《生物化学-酶习题(共15页).doc》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学-酶习题(共15页).doc（15页珍藏版）》请在taowenge.com淘文阁网|工程机械CAD图纸|机械工程制图|CAD装配图下载|SolidWorks_CaTia_CAD_UG_PROE_设计图分享下载上搜索。
1、精选优质文档-倾情为你奉上习题1:.单选题1关于酶的叙述哪一个是正确的？ A酶催化的高效率是因为分子中含有辅酶或辅基 B所有的酶都能使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行 C酶的活性中心中都含有催化基团 D所有的酶都含有两个以上的多肽链 E所有的酶都是调节酶2酶作为一种生物催化剂，具有下列哪种能量效应 A降低反应活化能 B增加反应活化能 C增加产物的能量水平 D降低反应物的能量水平 E降低反应的自由能变化3酶蛋白变性后其活性丧失，这是因为 A酶蛋白被完全降解为氨基酸 B酶蛋白的一级结构受破坏 C酶蛋白的空间结构受到破坏 D酶蛋白不再溶于水 E失去了激活剂 4.下列哪一项不是酶促反应的特点？
2、A酶有敏感性 B酶的催化效率极高 C酶能加速热力学上不可能进行的反应 D酶活性可调节 E酶具有高度的特异性5酶的辅酶是 A与酶蛋白结合紧密的金属离子 B分子结构中不含维生素的小分子有机化合物 C在催化反应中不与酶的活性中心结合 D在反应中作为底物传递质子、电子或其他基团 E与酶蛋白共价结合成多酶体系6下列酶蛋白与辅助因子的论述不正确的是 A酶蛋白与辅助因子单独存在时无催化活性 B一种酶只能与一种辅助因子结合形成酶 C一种辅助因子只能与一种酶结合成全酶 D酶蛋白决定酶促反应的特异性 E辅助因子可以作用底物直接参加反应7含有维生素B的辅酶是ANAD BFAD CTPP, DCoA EFMN8下列哪
3、种辅酶中不含核苷酸？A.FAD BFMN CFH4 D NAD ECoASH9有关金属离子作为辅助因子的作用，论述错误的是 A作为酶活性中心的催化基团参加反应 B传递电子 C连接酶与底物的桥梁 D降低反应中的静电斥力 E与稳定酶的分子构象无关10结合酶在下列哪种情况下才有活性 A.酶蛋白单独存在 B辅酶单独存在 C亚基单独存在 D全酶形式存在 E有激动剂存在 11.下列哪种辅酶中不含有维生素A.CoASH B.FAD C.NAD D.CoQ E.FMN 12酶保持催化活性，必须A.酶分子完整无缺 B.有酶分子上所有化学基团存 C.有金属离子参加D有辅酶参加 E.有活性中心及其必需基团 13.酶
4、催化作用所必需的基团是指 A.维持酶一级结构所必需的基团 B.位于活性中心以内或以外的，维持酶活性所必需的基团 C.酶的亚基结合所必需的基团 D.维持分子构象所必需的基团 E.构成全酶分子所有必需的基团 14.酶分子中使底物转变为产物的基团称为A.结合基团 B.催化基团 C碱性基团 D酸性基团 E疏水基团15酶的特异性是指 A酶与辅酶特异的结合 B酶对其所催化的底物有特异的选择性 C酶在细胞中的定位是特异性的 D酶催化反应的机制各不相同 E在酶的分类中各属不同的类别16酶促反应动力学研究的是 A酶分子的空间构象 B酶的电泳行为 C酶的活性中心 D酶的基因来源 E影响酶促反应速度的因素17关于酶
5、与底物的关系 A如果酶的浓度不变，则底物浓度改变不影响反应速度 B当底物浓度很高使酶被饱和时，改变酶的浓度将不再改变反应速度 C初速度指酶被底物饱和时的反应速度 D在反应过程中，随着产物生成的增加，反应的平衡常数将左移 E当底物浓度增高将酶饱和时，反应速 度不再随底物浓度的增加而改变18关于Km值的意义，不正确的是 AKm是酶的特性常数 BKm值与酶的结构有关 CKm 值与酶所催化的底物有关 DKm等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度E Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度19.酶的Km值大小与:A酶性质有关 B酶浓度有关 C酶作用时间有关 D酶作用温度有关E酶的最适pH有关20一种
6、酶作用多种底物时，其天然底物的值应该是A最大 B与其它底物相同 C居中间 D最小 E与Ks相同21.当Km值近似于ES的解离常数见时，下列哪种说法正确？ AKm值愈大，酶与底物的亲和力愈小 BKm值愈大，酶与底物的亲和力愈大 CKth值愈小，酶与底物的亲和力愈小 D在任何情况下，Km与见的涵意总是相同的 E既使K，也不可以用K表示酶对底物的亲和力大小22温度对酶促反应速度的影响是 A温度升高反应速度加快，与一般催化剂完全相同B 低温可使大多数酶发生变性 C最适温度是酶的特性常数，与反应进行的时间无关 D最适温度不是酶的特性常数，延长反应时间，其最适温度降低 E最适温度对于所有的酶均相同23PH
