H 和 C=O形成氢键。18.转角常见于肽链进行180回折的转角上，第一个残基C=O与第四个残基NH形成氢键。第二个残基通常为脯氨酸。19.模体（motif） ：两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，又称
6、超二级结构。有三种形式：、20.锌指是常见的模体例子，由 1 个螺旋和 2 个反向平行的折叠组成，N端有一对Cys，C端有一对His，在空间上形成容纳Zn2+的洞穴。21.分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)。结构域具有相对独立的空间构象和生物学功能。22.在分子伴侣（一类蛋白质）的辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。23.有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。单一的亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。同聚体、异聚体24.按蛋白质组成成分将蛋白质
7、分为单纯蛋白质和结合蛋白质（非蛋白质部分称为辅基） ；按蛋白质形状将蛋白质分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。25.蛋白质家族（protein family） ：氨基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。属于同一蛋白质家族的成员，称为同源蛋白质（homologousprotein）26.蛋白质超家族（superfamily）：2 个或 2 个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构。27.蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础：（1）一级结构是空间构象的基础；（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能；（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息；
8、（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。*28.蛋白质的功能依赖特定空间结构（1）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似（2）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合（3）蛋白质构象改变可引起疾病（蛋白质构象疾病）29.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。正协同效应/负协同效应30.别构效应：寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象31.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点pI。33.表面电荷和水化膜是
9、维持蛋白质胶体稳定的因素34.蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。本质：主要发生非共价键和二硫键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。文案大全实用文档导致变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等变性的表现：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解35.若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。37.消除蛋白质在溶液中的稳
10、定因素后，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质沉淀。38.蛋白质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，不易再溶于强酸和强碱中39.由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。40.蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。41.盐析是将(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白质溶液，使表面电荷被中和以及水化膜被破坏而导致蛋白质沉淀。*以下内容了解一下即可42.丙酮（乙醇）沉淀蛋白质：04低温下进行；用量一般10倍于蛋白质溶液体积；沉淀后应立即分
