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1、第十四章氨基酸和蛋白质第一节氨基酸一、概述分子中含氨基的羧酸称为氨基酸。芳香氨基酸：脂肪氨基酸：COOHNH2CH3CH2CHCOOHNH2-氨基酸：-氨基酸：-氨基酸：CH3CHCOOHNH2CH2CH2COOHNH2CH2CH2CH2COOHNH2中性氨基酸： -NH2与-COOH 数目相等酸性氨基酸： -NH2比-COOH 数目少碱性氨基酸： -NH2比-COOH 数目多命名多用俗名。二、构型：除甘氨酸，均有手性。分子的构型可与L-乳酸联系。HOHCOOHCH3HNH2COOHCH3L-乳酸L-氨基酸三、物理性质：无色结晶，易溶于水，难溶于非极性有机溶剂。加热到熔点（200）分解。四、化
2、学性质1 两性：结构与平衡：分子中有氨基和羧基，可形成分子内盐。存在：主要以两性分子存在。中性氨基酸中 -COO-与-NH2+解离的能力不同，因此中性氨基酸的pH 不等于 7，一般略小于 7，即负离子多一些。 平衡改变：精品资料 - - - 欢迎下载 - - - - - - - - - - - 欢迎下载 名师归纳 - - - - - - - - - -第 1 页，共 5 页 - - - - - - - - - - 加入酸，平衡左移，正离子增加。加入碱，平衡右移，负离子增加。 等电点：当正离子数目等于负离子数目时的pH 值。用 pI 表示。酸性氨基酸： pI7，即 pH7，碱性氨基酸： pI7
3、，即 pH7 中性氨基酸： pI7，即 pH7 电场下的离子的迁移：强酸性溶液中，主要以正离子存在，向阴极移动。强碱性溶液中，主要以负离子存在，向阳极移动，等电点时，负离子向阳极移动，正离子向阴极移动。2 与亚硝酸反应用于定量分析中测定分子中的氨基的含量。称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法3 与甲醛作用用于封闭氨基，滴定羧基。4 络合作用N、O 可与金属离子配位5 受热分解：同羟基酸类似-氨基酸-氨基酸、-氨基酸以上氨基酸6 与茚三酮反应：-氨基酸的性质，现象：加热后，可生成蓝紫色物质。7失羧作用：小心加热，可以失去CO2得到胺第二节多肽一、肽：分子间氨基与羧基失水，以酰胺键相连，形
4、成的化合物。肽键：一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基失水形成的酰胺键。二肽：由两分子氨基酸缩合而成。三肽：由三分子氨基酸缩合而成。多肽：由多分子氨基酸缩合而成。例如：命名：1 保留游离氨基部分，以“N”端表示。保留游离羧基部分，以“C”端表示。2 以含“ C”端的氨基酸为母体，将“酸”改为“酰”。3 将“ N”端氨基酸写在最前，依次写出。4 简写：只写头一个字。二、结构测定1 端基标记法：精品资料 - - - 欢迎下载 - - - - - - - - - - - 欢迎下载 名师归纳 - - - - - - - - - -第 2 页，共 5 页 - - - - - - - - - - A
5、+ CN A- CN 22，4-二硝基氟苯法： （DNFB-Dinitroflorobenzene）3 硫氰酸酯法：第三节蛋白质一、分类高等动物体内有几百万种蛋白质，结构复杂。根据形状分为：纤维蛋白：丝蛋白、角蛋白球蛋白：酪蛋白，蛋清蛋白等根据组成分为：简单蛋白：水解后仅生成-氨基酸的蛋白质。结合蛋白：由简单蛋白与非蛋白质所组成的。例如：糖蛋白，脂蛋白，核蛋白。根据溶解性能分为：清蛋白：可溶与水，例如麦清蛋白，豆蛋白球蛋白：不溶与水，可溶与稀的中性盐溶液中。例如：黄豆中的球蛋白醇溶蛋白：不溶与水及稀盐溶液，可溶于60%80%乙醇溶液。例如：麦胶蛋白谷蛋白：不溶与水、稀盐、乙醇溶液中，可溶于0.
