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1、. .根底生物化学期末考试复习题延边大学农学院 农学系 植物生理生化教研室 金 江 山2021年12月第 一 部 分 ：名 词 解 释1、 转氨基作用：指由一种氨基酸将其分子上的氨基转移至其它-酮酸上，形成另一种氨基酸的过程。在转氨酶的催化下，-氨基酸的氨基转移到-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的-氨基酸生成相应的-酮酸，而原来的-酮酸那么形成了相应的-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。2、 氧化磷酸化作用：在生物氧化过程中，底物脱氢产生的NADH+H+或FADH2，经呼吸链氧化生成H2O的同时所释放的自由能用于ADP磷酸化形成ATP，这种氧化与磷酸化相偶联的作用叫氧化磷酸化。3、
2、P/O比：指在生物氧化中，每消耗一个氧原子所生成的ATP分子数或每消耗一摩尔原子氧生成的ATP摩尔数。4、氧化作用：是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳原子和碳原子之间发生断裂，碳原子被氧化形成酮基，生成乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。或是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳链的，碳原子上脱氢氧化并断裂，生成一分子乙酰CoA的过程。5、电子传递链：指存在于线粒体内膜上的一系列传递体和电子传递体，按一定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电子的链。6、糖酵解：既糖的发酵分解、是葡萄糖经1、6二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸转变为丙酮酸同时生成ATP的过程。7、底物水平磷酸化作用：指底物在氧化过程中
3、ATP的生成没有氧分子参加，也不经过电子传递链传递电子，在底物直接氧化水平上进展磷酸化的过程。8、尿素循环：是陆生动物排氨的主要途径。氨基酸氧化时产生的氨，在肝胀细胞线粒体和胞质中，经过谷氨酸、瓜氨酸、精氨琥珀酸、精氨酸、鸟氨酸循环，生成尿素的过程。2分子氨经过尿素循环可生成1分子尿素，尿素经过肾脏排出体外。9、蛋白质一级构造：是指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二流键的位置，又叫化学构造。10、增色效应：与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。11、等电点：当溶液在某一特定的PH时，两性化合物蛋白质、氨基酸主要以两性离子形式
4、存在，净电荷为零，在电场中不发生移动，此溶液的PH值称该两性化合物的等电点。12、T m值：通常把增色效应到达一半时的温度或DNA双螺旋构造失去一半时的温度叫该DNA的熔点或溶解温度，用Tm 值来表示。13、非竞争性抑制作用：酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者无竞争作用，但生成的中间产物ESI不能进一步分解为产物，因此酶活性降低。14、乙醛酸循环：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以由乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。或是植物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径，发生在乙醛酸循环体中，可看作三羧酸循环支路，它绕过两个脱