7、对酶促反应速度的影响，下列哪项是对的：APH对酶促反应速度影响不大B不同酶有其不同的最适PHC酶的最适PH都在中性即PH7左右D酶的活性随PH的增高而增大EPH对酶促反应速度影响主要在于影响该酶的等电点。24各种酶都具有最适pH，其特点是A最适出一般即为该酶的等电点B最适pH时该酶活性中心的可解离基团都处于最适反应状zC最适PH时酶分子的活性通常较低D大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形E在生理条件下同一细胞酶的最适pH均相同25竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是AKm增加，Vmax不变 BKm降低，Vmax不变 CKm不变，Vmax增加 DKm不变，Vmax降低 EKm降低，Vmax降低26有
8、关竞争性抑制剂的论述，错误的是A结构与底物相似 B与酶的活性中心相结合 C与酶的结合是可逆的D抑制程度只与抑制剂的浓度有关E与酶非共价结合27对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的A使酶变性失活的抑制剂B抑制剂与酶是共价键相结合C抑制剂与酶是非共价键结合D抑制剂与酶结合后用透析等物理方法木能解除抑制E可逆性抑制剂即指竞争性抑制28丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是A.反馈抑制 B非竞争抑制 C竞争性抑制 D非特异性抑制 E反竞争性抑制？29反竞争性抑制剂具有下列哪一种动力学效应A使Km值升高，Vmax不变 B使Km值降低Vmax不变C使Km值不变，Vmax升高 D使Km值不变Vmax降低E使Km值和
9、Vmax均降低30有关非竞争性抑制作用的论述，正确的是 A不改变酶促反应的最大程度 B改变表现Km值 C酶与底物、抑制剂可同时结合，但不影响其释放出产物 D抑制剂与酶结合后，不影响酶与底物的结合 E抑制剂与酶的活性中心结合 31反竞争性抑制作用的描述是 A抑制剂即与酶相结合又与酶一底物复合物相结合 B抑制剂只与酶一底物复合物相结合 C抑制剂使酶促反应的Km值降低，Vmax增高 D抑制剂使酶促反应的Km值升高，Vmax降低 E抑制剂不使酶促反应的Km值改变，降低Vmax32下图是几种抑制作用的双倒数作图，其中直线X代表无抑制剂时的作图，那么非竞争性抑制作用的作图是 AA BB C C DDE E
10、33酶活性是指A酶所催化的反应 B酶与底物的结合力 C酶自身的变化 D无活性的酶转变成有活性的酶 E酶的催化能力34平常测定酶活性的反应体系中，哪项叙述是不适当的？A作用物的浓度愈高放好 B应选择该酶的最适PH C反应温度应接近最适温度D合适的温育时间 E有的酶需要加入激活剂 35胰液中的蛋白水解酶最初以酶原形式存在的意义是：A抑制蛋白酶的分泌B促进蛋白酶的分泌C保护自身组织D保证蛋白质在一定时间内发挥消化作用E 以上都不对36激活胰蛋白酶原的物质是：AHCI B胆汁酸 C肠激酶 D端粒酶 E胃蛋白酶37关于酶原与酶原的激活 A体内所有的酶在初合成时均以酶原的形式存在 B酶原的激活是酶的共价修
11、饰过程 C酶原的激活过程也就是酶被完全水解的过程 D酶原激活过程的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程E酶原的激活没有什么意义38某种酶以其反应速度对底物浓度作图，呈 S形曲线，此种酶多属于：A.符合米氏动力学的酶 B变构酶 C.单体酶 D结合酶 E多酶复合体39有关变构调节正确的是 A所有变构酶都有一个调节亚基，一个催化亚基。 B变构酶的动力学曲线呈S形而不是双曲线 C变构激活和酶被离子、激活剂激活的机制相同D变构抑制和非竞争性抑制相同 E变构抑制和竞争性抑制相同40变构剂与酶结合的部位是 41乳酸脱氢酶同工酶是由H、M亚基组成的A二聚体B三聚体 C.四聚体D五聚体E六聚体42含LDH1丰富的
12、组织是 A肝组织 B心肌 C红细胞 D肾组织 E脑组织 43关于变构酶的结构特点的错误叙述 A.有多个亚基组成 B.有与底物结合的部位 C.有与变构剂结合的部位 D.催化部位与别构部位都处于同一亚基上 E.催化部位与别构部位既可处于同一亚基，也可处于不同亚基上 44在酶浓度不变的条件下，以反应速度从对底物间作图，其图像为： A直线 BS形曲线 C矩形双曲线 D抛物线 E钟罩形曲线45下列关于核酶的叙述哪一个是正确的 A即核酸酶 B本质是蛋白质 C本质是核糖核酸 D最早发现的一种酶 E其辅酶是辅酶2.多选题（1）酶与一般催化剂相比有以下特点A高催化效率 B对底物有较高选择性 C降低反应活化能D不