11、离。43.免疫沉淀法是利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。44.透析(dialysis)是利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。45.应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的称为超滤法 。46.蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis)47.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDSPAGE） ：大量的 SDS（带大量负电荷）结合蛋白质，使所有蛋白质颗粒表面覆盖一
12、层 SDS 分子，导致蛋白质分子间的电荷差异消失，泳动速率仅与颗粒大小有关；聚丙烯酰胺凝胶具有分子筛作用48.等电聚焦电泳（IFE） ：在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个线性pH梯度，当蛋白质泳动到与其自身pI值相等的pH区域时，其净电荷为零而不再移动。49.双向电泳（2DGE） ：先进行等电聚焦电泳（按pI），然后再进行SDS-PAGE（按分子大小） ，经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。二、核酸的结构与功能二、核酸的结构与功能1.脱氧核糖核苷碱基（嘌呤或嘧啶）核苷酸核酸DNA 双螺旋磷酸超螺旋染色质染色体2.核糖的C1原子和嘌呤的N9或者嘧啶的N1原子形成N糖苷键，核糖和碱基处在反式构象。3
13、.核苷C5原子上的羟基可与磷酸反应，脱水后形成磷脂键，生成脱氧核苷酸。4.脱氧核苷酸通过3，5磷酸二酯键的连接形成多聚核苷酸，只能从3OH端延长，具有53的方向性。文案大全实用文档5.DNA的一级结构是构成DNA 自 5端到3端脱氧核苷酸的排列顺序；DNA的二级结构是双螺旋结构；DNA的高级结构是超螺旋结构。6.DNA双螺旋结构的特点：（1）DNA由两条反向平行的多聚核苷酸链组成，形成右手螺旋结构；（2）脱氧核糖与磷酸构成的骨架位于外侧，DNA表面存在大沟和小沟；（3）DNA双链之间形成互补碱基对；（4）碱基对的疏水作用（堆积力）和氢键共同维护DNA双螺旋结构的稳定。7.DNA双螺旋结构是在相
14、对湿度为92%时的结构，称为B型DNA；而在相对湿度低于75%时，DNA空间结构参数发生变化，称为A型DNA；自然界还发现一种左手螺旋的Z型DNA。8.B 型 DNA 双螺旋螺距为3.54nm，直径为2.37nm；每个螺旋有10.5个碱基对，每两个碱基对之间的相对旋转角度为36，每两个相邻碱基对平面之间的垂直距离为0.34nm。9.DNA双链可以盘绕形成超螺旋结构。正超螺旋、负超螺旋。10.原核生物的DNA是环状的双螺旋分子。11.染色质的基本组成单位是核小体，它是由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4等5种组蛋白共同构成。12.DNA是遗传信息的物质基础：（1）DNA是生物遗传信息的载体
15、；（2）DNA是生命遗传的物质基础；（3）DNA是个体生命活动的信息基础；（4）DNA具有高度稳定性，能保持遗传的相对稳定性；（5）DNA具有高度复杂性，可以发生各种重组和突变，适应环境。13.大部分真核细胞mRNA的5端有一反式的7甲基鸟嘌呤三磷酸核苷，称为5帽结构。原核生物mRNA没有这种特殊的帽结构。14.真核细胞mRNA的3端，有一段由80至250个腺苷酸连接而成多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾（polyA） 。15.5帽结构和3polyA共同负责mRNA从细胞核向细胞质的转运，维持mRNA的稳定性以及翻译起始的控制。16.tRNA的3端连接氨基酸。17.rRNA与核糖体蛋白共同构成核
16、糖体。18.非编码RNA分为长链非编码RNA（lnc RNA）和短链非编码RNA（snc RNA） 。参与转录调控、翻译调控、RNA的剪切和修饰、mRNA的稳定、蛋白质的稳定和转运、染色体的形成和结构稳定。19.催化性小RNA也称核酶，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA。小干扰RNA（siRNA）能以单链形式与外源基因表达的mRNA结合，并诱导其降解。微RNA（miRNA）主要通过结合mRNA而选择性调控基因的表达。20.嘌呤和嘧啶含有共轭双键，故核酸（碱基、核苷、核苷酸）在260nm波长处有强烈紫外光吸收。21.DNA变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，双链解