5、羧反响，将两分子乙酰CoA转变成一分子琥珀酸的过程。15、竞争性抑制作用：是一种可逆的抑制作用，抑制剂和底物竞争酶的结合部位，从而影响了底物和酶的正常结合。16、葡萄糖的异生作用：是非碳水化合物的前体如丙酮酸或草酰乙酸合成蛋白质的过程。17、核酸限制性内切酶：是一类具有极高专一性，在识别位点内或附近识别并切割外源双链DNA，形成粘性末端或平端的核酸内切酶。18、密码的简并性：一个氨基酸具有两个以上密码子的现象。19、蛋白质变性：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象叫做蛋白质的变性作用。2
6、0、别构效应：调节物与酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反响速度及代谢过程，此效应称酶的别构效应。21、乳酸发酵：在无氧条件下，丙酮酸承受3-磷酸甘油醛脱氢酶催化形成的NADH上的氢，在乳酸脱氢酶催化下，形成乳酸的过程叫乳酸发酵。22、外显子：在真核生物基因中，在mRNA上出现并代表蛋白质的DNA序列，叫外显子。23、分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成DNA分子或DNA/RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。24、半不连续
7、复制：在DNA复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是不连续的，所以叫做半不连续复制。25、启动子：操纵子中与RNA聚合酶结合的部位。26、核酸外切酶：从核酸的一端逐个水解下一个核苷酸或脱氧核苷酸的酶。27、同工酶：是指能催化同一种化学反响，但其酶蛋白本身的构造、组成却有所不同的一组酶。28、同义密码子：为同一种氨基酸编码的各个密码子，称为同义密码子。29、翻译：以mRNA为模板，氨酰tRNA为原料直接供体，在多种蛋白质因子和酶的参与下，在核糖体上将mRNA分子上的核苷酸顺序表达为有特定氨基酸顺序的蛋白质的过程。30、酰胺平面：组成肽键的4个原子C、O、N、H和与之相连的两个-C原子
8、都处于一个刚性构造平面上，这个平面叫酰胺平面。31、酶工程：是指酶制剂在工业上的大规模生产及应用，分化学酶工程初级酶工程和生物酶工程高级酶工程。32、酶的比活力：即每毫克酶蛋白所含酶的活力单位数。比活力高，表示酶纯度高。33、结合蛋白质酶：又称双成分酶，即全酶酶蛋白辅助因子。酶蛋白决定酶反响的专一性，辅助因子是酶表现催化活性所必需的，只有全酶时酶的活性才能充分表现出来，缺一不可。与酶蛋白结合松弛的辅助因子又称为辅酶，可通过透析或其他方法除去；以共价键与酶蛋白结合结实的辅助因子又称为辅基，不能用透析方法除去。34、联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进展的脱氨基作用方式。35、操纵基因
9、：操纵子中介于启动子部位与构造基因组之间的DNA序列，能与调节基因产生的阻遏物结合，控制构造基因表达。36、冈崎片段：两条新生链都只能从5端向3端延伸，前导链连续合成，滞后链分段合成。这些分段合成的新生DNA片段称冈崎片段。细菌冈崎片段长度10002000个核苷酸，真核生物冈崎片段长度100200个核苷酸。在连续合成的前导链中，U糖苷酶和AP内切酶也会在错配碱基U处切断前导链。37、同功受体：转运同一种氨基酸的几种tRNA称为同功受体。38、反响抑制：指反响链中某些中间产物或终产物使其前面某步反响速度减慢的影响。或是指在系列反响中对反响序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节了整个系列反响速度
10、。受反响抑制的酶均是调节酶，一般是别构酶。39、调节基因：是操纵子以外的、位于操纵子附近的DNA序列，它表达的产物是阻遏物阻遏蛋白。40、反竞争性抑制作用：这类抑制剂不能同有力的酶结合，它必须在酶和底物结合后才能与酶结合形成ESI复合物，此复合物不能进一步分解为产物，这类抑制作用称为反竞争性抑制作用。41、盐析：高浓度中性盐可使蛋白质分子脱去水化层并中和其电荷而使蛋白质从溶液中凝集出来的现象叫做盐析。42、肽酶：水解多肽链羧基末端肽键羧肽酶或氨基末端肽键氨肽酶。43、蛋白质的二级构造：多肽链本身的折叠和盘绕方式，主要有螺旋、折叠和转角。氢键是稳定二级构造的主要作用力。44、内含子：在真核生物基