13、改变反应的平衡点 E酶促反应无副反应( 2)证明多数酶是蛋白质的证据是A水解产物是氨基酸B可被蛋白酶水解C使蛋白质变性的因素,也使酶变性D有和蛋白质一致的颜色反应 E反复重结晶,其比活性不变(3 )关于辅酶的叙述下列哪些是正确的A与酶蛋白的结合比较疏松B不能有超滤方法与蛋白质分开C很多B族维生素参与构成辅酶D辅酶分子或辅酶分子的一部分常作用活性中心的组成成分E辅酶只决定酶的专一性,与化学基团的传递无关(4) 酶蛋白与辅酶的关系A一种酶只有一种辅酶(辅基)B不同酶可有相同的辅酶(辅基)C酶蛋白与辅酶以共价键结合D只有全酶才有活性E酶蛋白决定特异性，辅酶参与反应(5) 下列关于酶活性中心的叙述哪些
14、是正确的？A对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分B是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成的C具有三维结构D必须通过共价键与底物结合E 活性中心外的必需基团也参与对底物的催化作用(6) 酶的辅助因子可以是 A金属离子 B某些小分子有机化合物 C维生素 D各种有机和无机化合物 E非金属离子(7) 酶分子上必需基团的作用是 A与底物结合 B参与底物进行化学反应 C维持酶分子空间构象 D决定酶结构 E决定辅酶结构 ( 8)酶的专一性可分为A底物基因专一性B相对专一性C立体异构专一性D绝对专一性E同分异构专一性(9)当Km=Ks时 A.Km的大小不能表示酶与底物亲和力的大小 BKm的大小可以
15、表示酶与底物亲和力的大小CKm越大表示酶与底物的亲和力越大DKm越小表示酶与底物的亲和力越大E在任何情况下，Km与Ks的含涵义是相同的 (10 )非竟争性抑制剂作用与竟争性抑制剂作用的不同点,在于前者的:A.Km值增加B抑制剂与底物结构相似C.Km值不变D抑制剂与酶活性中心外的基团结合E提高底物浓度Vmax仍然降低(11)pH对酶促反应速度影响主要是由于A 改变必需基团的游离状态 B改变酶蛋白的空间状态C影响酶一底物复合物的游离状态 D改变介质分子的解离状态 E改变辅酶的解离状态(12)可逆性抑制剂A是使酶变性失活的抑制剂B是抑制剂与酶结合后用透析等方法不能除去的抑制剂C是抑制剂与酶结合后用透
16、析等方法能除去的抑制剂D是与酶分子以共价键结合的抑制剂E是特异的与酶活性中心结合的抑制剂 (13)林一贝氏方程式是指：A米一曼氏方程的另一名称 B米一曼氏方程的双倒数方程 C一种与米一曼氏方程无关的方程D由曲线变为直线方程的一种 E米一曼氏方程的双对数方程(14 )变构酶的特点A常由2个或2个以上亚基组成B具有催化部位(亚基)和调节部位(亚基)C受到变构剂影响后发生构象改变,使酶活性提高D催化部位负责与底物结合与催化E调节部位负责调节酶的反应速度 (15 )对酶蛋白合成具有诱导作用的物质有 A.激素 B.药物 C.底物 D.产物 E.蛋白 (16)以下关于LDH1与 LDH5的叙述,哪此是正确
17、的?A两者在心肌和肝脏分布量不同B能催化相同的反应,但生理意义不同C对同一底物Km值不同D对同一底物Km值相同E可有电泳法将它们分离开(17)一种酶的活性有赖于酶蛋白的疏基，能有效地保护这种酶，防止氧的物质是 A维生素C B维生素E C还原型谷甘肽 D.同型半氨酸E.胱氨酸(18)以无活性的酶原形式分泌的酶有。A：核糖核酸酶 B凝血酶 C.胰淀粉酶 D胃蛋白酶 E. 纤溶酶（19）酶原之所以没有活性是因为：A 酶蛋白的肽链合成不完全B 因为其蛋白分子与其它物质结合在一起C 未形成或暴露酶的活性中心D 酶原是未被激活的酶的前身物E 酶原是普通蛋白质(20)变构酶的动力学特点是AV对S作图呈S型
18、BV对S作图呈抛物线型CV对S作图呈矩形双曲线型D初速度对S关系不符合米氏方程E初速度对S关系符合米氏方程 (21)常见的酶活性中心的必需基团有； A半胱氨酸和胱氨酸的巯基 B组氨酸的咪唑基 C谷氨酸，天冬氨酸的侧链羧基 D苏氨酸的羟基 E丝氨酸的羟基(22)NAD”和FAD在结构上的共性是：A含有维生素B B是一种二核苷酸 C.AMP DADP E是一类脱氢酶的辅酶 3.名词解释（1） 酶（2） 全酶（3） 酶的辅助因子（4） 辅酶和辅基（5） 酶活力（6） 激活剂（7） 抑制剂（8） 不可逆抑制作用和可逆抑制作用（9） 非争性抑制作用（10） 酶的专一性（11） 变构效应（12） 变构酶（
19、13） 共价调节酶（14） 酶原激活（15） 同工酶4.问答题（1）酶与一般催化剂相比有何异同？（2）举例说明酶的三种特殊性异性。（3）金属离子作为辅助因子的作用有哪些？（4）酶的必需基团有哪几种？各有什么作用？（5）酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？（6）说明温度对酶促反应速度的影响及实用价值。（7）说明pH对酶促反应速度的影响（8）比较三种可逆性抑制作用的特点。（9）测定酶活性时应注意些什么？（10）什么叫同工酶？有何临床意义？（11）维生素与辅酶的关系。参考答案一、单选题评析：1. 酶之所以能高效催化则通过降低反应的活化能实现的。酶同一般催化剂一样能缩短反应达平衡的时间，但不改变反应的平衡