17、离为单链。表现为粘度降低，增色效应。22.DNA解链过程中，更多共轭双键暴露，使DNA在260nm波长处的吸光度增加的现象称为DNA的增色效应。23.DNA复性：变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺文案大全实用文档旋结构。24.tRNA 二级结构为三叶草结构，三级结构为倒“L”型结构。其中从 53依次为DHU 环、反密码子环、TC 环。25. 碱基对之间的氢键维持 DNA 双螺旋横向稳定；碱基堆积力维持 DNA 双螺旋纵向稳定。三、酶三、酶1.酶是由活细胞产生的，对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。2.生物催化剂包括酶（蛋白质） 、核酶（RNA） 、脱氧核
18、酶（DNA） 。 （唔知点解，呢个知识点老师系课上重复咗好几次。 。 。 。 ）3.仅含有蛋白质的酶为单纯酶；结合酶则是由酶蛋白（蛋白质部分）和辅助因子（非蛋白质部分）共同组成。酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶。4.酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的类型。5.与酶蛋白结合疏松（非共价键）的辅助因子称辅酶；与酶蛋白结合紧密（共价键）的辅助因子称辅基。另一说法：有机物或金属有机物类型的辅助因子称为辅酶。6.金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失；金属激活酶：金属离子与酶的结合是可逆结合7.酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的具有特定三
19、维结构的区域。8.与酶活性密切相关的化学基团称为酶的必须基团，包括：结合基团：识别与结合底物和辅酶，形成酶底物过渡态化合物；催化基团：催化底物发生化学反应转化为产物。9.酶活性中心的三维结构是裂缝或凹陷，多由氨基酸残基的疏水基团组成。*10.酶活性中心外的必须基团维持酶活性中心的空间构象，又或是调节剂的结合部位。11.酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013。12.一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，称为酶的特异性或专一性。13.有的酶仅作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，称为
20、绝对专一性。14.有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子中特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于含有相同化学键或相同化学基团的一类化合物，称为相对专一性。15.有些酶只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应，称为空间结构专一性。16.活化能是指在一定的温度下，1摩尔底物从基态转变为过渡态所需要的自由能。活化能是决定化学速率的内因，是化学反应的能障。17.酶底物结合的诱导契合假说（induced-fit hypothesis） ：酶在发挥催化作用前须先与底物结合，酶与底物相互接近时，两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应，进而结合并形成酶底物复合物。18.邻近效应：
21、酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，即将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。19.酶的催化机制：酸碱催化、共价催化、亲核和亲电催化。20.米氏方程推导所基于的假设：1 反应是单底物反应；2 测定的反应速率是初速率；3 当SE时，在初速率范围内底物的消耗很少文案大全实用文档21.米氏方程：v=VmaxS/（Km+S） ，其中 Km为米氏常数，单位为 mol/L，Km=（k2+k3）/k1（1）Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。（2）Km值是酶的特征性常数，它与酶浓度无关。（3）只有当k3k2时，Kmk2/k1，