11、因中，不为蛋白质编码的在m RNA加工过程中消失的DNA序列，称内含子。45、蛋白质构造域：在超二级构造根底上组装而成的，多肽链折叠成近乎球状的组装体，这种相对独立的三维实体叫构造域。46、解偶联作用：在氧化磷酸化反响中，有些物质能使电子传递和ATP形成两个过程别离，它只抑制ATP的形成，不抑制电子传递，这一作用称解偶联作用。47、基因工程：又称基因重组技术，是将外源基因经过剪切加工，再插入到一个具有自我复制能力的载体DNA中，将新组合的DNA转移到一个寄主细胞中，外源基因就可以随着寄主细胞的分裂进展繁殖，寄主细胞也借此获得外源基因所携带的新特性。基因工程亦称遗传工程，即利用DNA重组技术的方
12、法，把DNA作为组件，在细胞外将一种外源DNA目的基因和载体DNA重新组合连接重组，最后将重组体转入宿主细胞，使外源基因DNA在宿主细胞中，随细胞的繁殖而增殖cloning，克隆，或最后得到表达，最终获得基因表达产物或改变生物原有的遗传性状。48、基因gene：是指DNA分子中的最小功能单位。包括RNA(tRNAr、rRNA)和蛋白质编码的构造基因及无转录产物的调节基因。49、基因组genome：是指某一特定生物单倍体所含的全体基因。原核细胞的1个“染色体DNA分子就包含了一个基因组；而真核细胞中那么指一套单倍染色体的全部基因。50、构造基因：属操纵子的信息区，可转录相应的mRNA，合成相应的
13、酶。51、操纵子operon：是指染色体上控制蛋白质酶合成的功能单位，它是由启动子promoter,P、操纵基因operator gene,O和在功能上彼此相关的假设干个构造基因structural gene,S所组成，是基因表达的协同单位。或在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个构造基因，与基因的控制位点组成一个基因表达的 协同单位，称为操纵子。1961年，J.Monod和F.Jacob提出了操纵子模型，成功地解释了酶的诱导与阻遏，为此1965年他们获得诺贝尔奖。52、阻遏作用：由于某种代谢途径的产物积累或被引入时，导致该途径中与该产物合成有关的酶类合成受到抑制或停顿的现象。53
14、、阻遏物阻遏蛋白：是调节基因产生的一种蛋白质，分有活性与无活性两种形式，活性阻遏物可与操纵基因结合，使构造基因关闭。54、共价修饰调节：通过引入或除去共价结合的某一化学基因，从而引起酶的活性与无活性或低活性两种形式相互转换，借以控制代谢的方向和速度的调节方式，称为共价修饰调节。或是指酶分子中的某些基团，在其他酶的催化下，可以共价结合或脱去，引起酶分子构象的改变，使其活性得到调节，此类酶称为共价修饰调节酶。55、酶的活力单位：是指在特定条件下25，最适PH，底物浓度是饱和浓度在一分钟内能转化一微摩尔底物的酶量或转化底物中一微摩尔有关基团的酶量。56、酶原激活：酶原没有活性的酶的前体形式在一定条件
15、下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生一定的变化形成具有活性的三维构造过程称为“酶原激活。57、前馈激活：是指在一反响序列中，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用，促使反响向前进展。58、生物化学：是研究生物的化学组成和生命现象本质的一门科学。是运用化学、数学、物理学、和生物学的技术与方法，从分子水平研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入提醒生命现象本质的一门科学，有生命的化学之称。59、分子生物学：广义概念：研究蛋白质及核酸等生物大分子构造和功能，也就是从分子水平说明生命现象和生物学规律。狭义概念：偏重于核酸(或基因)的分子生物学，主要研究基因或DNA的复