20、点，即不改变反应的平衡常数。有的酶是由一条多肽链构成，称为单体酶，有的酶有二条以上多肽链组成，称寡聚酶。在代谢途径中，决定整个代谢途径速度的酶才称为调节酶。2. 酶可显著降低反应的活化能，从而加速化学反应的进行。3. 酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的理化性质。所以酶变性后，空间结构破坏，一级结构不变，导致生物学活性丧失。4. 酶促反应的特点有高度的催化效率；高度的特异性，酶活性可调节性，高度的不稳定性。5. 与酶蛋白结合疏松的辅助因子称为辅酶。辅酶参与酶活性中心组成。辅酶在反应中起传递电子、质子或一些基团的作用。6. 由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。只有全酶才有催化活性。酶蛋白决定反
21、应的特异性，辅助因子在反应中起传递某些基团的作用。酶种类多，但辅助因子种类少。一种辅助因子可同多种酶结合成具有特异性的酶。7. B族维生素以辅酶的形式而发挥作用。NAD+含有烟酰胺，FAD或FMN中含有核黄素（B1），TPP中含有硫胺素，辅酶A中含有泛酸。8. 前4种辅酶中含有核苷酸。FH4是由喋呤啶与对氨基苯甲酸及谷氨酸组成，不含有谷氨酸。9. 金属离子作为辅助因子的作用是作为酶活性中心的催化基团参加反应；连接酶与底物的桥梁；稳定酶的空间构象所必需；中各阴离子，减少静电斥力。10. 仅由氨基酸残基组成的酶称为单纯酶。分子中除含有蛋白质外，还含有非蛋白部分的酶称为结合酶。结合酶的蛋白部分称为酶
22、蛋白，非蛋白部分称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子形成的复合物称为全酶。酶蛋白与辅助因子单独存在都无催化活性，只有全酶才有。11. CoQ又称泛醌，是醌类化合物，不含有维生素。它是呼吸链的组成成分，起传递氢或电子的作用。12. 酶分子中有许多化学基团，其中只有一小部分基团与酶的催化作用直接相关，称为必需基团。这引起必需基团又在空间位置上组成特定的空间结构，构成活性中心，这是酶发挥其催化作用的关键部位。在结合酶类中，辅基或辅酶也参与活性中心的组成。13. 酶的必需基团是指哪些与酶活性密切相关的基团。这些必需基团有的位于活性中心内，有的位于活性中收外。位于活性中心外的必需基团对维持酶活性中心应有的空间
23、构象所必需。14. 酶活性中心的必需基团有二种：一是结合基团，其作用是与底物结合，另一是催化基团，其作用是使底物转变成产物。15. 与一般催化剂不同，酶对其所催化的底物具有较严格的选择必，即一种酶仅作用一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。16. 酶促反应动力学就是研究酶促反应速度及其影响因素。17. 当酶浓度恒定时，底物浓度对酶促反应速度的影响不成线性关系，而呈双曲线。在极低底物浓度下，酶促反应速度随底物浓度的增加而线性增加。当底物浓度超过一定限度后继续增加底物浓度，反应速度即不再按线性增加。底物浓度增高使酶饱和时，反应速度不再随底
24、物浓度的增加而改变，即达到了最大值。18. Km值是酶促反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度。19. Km是酶的特征性常数，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。20. 如果一种酶能作用于多种底物时，一般认为Km最小的底物是该酶的天然底物。21. 当KmKs时，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。Km愈小，酶对底物的亲和力愈大，Km愈大，酶对底物的亲和力愈小。当K2K3时，KmKs，但K3值并非在所有酶促反应中都远小于K2，所以此时Ks值与Km值涵义不同，不能互相代替使用。22. 并非所有酶的最适温度都相同，大多数酶的最适温度多在35-40之间，少数酶例外。环境温度低于最
25、适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性面降低。最适温度不是酶的特征常数，它与反应时间有关。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。23. 酶反应体系中的pH值显著影响酶的催化效率。酶在最适pH值时催化能力最强，偏离最适pH，酶的活性降低。虽然不同酶的最适pH各不相同，但大多数酶的最适pH在中性，少数例外。24. 酶反应介质的pH可影响酶、底物和辅酶的解离情况。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况最适宜它们的相互结合并发生催化作用，使酶反应速度达最大值，这个pH值称为酶的最适pH。大多数酶活性的最适pH曲线为钟罩形。25.