22、即为ES分解为ES的解离常数，代表酶对底物的亲和力。Km越大，酶对底物的亲和力越小，Km越小，酶对底物的亲和力越大。（4）Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率，Vmax=k3Et（5）当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变成产物的分子数称为酶的转换数，单位是s-1。k3就是酶的转换数：k3=Vmax/Et。22.将米氏方程两边同时取倒数，整理得林贝方程：23.能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。抑制作用分为可逆性抑制和不可逆性抑制。24.可逆性抑制剂与酶非共价可逆结合，使酶活性降低或消失。 （结合教材的双倒数图）（1）竞争性抑制：抑制剂和底物在结构上相似，
23、可与底物竞争结合酶的活性中心，阻碍酶和底物形成中间产物。 （看上去像酶对底物的亲和力降低，影响Km）双倒数图斜率增大，表观Km增大，但不影响Vmax。 （绕点（0，1/Vmax）逆时针旋转）（2）非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的结合位点相结合，不影响酶与底物的结合，底物也不影响酶与抑制剂的结合。 （但 IES 复合物不能释放出产物，使k3降低）双倒数图斜率增大，Km不变，Vmax降低。 （绕点（-1/Km，0）逆时针旋转）（3）反竞争性抑制：没有与底物结合的酶不能与抑制剂结合；当底物与酶结合后，抑制剂才能结合到酶活性中心外的结合位点。 （使体系中 ES 浓度下降）双倒数图斜率不变，Km降低
24、，Vmax降低。 （直线向左上方平移）25.不可逆性抑制剂和酶活性中心的必需基团共价结合，使酶失活。26.体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，这种调节方式称为酶的别构调节。27.酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的化学修饰调节。28.根据催化酶的反应类型，酶可以分为：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶。 （氧水合，裂异转）五、维生素五、维生素1.维生素是人体内不能合成，或合成量甚少、不能满足机体的
25、需要，必须由食物供给，维持正常生命活动所必须的一组低分子有机化合物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素。2.脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K。直接参与影响特异的代谢过程，在血液中与脂蛋白或特异性结合蛋白结合而运输，主要储存于肝脏。3.维生素A（抗干眼病维生素）的活化形式是视黄醇、视黄醛、视黄酸。其的功能有：（1）11-顺视黄醛与视蛋白结合生成视紫红质，维持正常的视觉功能；（2）视黄酸对基因表达和组织分化具有调节作用：全反式视黄酸和9顺视黄酸结合细胞内核受体，与DNA反应元件结合，调节某些基因的表达；（3）维生素A和胡萝卜素是有效的抗氧化剂：具有清除自由基和防止脂质氧化的作用；（4）维生素A及其
26、衍生物可以抑制肿瘤生长。文案大全实用文档4.维生素A缺乏可引起干眼病。摄入过多会出现：头痛、恶心、共济失调；肝细胞损伤、高脂血症；长骨增厚、高血钙症、软组织钙化等现象。5.维生素D的活化形式是1，25二羟维生素D3。1，25二羟维生素D3的功能有：（1）调节血钙水平：通过调节相关钙结合蛋白基因的表达，通过信号转导系统使钙通道开放，促进小肠对钙、磷的吸收；（2）影响细胞分化：促进胰岛细胞合成与分泌胰岛素，对某些肿瘤细胞具有抑制增殖和促进分化的作用。6.维生素D缺乏可引起儿童佝偻病，成人软骨病。摄入过多会出现：异常口渴，皮肤瘙痒，厌食、嗜睡、呕吐、腹泻、尿频以及高钙血症、高钙尿症、高血压、软组织钙
27、化等。7.维生素E是苯（骈）并二氢呋喃的衍生物，包括生育酚和三烯生育酚两类，每类又分、和四种。维生素E的功能有：（1）是体内最重要的脂溶性抗氧化剂：维生素E捕捉自由基，形成生育酚自由基，在维生素C或谷胱甘肽作用下还原生成非自由基产物生育醌；（2）调节基因表达：上调或下调：生育酚的摄取或降解相关基因、脂类摄取与动脉硬化相关基因、表达某些细胞外基质的基因、细胞黏附与炎症的相关基因、细胞信号系统和细胞周期调节的相关基因。（3）促进血红素的合成：能提高血红素合成的关键酶的活性。8.维生素E临床上用于治疗先兆性流产和习惯性流产。9.维生素K是2甲基1，4萘醌的衍生物。维生素K1又称甲萘醌或叶绿醌，主要存