16、制、转录、表达和调节控制等过程，也涉及这些过程中有关的蛋白质和酶的构造与功能的研究。60、同源蛋白：是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。同源蛋白中的一级构造中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是一样的，称为不变残基；其他位置的氨基酸称可变残基。不同种属的可变残基有很大变化，可用于判断生物体间亲缘关系的远近。61、酶的活性中心：是指酶分子中能同底物结合并起催化反响的空间部位。有结合部位：与底物相结合，决定酶的专一性；和催化部位：催化底物转变成产物,决定酶的催化能力62、邻近效应：底物接近酶的活性部位而使酶的催化活性增加的效应。63、定向效应：底物分子反响基团对着催化基团几何地定向，有利于催化
17、反响进展的效应。64、自由能：在一个反响体系的总能量中，在恒温恒压条件下能够做功的那一局部能量，叫自由能G。65、密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链中的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子或三联体密码。66、遗传密码: DNA或mRNA中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。67、同义密码子：对应于同一氨基酸的密码子称为同义密码子(Synonymous codon)。68、逆转录作用：以RNA为模板合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录作用。69、转录：是在 DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照碱基配对的
18、原那么，以四种核苷酸为原料合成一条与模板DNA互补的RNA 的过程。70、模板链：DNA双螺旋中作为RNA生物合成模板的那条DNA单链被称为模板链，或者无意义链或反意义链或负链链。71、编码链：DNA双链中不作为模X的那条链或与模板链互补的DNA链为编码链有意义链或或正链+链，因为它的序列与合成的 mRNA链一样，只是其中的T转换为U。72、氨基酸的脱羧基作用：氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。73、脂肪酸的-氧化作用：氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。74、脂肪酸的氧化作用：脂肪酸的-
19、氧化指: 脂肪酸的末端甲基-端经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成，-二羧酸的过程。75、酮体：脂肪酸-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入TCA 循环；然而在肝细胞中乙酰CoA可形成乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮,这三种物质统称为酮体。76、分子伴侣mulecular chaperone：是指一类在细胞内能帮助新生肽链正确折叠与装配组装成为成熟蛋白质，但其本身并不构成被介导的蛋白质组成局部的一类蛋白因子，在原核生物和真核生物中广泛存在。77、密码子的摆动性：密码子和反密码子配对时，密码子中前两位碱基特异性强，是标准碱基配对，但第3位碱基配对时就不那么严格，而是有一定的自由度即摆动，这一现象就是
20、密码子的摆动性。78、不对称转录：DNA是双链分子，但转录是以DNA的一条链为模板而进展的，这种转录方式称为不对称转录。第 二 部 分 ： 填 空1、-螺旋和-折叠构造属于蛋白质的二级级构造，稳定其构造的作用力是氢键。2、蛋白质根据分子形状可分为球状和纤维状两种。3、天然蛋白质分子中的-螺旋都属于右手螺旋。4、某双链DNA中含A为30%按摩尔计，那么C为20%，T为30%。5、tRNA的二级构造呈三叶草形，三级构造像个倒写的L字母。6、DNA分子中，C+G%含量越高，那么T m值越高，分子越稳定。7、酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。8、米氏方程的表达式为：V=VmaxS/Km