26、竞争性抑制的动力学效应是使Km增高，Vmax不变。26. 竞争性抑制剂与底物结构类似，能与底物竞争与酶活性中心结合，形成抑制剂复合物，从而阻碍底物与酶活性中心的结合，由于抑制剂与酶结合是可逆的，其抑制程度与底物和抑制剂的相对比例有关。27. 凡使酶变性失活的因素不属于抑制剂范畴。可逆性抑制剂通常以非共价键盘与酶可逆性结合，使酶活性降低或消失，此类抑制剂可用透析等方法除去，使酶恢复活性。28. 丙二酸结构与琥珀酸相似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂，其动力学效应是使Km增高，Vmax不变。29. 反竟争性抑制的动力学效应是Km降低，Vmax降低。30. 非竟争性抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，
27、不影响底物与酶的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能释放产物。因抑制剂不影响酶与底物的结合，即Km不变，即使增加底物浓度也不能解除抑制剂对酶的抑制，故Vmax降低。31. 反竟争性抑制剂只与酶-底物复合物结合，当ES与I结合后，酶活性被抑制，等于有效酶减少，Vmax必然降低。由于ES除转变产物外，又多一条生成“废品“ESI的去路，使E与S亲和力增加，其Km变小了32酶的非竟争性抑制能使表观Km不变和斜率增加，Vmax降低，故直线是该酶的非竞争性抑制曲线。33酶活性是指催化化学反应的能力，其衡量标准是酶促反应速度的大小。34测定酶活性时，通常要加入足够
28、的底物，一般相当于是10Km以上，但过高也并非所宜，有时过高浓度的底物反而会对酶有抑制作用。35消化管内蛋白酶以酶原形式分泌，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。36胰蛋白酶原受肠激酶的激活，生成的胰蛋白酶又可自身激活。37并非所有的酶在初合成时以酶原形式存在。酶原的激活是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原部分肽键断裂，空间构象发生改变，有利于酶活性中心的形成。酶原的激活对保证酶在特定部位与环境发挥催化作用有很重要的意义。38变构酶常有2个以上的亚基。当一个亚基与变构效应物结合而发生构象变化后，可以改变第二个亚基与变构效应物的亲和力，引起各个亚基
29、连续地加速构象变化的过程，表现为活性达最高或最低。39变构酶的动力学曲线呈S型，而符合米氏方程的酶的动力学曲线呈距形双曲线。40变构剂与变构酶活性中心外的调节部位结合，使酶发生构象变化，并改变其催化活性。41乳酸脱氢酶同工酶是由H、M亚基组成的四聚体。42LDH的5种同工酶是LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）和LDH5（M4）。H亚基为心肌型，故LDH1主要分布在心肌组织中。43变构酶的特点是由多亚基组成；活性中心有与底物结合的催化部位，活性中心外还有变构效应剂结合的调节部位；催化部位和调节部位可位于同一亚基上或不同的亚基上。44核酶是指具有催化作用
30、的RNA称为核酶，即核酶的本质是核糖核酸而不是蛋白质。核酸酶是指所有可水解核酸的酶，可分为DNA酶和RNA酶。二、多选题答案：1ABE 2ABCDE 3ACD 4ABDE 5AC 6ABC 7ABC 8BCD 9BD 10CDE 11ACE 12CE 13BD 14ABDE 15ABC 16ABCE 17ABC 18BDE 19CD 20AD 21BCE 评析：1 酶的特点有高度催化效率；高度特异性；酶可调节性；高度不稳定性。2 可被蛋白酶水解，其产物是氨基酸，水解后酶活性也消失；具有蛋白质的理化性质，凡可使蛋白变性的因素均可使其失活，具有和蛋白质一致的颜色反应。可反复重结晶，比活性不变。3
31、与酶蛋白结合疏松，用透析或超滤方法易与酶蛋白分离的辅助因子称为辅酶。B族维生素参与辅酶的组成。对于结合酶，辅酶（基）参与活性中心的组成，在化学反应，起传递化学基团的作用。4 酶蛋白与辅酶的关系是：一种酶蛋白只能与一种辅酶结合生成一种全酶，催化一种反应，而一种辅酶可与多种酶蛋白结合生成不同全酶，催化不同反应。因而酶蛋白决定反应专一性，辅酶则具体参加反应。两者单独存在时均无活性，只有结合成全酶，才有活性。5 酶活性中心是酶分子上必需基团靠近但又构成一定间构型的区域，它只是酶分子的一小部分，具有三维结构。一般由位于一条多肽链的一些部位或几条多肽链上的空间构型上邻近的几个氨基酸残基组成的。一般与底物以