6、2%稀酸或稀碱中。例如：稻谷蛋白精蛋白：加热不凝固，由80%的碱性氨基酸组成，可溶与水。硬蛋白： 不溶与水、 稀酸、稀碱的纤维蛋白质，仅存在于动物界。例如： 丝蛋白，角蛋白二、结构蛋白质：是由酰胺键形成的高分子，一般分子量在10000 以上。初级结构：（一级结构）蛋白质分子中氨基酸连接顺序。高级结构：包括二、三、四级结构，决定蛋白质的专一的生理作用。二级结构：a.-螺旋型结构：一条肽链通过氢键饶成螺旋型。b.-折叠片：肽链伸直（呈锯齿形状），与相邻碳链形成链间的氢键，三级结构：由几条螺旋型肽链相互扭在一起。四级结构： 许多球型但蛋白质是由一条或多条肽链构成的，每条肽链都有各自的一、二、三级结构
7、。 这些肽链称为蛋白质的亚基或原体。各个亚基聚集成大分子的方式称为蛋白质的四级结构。三、蛋白质的主副键主键：肽键副键：盐键、二硫键、酯键、疏水作用等，对蛋白质的构象，稳定起着极其重要的作用。1盐键：多肽键上的游离羧基与氨基可形成盐键，静电作用， 属离子键，对于维系蛋白质构型不太重要。2酯键：易受酸碱破坏。3二硫键：起交联作用。精品资料 - - - 欢迎下载 - - - - - - - - - - - 欢迎下载 名师归纳 - - - - - - - - - -第 3 页，共 5 页 - - - - - - - - - - 4氢键：对于稳定蛋白质的构象，起极重要的作用。5疏水作用：主要对于三级、四
8、级结构的构象稳定起重要作用。四、性质：1 水解：肽链水解成羧基和氨基。蛋白质蛋白胨较小的肽二肽-氨基酸2胶体：分子较大，1100nm 之间，具有胶体性质。稳定性因素：粒子外围形成水膜，碰撞时不易结合成大分子而沉淀。 分子大，表面一般具有相同电荷，电性相斥，不易聚沉。3两性：三、蛋白质的沉淀可逆沉淀： 沉淀出的蛋白质分子内部结构改变很小，基本不改变，仍保持原来的活性。消除沉淀因素，沉淀会重新溶解，回到原来胶体溶液。不可逆沉淀：沉淀的蛋白质分子，内部结构发生了较大的改变，失去生物活性，消除沉淀因素，也不会重新溶解原因：1 胶体体系被破坏：可逆沉淀2 由于发生化学反应而产生沉淀：不可逆沉淀生物碱试剂
9、：重金属盐：酸性染料的阴离子活碱性染料的阳离子：苯酚、甲醛：3 由于构象改变而产生沉淀：不可逆沉淀加热、加压、强酸、强碱处理，紫外光，X- 光处理，可以破坏负键使蛋白质沉淀。五、白质的变性六、白质的颜色反应：第四节核酸一、酸的化学组成：i.元素组成C、H、O、N、P ii.水解产物水解可得核苷酸，分两类：含核糖的为核糖核酸（RNA ） ，含脱氧核糖的为脱氧核糖核酸（DNA ）组成成分RNA DNA 磷酸磷酸磷酸戊糖-D-核糖（ R）-D- 脱氧核糖（ D）含氮碱基腺嘌呤（ A） 、鸟嘌呤（ G）胞嘧啶（ C） 、脲嘧啶（ U）腺嘌呤（ A） 、鸟嘌呤（ G）胞嘧啶（ C） 、胸腺嘧啶（ T）精
10、品资料 - - - 欢迎下载 - - - - - - - - - - - 欢迎下载 名师归纳 - - - - - - - - - -第 4 页，共 5 页 - - - - - - - - - - 七、单核苷酸的结构i.核苷：由 D-核糖或 D-2-脱氧核糖与含氮碱基结合而成的含糖苷。 嘌呤和嘧啶 核苷核糖核酸可形成四种核苷：腺苷（A） 、鸟苷（ G） 、胞苷（ C） 、脲苷（ U）脱氧核糖核酸也可形成四种核苷：脱氧腺苷（dA） 、 脱氧鸟苷（dG） 、 脱氧胞苷（dC） 、脱氧胸腺苷（ dT）ii.核苷酸：是核苷的磷酸酯。 即一分子核苷酸由一分子磷酸、一分子五碳糖、 一分子碱基组成。由核糖核酸水解得到的核苷酸叫核糖核苷酸。由脱氧核糖核酸水解得到的核苷酸叫脱氧核糖核苷酸。核糖核苷酸脱氧核苷酸腺嘌呤核苷酸（AMP ）腺嘌呤拖脱氧苷酸（dAMP ）鸟嘌呤核苷酸（GMP）鸟嘌呤脱氧核苷酸（dGMP）胞嘧啶核苷酸（CMP）胞嘧啶脱氧核苷酸（dCMP）脲嘧啶核苷酸（UMP）胸腺嘧啶脱氧核苷酸（dTMP）iii.生物体内游离的核苷酸二、DNA 的结构1 一级结构2 二级结构精品资料 - - - 欢迎下载 - - - - - - - - - - - 欢迎下载 名师归纳 - - - - - - - - - -第 5 页，共 5 页 - - - - - - - - - -