21、【S】。9、蛋白质的超二级构造的根本组成方式有，和。10、RNA分为tRNA 、mRNA 和rRNA ，其中以rRNA 含量为最多，tRNA 分子量最小，tRNA 含稀有碱基最多。11、核酸研究中，地衣酚法常用来测定RNA ，二苯胺法常用来测定DNA 。12、蛋白质在280nm处有最大的吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在 酪氨酸Tyr、色氨酸Try、和苯丙氨酸Phe残基的缘故。13、在-螺旋构造中，(3.6)个氨基酸残基旋转一周，螺旋每上升一圈，沿纵轴的间距为(0.54)nm，每个残基绕轴转(100)度，沿轴上升(0.15)nm。14、维持蛋白质一级构造的化学键有(肽键)和(二硫键)。维持二级构
22、造主要靠(氢键)，维持三级构造的作用力除了以上几种外还需(离子键)、(疏水键)和(X德华力)。15、所有氨基酸及游离-氨基的肽与茚三酮发生氧化脱羧、脱氨反响，生成(蓝紫色)化合物，而脯氨酸及羟脯氨酸与印三酮反响生成(黄色)化合物。16、脱氧核糖核酸在糖环的(2)位置不带羟基。17、DNA中的(T胸腺嘧啶)嘧啶碱与RNA中的(U尿嘧啶)嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。18、DNA双螺旋的两股链的顺序是(反向、平行、互补)关系。19、(mRNA)分子指导蛋白质合成，(tRNA)分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。20、染色体由(DNA )和(组蛋白)组成。21、双螺旋DNA的熔解温度Tm与(DNA
23、专一性)、(G-C含量)和(缓冲液的性质)有关。22、t RNA的三叶草构造主要含有DHU环二氢尿嘧啶环、反密码环、额外环及TC环，还有氨基酸臂。23、t RNA的氨基酸臂中的最后三个碱基是CCA-oH3，反密码子环中间有3个单核苷酸组成反密码子，t RNA不同反密码子也不同。24、酶是生物细胞产生的蛋白质为主要成分的生物催化剂。25、组成酶的蛋白质叫酶蛋白，其酶蛋白与辅组因子结合后所形成的复合物称为全酶。26、酶的构造专一性包括绝对专一性、键专一性、基团专一性，酶的立体异构专一性分为光学专一性、几何异构专一性。27、米氏常数的求法有双倒数作图法和V对V/S，双倒数作图法，其中最常用的方法是双
24、倒数作图法。28、1/Km可近似地表示酶与底物亲和力的大小，Km越大，说明亲和力越小。29、合成酶类所催化反响的代表方程式是ABATP AB+ADPPi 。30、人类假设缺乏维生素B1，即产生脚气病。31、在高等植物中，最早发现的糖核苷酸是尿苷二磷酸葡萄糖UDPG，糖核苷酸作为糖的活化形式，在寡糖和多糖的生物合成中成为单糖的供体而发挥作用。蔗糖合成时主要以UDPG作为葡萄糖供体，淀粉合成时主要以ADPG作为葡萄糖供体，而纤维素合成时UDPG和ADPG 均可作为葡萄糖供体。32、核苷二磷酸葡萄糖的生成反响是在核苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶催化下，由1磷酸葡萄糖和核苷三磷酸作用形成。33、磷酸蔗糖合成
25、酶途径也是利用UDPG作为葡萄糖供体，但葡萄糖的受体不是游离的果糖，而是6磷酸果糖，合成的产物是磷酸蔗糖，后者经磷酸酯酶水解，形成蔗糖。34、按照分子中有无分枝，可分为直链淀粉和支链淀粉。植物体内合成淀粉时，先合成直链淀粉，后在直链的根底上进一步合成支链淀粉。35、直链淀粉是由D葡萄糖以1，4糖苷键缩合而成的生物大分子，分子中含有一个复原性端基和非复原性端基。36、植物体内直链淀粉的合成主要有以下几条途径：淀粉磷酸化酶途径，淀粉合成酶途径，D酶途径。37、淀粉磷酸化酶途径广泛存在于各种生物体内，而且需要引物作为葡萄糖受体，这种引物主要是葡萄糖1，4糖苷键的化合物，葡萄糖供体是G1P，反响中葡萄