32、非共价键结合。6 酶的辅助因子可以是金属离子或小分子有机化合物。小分子有机化合物中常含有B族维生素。7 酶活性中心内的必需基团的作用是与底物结合，催化底物转变成产物。活性中心外的必需基团用于维持酶活性中心应有的空间构象。8 酶的专一性（特异性）分为三种类型：绝对特异性；相对特异性；立体异构特异性；9 当KmKs时，Km可代表酶对底物的亲和力。Km愈小，酶对底物的亲和力愈大，Km愈大，酶对底物的亲和力愈小。10非竟争性抑制剂是与酶活性中心外的部位相结合，这种结合不影响酶与底物的结合，抑制剂与底物无竞争关系，但生成的酶-底物-抑制剂中间复合物，不能生成产物和酶。非竟争性抑制作用的特征是表观Km不变
33、，Vmax下降。11酶反应介质的PH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。12林-贝氏方程式是米曼氏方程的双倒数方程，通过转换将米曼氏方程的距形曲线转变为直线。13变构酶常由2个以上亚基组成。除有与底物结合的催化部位外，还有与变构剂结合的调节部位。催化部位与底物结合催化底物转变成产物。调节部位的作用可调节酶促反应速度。变构酶受变构剂影响发生变构后可使酶的活性提高或降低。14 某些底物、激素、药物等可加速酶合成，这些化合物称为诱导剂。15 LDH有5种同工酶。LDH1主要分布在心肌，LDH5主要分布在肝和骨骼肌中。它们催化相同的反
34、应，但可有不同的功能。例LDH1其作用主要使乳酸脱氢生成丙酮酸，便于心脏利用乳酸氧化供能。反之，骨骼肌富含LDH5，其作用是使丙酮酸还原为乳酸，有利于骨骼肌进行酵解。同工酶是由酶蛋白结构不同，所带电荷不同，可用电泳法将其分开。16 维生素C、维生素E、还原型谷胱甘肽是体内重要的还原剂，可防止疏基酶被氧化。17 以酶原形式分泌的酶有消化道内的蛋白酶和血浆中参于凝血和溶血酶。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、弹性蛋白酶、凝血酶原等。核糖核酸酶是水解核酸的酶。18 变构酶与符合米氏方程的酶不同，其V对S作图不呈距形双曲线，而呈现S形曲线。19 组氨酸残基的咪唑基、丝氨酸残基的羟基、半胱氨酸
35、残基的巯基以及谷氨酸残基的羧基是构成酶活性中心的常见基团。20 NAD+含维生素PP，FAD含维生素B2。NAD+和FAD都是脱氢酶的辅酶，二者结构中都含有AMP，都是二核苷酸。三、名词解释1 酶:是由活细胞产生的，对底物具有极高催化效能和高度专一性的蛋白质，又称其为生物催化剂 2全酶：是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。 3. 酶的辅助因子：构成全酶的一个组分，主要包括金属离子及小分子有机化合物，主要作用是在酶促反应中运输转移电子，原子或某些功能基团的作用。 4辅酶和辅基：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢
36、固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白的结合的牢固程度不同，无严格绝对的界限。5酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间。6激活剂：凡能提高酶活性的物质均称为激活剂，其中大部分为离子或简单的有机化合物。另外还有对酶原起激活作用的蛋白质性质的大分子物质。7.抑制剂：能使酶分子上的某些必需基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速度降低的物质。8不可逆抑制作用与可逆抑制作用：前者是某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用
37、透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。后者则指抑制剂以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢复活性。9非竞争性抑制作用：非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成EI或ESI复合物，从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速度降低的可逆抑制作用，不能通过增加 底物浓度的方法解除。10酶的专一性：即特异性，是指酶催化特定的底物发生一定的化学反应生成特定产物的特性。 11别构效应：调节物（或效应物）与别构酶酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构效应。12别构酶：