28、在于深绿色蔬菜中；维生素K2是肠道细菌的产物。（1）维生素K的主要功能是促进凝血；（2）维生素K对骨代谢有重要作用。10.水溶性维生素包括B族维生素（B1、B2、PP、B6、B12、生物素、泛酸和叶酸） 、维生素C。水溶性维生素在体内主要构成酶的辅助因子，直接影响某些酶的活性。水溶性维生素依赖食物提供，体内过剩的水溶性维生素随尿排出体外，体内很少积聚。11.维生素B1B2PPB6B12生物素泛酸叶酸活化形式焦磷酸硫胺素（TPP）黄素单核苷酸（FMN） 、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）作用酮酸氧化脱羧酶复合物的辅酶，转移醛基氧化还原酶的辅基，递氢体烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+） 、不需氧脱氢酶的
29、辅酶，递氢体烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺甲基钴胺素、5脱氧腺苷钴胺素辅酶A、酰基载体蛋白（ACP）四氢叶酸（FH4）终止类固醇激素的作用，转氨基含金属元素钴，是唯一含金属元素的维生素，转甲基羧化酶的辅基，参与CO2固定，参与细胞信号转导和基因表达。酰基转移酶的辅酶，转移辅酶A一碳单位转移酶的辅酶PS：维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。缺乏维生素B1导致脚气病；缺乏维生素B2引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎；缺乏PP导致癞皮病。12.维生素C是一些羟化酶的辅酶，其作为抗氧化剂可直接参与体内的氧化还原反应，还具有增强机体免疫力的作用。文案大全实用文档六、糖代谢六
30、、糖代谢物质代谢包括合成代谢和分解代谢，两者处于动态平衡当中。代谢过程中涉及的脱氢反应一般伴随能量的生成。第一节第一节糖的消化吸收和运转糖的消化吸收和运转1.食物中可被分解利用的糖类主要有植物淀粉、动物糖原、麦芽糖、蔗糖、乳糖和葡萄糖等。2.淀粉直链中的是1，4糖苷键，支链中的是1，6糖苷键；纤维素中的是1，4糖苷键第二节第二节糖的无氧氧化糖的无氧氧化一、糖的无氧氧化分为两个阶段：第一阶段是糖酵解，第二阶段为乳酸生成，一、糖的无氧氧化分为两个阶段：第一阶段是糖酵解，第二阶段为乳酸生成，均在细胞质中进行。均在细胞质中进行。（一）葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸（一）葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮
31、酸步骤123456789葡萄糖葡萄糖6磷酸果糖6磷酸果糖-1，6-二磷酸磷酸二羟基丙酮3磷酸甘油醛1，3-二磷酸甘油酸3磷酸甘油酸2磷酸甘油酸底物酶己糖激酶（关键酶）磷酸己糖异构酶磷酸果糖激酶1（关键酶）醛缩酶磷酸丙糖异构酶3磷酸甘油醛脱氢酶磷酸甘油酸激酶磷酸甘油酸变位酶烯醇化酶丙 酮 酸 激 酶 （ 关 键酶）产物果糖6磷酸备注葡萄糖6磷酸消耗 1ATP果糖 1，6二需 ATP，Mg2+磷酸磷酸二羟基丙酮3磷酸甘油醛3磷酸甘油醛1，3二磷酸甘油酸3磷酸甘油酸2磷酸甘油酸磷酸烯醇 式丙 酮酸丙酮酸无氧氧化中 唯一脱氢反应第一次底物 水平磷酸化第二次底物 水平磷酸化10磷酸烯醇式丙酮酸总结：前5
32、个阶段为耗能阶段，消耗2分子ATP；后5个阶段为产能阶段，生成4分子ATP；葡萄糖 葡萄糖6磷酸 果糖6磷酸 果糖1，6磷酸 磷酸二羟基丙酮 3磷酸甘油醛 1，3二磷酸甘油酸 3磷酸甘油酸2磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸口诀：葡6果6果16，二羟基丙酮3醛，13酸3酸2酸，磷酸烯醇丙酮酸，丙酮酸！（二）丙酮酸还原为乳酸（二）丙酮酸还原为乳酸乳酸脱氢酶催化下，利用第6步反应3磷酸甘油醛脱氢产生的NADH和H+提供的氢原子，丙酮酸还原为乳酸。二、糖酵解的调控是对二、糖酵解的调控是对 3 3 个关键酶活性的调节个关键酶活性的调节文案大全实用文档（一）磷酸果糖激酶（一）磷酸果糖激酶1 1对调节糖
33、酵解速率最重要对调节糖酵解速率最重要1.ATP和柠檬酸别构抑制磷酸果糖激酶1。磷酸果糖激酶1有2个结合ATP的位点，一是活性中心内的催化部位，ATP作为底物与之结合；另一个是活性中心之外的别构部位，ATP作为抑制剂与之结合。2.AMP、ADP、果糖1，6二磷酸和果糖2，6二磷酸别构激活磷酸果糖激酶 1。3.果糖1，6二磷酸是磷酸果糖激酶1的反应产物，其对磷酸果糖激酶1的调节为正反馈调节，比较少见。4.果糖2，6二磷酸是磷酸果糖激酶1最强的别构激活剂，由磷酸果糖激酶2催化果糖6磷酸生成。5.磷酸果糖激酶2和果糖二磷酸酶2两种酶活性共存在一个酶蛋白上，具有两个分开的催化中心，是一种双功能酶。6.蛋