26、糖基接在引物的非复原性末端。38、支链淀粉除具有1，4糖苷键的直链外，尚有1，6糖苷键连接的分支点，由Q酶催化完成，在淀粉合成酶和Q酶的共同作用下，直至形成大分子的支链淀粉。39、支链淀粉的彻底水解需要淀粉酶、淀粉酶、脱支酶和麦芽糖酶的共同催化作用。40、淀粉彻底水解的产物是葡萄糖，淀粉磷酸解的终产物是1磷酸葡萄糖，后者比前者具有更重要的生理意义。41、从葡萄糖到丙酮酸，EMP途径共经历10步生化反响，催化反响的10中酶均分布在细胞质可溶局部，第一阶段葡萄糖经过磷酸化作用活化，并进一步分解为三碳糖，每分解1分子葡萄糖需要2分子ATP，这是一个耗能的过程；第二阶段由三碳糖转变为丙酮酸，生成ATP
27、，这是一个氧化产能的过程。42、以下各个底物被细胞匀浆液完全氧化时，分别生成多少ATP？：丙酮酸15，NADH3或2，果糖1，6二磷酸38，磷酸烯醇式 丙酮酸16，葡萄糖36，磷酸二羟丙酮19。43、在有氧和同时存在磷酸穿梭途径的条件下，以下下划线代谢物在所给出途径中所净生成的ATP：甘油醛3磷酸氧化到乙酰CoA7，果糖6磷酸完全氧化成CO2和H2O37，3磷酸甘油酸完全氧化成CO2和H2O16。44、EMP途径的终产物丙酮酸在生化变化上可能有四个去向：一是无氧降解，或者生成乳酸，或者生成乙醇；二是有氧降解，先生成乙酰CoA，后进入三羧酸循环，最终变成CO2和H2O；三是通过转氨基作用，变成丙
28、氨酸；四是通过糖异生作用又转化成糖类。45、在EMP途径中，至少有3个不可逆反响，分别由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化，是EMP途径限速反响，上述三种酶均为别构酶，其活性受变构剂调节。其中，磷酸果糖激酶是最关键的限速酶。46、在有氧的条件下，糖酵解产生的丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下氧化脱羧，生成乙酰CoA，这是所有糖类经丙酮酸进入三羧酸循环的必经过程。47、三羧酸循环速度受多种因素的调节控制，三羧酸循环的重要控制位点主要有三个：柠檬酸合成酶，异柠檬酸脱氢酶和酮戊二酸脱氢酶系。此外，催化丙酮酸氧化脱羧反响的丙酮酸脱氢酶系也参与调控，使循环的速度受到精细的调节。48、磷酸
29、戊糖途径是指葡萄糖在细胞浆中进展的逐渐氧化降解途径，其特点是葡萄糖直接脱氢、脱羧而无氧参与。整个过程可分为两大阶段：氧化脱羧阶段和非氧化重组阶段。氧化脱羧阶段以6磷酸葡萄糖为起始物，经历氧化、水解、氧化脱羧三步反响，生成5磷酸核酮糖和CO2，5磷酸核酮糖开场，由磷酸戊糖异构酶和磷酸戊糖差向酶催化，形成5磷酸核糖和5磷酸木酮糖，再由转酮酶和转醛酶催化，进展分子内二碳单位和三碳单位的基团转移，两种酶催化的共同特点是：将酮基上的基团转移到醛基上，原来的酮糖变成新的醛糖，原来的醛糖变成新的酮糖，但二者的催化机理不同，转酮酶需TPP做辅助因子，转醛酶不需辅助因子。此二酶催化的反响均为可逆反响。49、在生
30、物体内，存在多种生物氧化体系，其中最重要的是线粒体氧化体系。此外，尚有微粒体氧化体系、过氧化体系、以及存在于植物和微生物中的多酚氧化酶体系和抗坏血酸氧化酶体系。50、当生化标准的氧化复原电位值越小时，供出电子的倾向越强，即复原能力越强；当生化标准的氧化复原电位值越大时，承受电子的倾向越强，即氧化能力越强。在生物体内的氧化复原反响过程中，电子总是从Eo值较小的物质向Eo值较大的物质，即从复原剂移向氧化剂。51、电子传递链简称ETC，它存在于线粒体内膜上，呼吸链的组成比拟复杂，大致可分为五大类电子传递体：烟酰胺核苷酸类，黄素蛋白类，铁流蛋白，辅酶Q，细胞色素类。52、细胞色素b抑制剂能够阻断电子由