38、一种般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节物的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。13共价调节酶：由于其他的酶对某一酶的结构进行共价修饰而使其在活性形式与非活性（或高活性与低活性）形式之间相互转变，这种调节酶即为共价调节酶。14酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位时由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心、形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。15同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成
39、及理化性质有所不同的一组酶。四、问答题1 相同点：l）反应前后无质和量的改变；则只催化热力学允许的反应；3）不改变反应 的平衡点；4）作用的机理都是降低反应的活化能 不同点：l）酶的催化效率高；2）对底物有高度特异性；3）酶在体内处于不断的更新 中；4）酶的催化作用受多种因素的调节；5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格21）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。例如，腕酶只水解尿素。 2）相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如，脂肪
40、酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。 3）一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。例如，乳酸脱氢酶只作用于L一乳酸，而不催化D一乳酸。31）作为酶活性中心的催化基团参加反应。 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。 3）为稳定酶的空间构象所必需。4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的
41、空间构象所必需。5l）酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。 4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。6酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应 速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60以上时，大多数酶开始变性；80时，多数酶的变性已不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这
42、一效应起主导作用，温度每升高10，反应速度可加大l2倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。 临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和 营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。 生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应液的温度。酶制剂应保存在冰箱中，从冰箱中取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。7酶分子中的必需基团在不同的 pH条件下解离状态不同，其所带电荷的种类和数量也各不相同。酶活性中心中的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大时的催化作用。此外，许多底物与辅酶（如 ATP、NAD、辅酶A、氨基酸等）也具有解离性质，pH的改变也可影响它们的解离状态，从而影响它们与酶的亲和力。因此，pH的改变对酶的催化作用影响很大。酶催化活性最大时的环境 pH称为酶促反应的最适pH.81）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变 2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制