34、白激酶A可以使（磷酸果糖激酶2/果糖二磷酸酶2）磷酸化，导致磷酸果糖激酶2活性减弱而果糖二磷酸酶2活性升高。磷蛋白磷酸酶将其去磷酸化之后，酶活性变化相反。（二）丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要调节点（二）丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要调节点1.果糖1，6二磷酸别构激活丙酮酸激酶，而ATP、丙氨酸则有别构抑制作用。胰高血糖素则可通过化学修饰调节抑制其活性。（三）己糖激酶受到反馈抑制调节（三）己糖激酶受到反馈抑制调节*1.己糖激酶（葡萄糖激酶除外）受其产物葡萄糖6磷酸的反馈抑制，而长链脂酰CoA对葡萄糖激酶有别构抑制作用。总结：1.当消耗能量多，细胞内ATP/AMP比例降低时，磷酸果糖激酶1和丙酮酸
35、激酶均被激活，加速葡萄糖分解。反之ATP充足时，则抑制磷酸果糖激酶1和丙酮酸激酶，糖酵解分解的葡萄糖就减少。2.进食后，胰高血糖素分泌减少，胰岛素分泌增加，果糖2，6二磷酸的合成增加，加速糖酵解，主要生成乙酰CoA以合成脂肪酸；饥饿时胰高血糖素分泌增加，抑制了果糖2，6二磷酸的生成和丙酮酸激酶的活性，抑制糖酵解。三、糖无氧氧化的主要生理意义是机体不利用氧快速供能三、糖无氧氧化的主要生理意义是机体不利用氧快速供能1.糖无氧氧化能迅速提供能量；2.当机体缺氧或局部供血不足时，能量主要通过糖无氧氧化获得；3.白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃的细胞即使不缺氧也由糖无氧氧化提供部分能量。* *四、其他单糖
36、可转变成糖酵解的中间产物四、其他单糖可转变成糖酵解的中间产物1.果糖己 糖 激 酶果糖6磷酸2.半乳糖3.甘露糖半 乳 糖 激 酶半乳糖1磷酸半乳糖1磷酸尿苷酰转移酶葡萄糖1磷酸果糖6磷酸己 糖 激 酶甘露糖6磷酸磷 酸 甘 露 糖 异 构 酶第三节第三节糖的有氧氧化糖的有氧氧化1.糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。2.糖的有氧氧化分为三个阶段：第一阶段葡萄糖在胞质中经糖酵解生成丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA；文案大全实用文档第三阶段为乙酰CoA进入柠檬酸循环，并
37、耦联进行氧化磷酸化。（一）葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸（一）葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸（二）丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰（二）丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoACoA1.丙酮酸+NAD+HS-CoA乙酰CoA+NADH+H+CO22.由丙酮酸脱氢酶复合体催化，该酶复合体由丙酮酸脱氢酶，二氢硫锌酰胺转乙酰酶和二氢硫锌酰胺脱氢酶按一定比例组合而成。3.丙酮酸脱氢酶的辅酶是TPP；二氢硫锌酰胺转乙酰酶的辅酶是硫辛酸；二氢硫锌酰胺脱氢酶的辅酶是FAD、NAD+。4.催化反应分 5 步： 丙酮酸丙 酮 酸 脱 氢 酶羟乙基TPP；二 氢 硫 锌 酰 胺 转 乙 酰 酶 羟乙基TPP-E1硫辛酰胺 乙酰
38、硫辛酰胺 CoA 二氢硫锌酰胺 FADTPP-E1 乙酰硫辛酰胺；二 氢 硫 锌 酰 胺 转 乙 酰 酶二氢硫锌酰胺 乙酰CoA；二 氢 硫 锌 酰 胺 脱 氢 酶硫辛酰胺 FADH2；FADH2NAD+FADNADHH+。二、柠檬酸循环二、柠檬酸循环（一）柠檬酸循环由八步反应组成（一）柠檬酸循环由八步反应组成12345678底物乙酰CoA、草酰乙酸柠檬酸异柠檬酸酶柠檬酸合酶顺乌头酸酶异柠檬酸脱氢酶产物柠檬酸异柠檬酸备注关键酶；乙酰CoA的高能硫酯键供能关键酶；氧化脱羧1NAD+NADH+H+关键酶；氧化脱羧2NAD+NADH+H+底物水平磷酸化酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸
39、酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸苹果酸酮戊二酸脱氢酶复合体琥珀酰 CoA 合成酶琥珀酸脱氢酶苹果酸脱氢酶FADFADH2NAD+NADH+H+总结：1.柠檬酸总反应为：CH3COSCoA3NAD+FADGDPPi2H2OHS-CoA2CO23NADH3H+FADH2GTP2.脱羧生成的2个的碳原子（2CO2）来自于草酰乙酸。3.不可能通过柠檬酸循环从乙酰CoA合成草酰乙酸或柠檬酸循环的其他中间产物。4.“一二三四” ：一次底物水平磷酸化；二次脱羧；三个关键酶；四次脱氢。（二）柠檬酸循环的意义（二）柠檬酸循环的意义1.柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路；2.柠檬酸循环是三大营养物质代谢
40、联系的枢纽；3.为其他物质代谢提供小分子前体；文案大全实用文档4.为呼吸链提供H+和e-。三、糖有氧氧化是生成三、糖有氧氧化是生成 ATPATP的主要方式（也是机体产能最主要的途径）的主要方式（也是机体产能最主要的途径） 。1.1分子NADHH+的氢传递给氧时，生成2.5个ATP；1分子FADH2的氢被氧化时，生成1.5个ATP。2.加上底物水平磷酸化生成的1个ATP，1分子乙酰CoA经柠檬酸循环彻底氧化，共生成10个ATP。 （32.51.51=10）3.1mol葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O，可净生成30mol或32molATP。四、糖有氧氧化的调节四、糖有氧氧化的调节（一）丙酮酸脱氢酶
41、复合体的调节（一）丙酮酸脱氢酶复合体的调节1.乙酰CoA、 ATP、NADH别构抑制丙酮酸脱氢酶复合体，AMP、ADP、NAD+别构激活丙酮酸脱氢酶复合体。（二）柠檬酸循环的调节（二）柠檬酸循环的调节1.产物堆积。如柠檬酸、琥珀酰CoA可抑制柠檬酸合酶的活性；琥珀酰CoA抑制酮戊二酸脱氢酶复合体的活性。ATP可抑制柠檬酸合酶和异柠檬酸脱氢酶的活性，ADP则是别构激活剂。Ca2+则使酶激活。2.柠檬酸循环与上游和下游反应相协调。柠檬酸循环与糖酵解互相协调，氧化磷酸化速率影响柠檬酸循环。（三）有氧氧化的调节特点（三）有氧氧化的调节特点1.有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现；2.有氧氧化的调节是
42、为了适应机体或器官对能量的需要；3.ATP/ADP或ATP/AMP比值全程影响有氧氧化的速率。* *五、巴斯德效应五、巴斯德效应1.有氧氧化抑制生醇发酵（或糖无氧氧化）的现象称为巴斯德效应。2.缺氧时，NADHH+留在胞质，丙酮酸接受氢而还原成乳酸；有氧时，NADHH+进入线粒体内氧化，丙酮酸彻底分解为CO2和H2O。六、糖的有氧氧化与无氧氧化的区别六、糖的有氧氧化与无氧氧化的区别反应部位需氧条件产能关键酶胞质无氧或缺氧无氧氧化胞质，线粒体有氧糖原、葡萄糖H2OCO2有氧氧化底物、产物糖原、葡萄糖乳酸1mol葡萄糖净生成2molATP1mol葡萄糖净生成3032molATP磷酸果糖激酶 -1、
43、己糖激酶、糖酵解关键酶、丙酮酸脱氢酶复合体，丙酮酸激酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体迅速供能机体产能的主要方式生理意义第四节第四节 磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径在胞质中进行，分为两个阶段：第一阶段是氧化反应，生成磷酸戊糖，NADPH及CO2；第二阶段则是基团转移反应，最终生成3磷酸甘油醛和6磷酸果糖。（一）第一阶段是氧化反应（一）第一阶段是氧化反应1.葡萄糖6磷酸NADP+葡 萄 糖 6 磷 酸 脱 氢 酶葡萄糖6磷酸内酯NADPHH+；文案大全实用文档2.葡萄糖6磷酸内酯内 酯 酶6磷酸葡萄糖酸； 磷 酸 葡 萄 糖 酸 脱 氢 酶3.6磷酸葡萄糖酸NADP+6C
44、O2；4.核酮糖5磷酸异 构 酶核酮糖5磷酸NADPHH+核糖5磷酸。（二）第二阶段是一系列基团转移反应（二）第二阶段是一系列基团转移反应这些基团转移反应可分为转酮醇酶反应和转醛醇酶反应两类，接受体都是醛糖。磷酸戊糖途径总反应为：3葡萄糖6磷酸 6NADP+2果糖6磷酸 3磷酸甘油醛 6NADPH6H+CO2（三）磷酸戊糖途径的生理意义（三）磷酸戊糖途径的生理意义1. 为核苷酸的生物合成提供5磷酸核糖。2. 提供NADPH参与多种代谢反应：（1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体（2）NADPH参与羟化反应，与生物合成或生物转化有关（3）NADPH可维持GSH（谷胱甘肽）的还原性（4）参与体
45、内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应第五节第五节 糖原的合成与分解糖原的合成与分解葡萄糖单元以1，4糖苷键形成长链，以1，6糖苷键连接分支，每条链都终止于一个非还原端。一、糖原合成一、糖原合成1.葡萄糖6磷酸变 构 酶葡萄糖1磷酸UTPUDPG焦磷酸化酶UDPG 焦硫酸。UDPG是葡萄糖的活性形式。2.糖原合酶作用下，UDPG的葡萄糖基转移到糖原引物的非还原性末端，形成1，4糖苷键。糖原合酶是关键酶，只能使糖链延长，不能形成分支。3.当糖链长度达到1218个葡萄糖基时，分支酶将一段糖链转移到邻近糖链上，形成1，6糖苷键。二、糖原分解二、糖原分解1.从糖链的非还原端开始，糖原磷酸化酶（关键酶
46、）催化糖链逐个分解成葡萄糖1磷酸，裂解至距分支点约4个糖基。葡萄糖1磷酸变构回葡萄糖6磷酸。2.葡萄糖转移酶催化，将3个葡萄糖基转移到邻近糖链末端，1，6葡萄糖苷酶再将分支处的葡萄糖水解成游离的葡萄糖。葡萄糖转移酶和1，6葡萄糖苷酶是同一酶的两种活性，合称脱支酶。糖原磷酸化酶11，6葡萄糖苷酶转 移 酶3.肝内存在葡萄糖6磷酸酶，将葡萄糖6磷酸水解成葡萄糖释放入血，因此肝糖原能够补充血糖。肌肉组织中缺乏此酶，葡萄糖6磷酸只能进行糖酵解为肌收缩供能。4.从葡萄糖6磷酸进入糖酵解跳过了葡萄糖磷酸化的起始步骤，因此（肌）糖原中的1个葡萄糖基进行无氧氧化净产生3个ATP。文案大全实用文档三、糖原合成与
47、分解的调节三、糖原合成与分解的调节1.去磷酸化的糖原合酶是活性形式，磷酸化的糖原合酶没有活性。2.磷酸化的糖原磷酸化酶是活性形式，去磷酸化糖原磷酸化酶的没有活性。磷酸化过程由磷酸化酶b激酶催化。3.ATP和葡萄糖6磷酸可别构激活糖原合酶，促进糖原合成。AMP则别构抑制。4.葡萄糖别构抑制糖原磷酸化酶5.特点：（1）关键酶都以活性、无（低）活性两种形式存在，通过磷酸化和去磷酸化相互转变。（2）对合成酶系与分解酶系进行双向调节，如加强合成则减弱分解，或反之。（3）化学修饰调节和别构调节双重调节。（4）关键酶调节上存在级联效应。第六节第六节糖异生糖异生非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生，糖
48、异生的主要器官是肝。一、糖异生不完全是糖酵解的逆反应，主要是糖酵解中三个关键酶催化的反应的逆反应一、糖异生不完全是糖酵解的逆反应，主要是糖酵解中三个关键酶催化的反应的逆反应（一）丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸（一）丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸1. 丙酮酸丙 酮 酸 羧 化 酶草酰乙酸。磷酸烯醇式丙酮酸。2. 草酰乙酸磷 酸 烯 醇 式 丙 酮 酸 羧 激 酶上述两步反应共消耗2个ATP。3.丙酮酸羧化酶仅存在于线粒体内，故胞质中的丙酮酸必须进入线粒体，才能羧化成草酰乙酸。4.草酰乙酸从线粒体运转到胞质有两种方式：（1）草酰乙酸（2）草酰乙酸乙酸。（二）果糖（二）果糖1 1，6 6二磷酸果糖二磷酸果糖6 6磷
49、酸磷酸此反应由果糖二磷酸酶1催化。（三）葡萄糖（三）葡萄糖6 6磷酸水解为葡萄糖磷酸水解为葡萄糖此反应由葡萄糖6磷酸酶催化。二、糖异生的调控二、糖异生的调控*分别由不同的酶催化底物互变，称为底物循环。当催化互变的两种酶活性相等时，代谢不能向任何方向推动，结果仅是消耗ATP而释放热能，形成无效循环。（一）果糖（一）果糖6 6磷酸与果糖磷酸与果糖1 1，6 6二磷酸之间的底物循环二磷酸之间的底物循环1.果糖2，6二磷酸和AMP激活磷酸果糖激酶1的同时，抑制果糖二磷酸酶1的活性，启动糖酵解而抑制糖异生。2.胰高血糖素通过cAMP和蛋白激酶A使磷酸果糖激酶2失活，降低果糖2，6二磷酸水平，促进糖异生而
50、抑制糖酵解。（二）磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间的底物循环（二）磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间的底物循环1.抑制果糖2，6二磷酸和果糖1，6二磷酸的生成，从而抑制丙酮酸激酶。2.通过cAMP使丙酮酸激酶磷酸化失活。文案大全苹 果 酸 脱 氢 酶苹果酸进 入 胞 质苹 果 酸 脱 氢 酶草酰乙酸；草酰天 冬 氨 酸 氨 基 转 移 酶天冬氨酸进 入 胞 质天 冬 氨 酸 氨 基 转 移 酶实用文档3.通过cAMP诱导磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶基因的表达，增加酶合成。三、糖异生的生理意义三、糖异生的生理意义1.维持血糖恒定；2.补充或恢复肝糖原储备；3.肾的糖异生有利于维持酸碱平衡。四、骨骼肌中的乳酸循环