31、细胞色素b向细胞色素C1传递，这类抑制剂只有一种物质抗霉素A。53、脂肪酸的生物合成过程极其复杂，包括饱和脂肪酸的从头合成过程、饱和脂肪酸链的延长与不饱和脂肪酸的合成。饱和脂肪酸的从头合成主要在细胞浆中进展，整个过程由两种酶系统：乙酰CoA羧化酶和脂肪酸合成酶复合体催化完成。54、内质网漠上的延长系统酶催化的反响与脂肪酸从头合成过程相似，但脂酰基载体是辅酶A，而不是ACP：酰基载体蛋白。55、脂肪酸氧化途径是线粒体基质内的脂酰辅酶A经过脱氢、水化、脱氢、硫解等一系列的氧化降解过程。56、十八碳的饱和脂肪酸经过彻底氧化产生146个ATP，经过8次氧化途径，生成9个分子的乙酰CoA。57、乙醛酸循
32、环存在于正在萌发的种子内，不存在于动物、高等植物的营养组织或正在发育的种子中，乙醛酸循环可以看作是三羧酸循环的支路，该循环有两个关键性的酶：一是异柠檬酸裂解酶；二是苹果酸合成酶。58、氨的同化有两个途径：即谷氨酸形成途径和氨甲酰磷酸形成途径。植物体内，氨甲酰磷酸形成途径中提供的氮源是谷氨酰胺中的酰胺基提供，而不是NH3。59、酮脂酰ACP合成酶只对2碳到14碳的脂酰ACP 具有催化活性，故从头合成途径只能合成16碳或16碳以下的饱和脂酰ACP。每一次通过氧化途径生成的脂酰ACP可由硫酯酶水解，去掉ACP，生成相应的脂肪酸。60、值得注意的是：植物体内与动物体内催化多烯脂肪酸形成的去饱和酶系统有
33、着明显的区别，植物体内的去饱和酶在原有的双键和末端甲基之间导入新的双键，而动物体内的去饱和酶在原有的双键和羧基之间导入新的双键。人体必需的不饱和脂肪酸有亚油酸和亚麻酸。61、大多数生物在低温环境下会加速饱和脂肪酸向不饱和脂肪酸的转变，因为不饱和脂肪酸的熔点低于饱和脂肪酸，增加不饱和脂肪酸含量有利于生物膜的流动性，这对保护生物体的正常生理功能是非常必要的。62、氨基酸的合成途径是多样的，但它们都有一个共同的特点：都需要酮酸作为氨基酸的碳架。丙氨酸族氨基酸生物合成时的共同碳架是糖酵解生成的丙氨酸；谷氨酸族氨基酸生物合成的共同碳架是酮戊二酸；组氨酸和芳香族氨基酸的生物合成的碳架主要来源是来自磷酸戊糖
34、途径的中间产物磷酸核糖，此外，还有ATP、谷氨酸和谷氨酰胺的参与。63、芳香族氨基酸的碳架来自磷酸戊糖途径的4磷酸赤藓糖和糖酵解的磷酸烯醇式丙酮酸。二者经多步反响生成莽草酸，并进一步转化为分支酸。64、在物质代谢过程中的一碳基团的转移需要一碳单位转移酶参加，这一类酶的辅酶为四氢叶酸，它的功能是起着携带一碳基团作用。65、嘌呤核苷酸的从头合成途径是以PRPP：5磷酸核糖1焦磷酸作为核糖供体，并在此根底上进展嘌呤环的组装，首先形成IMP：次黄飘零核苷酸，然后再由IMP转为其它各种嘌呤核苷酸。IMP合成的起始物是5磷酸核糖，在磷酸核糖焦磷酸化酶作用下，与ATP作用生成PRPP，而PRPP需经十步反响
35、才能生成IMP。66、能形成二硫键的氨基酸是半胱氨酸，分子量最小的氨基酸是甘氨酸。67、常用的测定蛋白质相对分子质量的方法有根据化学成分测定最小相对分子质量、超速离心法-沉降法、凝胶过滤法、和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法：SDS-PAGE。68、溶液中的核酸分子在离心力场中可以沉降，RNA别离通常用蔗糖密度梯度超离心，DNA别离多用氯化铯密度梯度超离心。69、在高等植物中发现第一个糖核苷酸是尿苷二磷酸葡萄糖UDPG。70、三羧酸循环的缩写符号是TCA，此循环途径是在细胞的线粒体基质中进展的。71、当以下各个底物被细胞匀浆液完全氧化时，可产生多少ATP？。假定糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化都很活
36、泼：丙酮酸：15，磷酸烯醇式丙酮酸：16，磷酸二羟丙酮：19。72、动物体中形成ATP的方式有氧化磷酸化和底物水平磷酸化，但在绿色植物中还能进展光合磷酸化。73、穿梭作用主要有磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用。74、大局部饱和脂肪酸的生物合成在胞液中进展。75、参加饱和脂肪酸从头合成的两个酶系统是乙酰辅酶A羧化酶 和脂肪酸合成酶复合体。76、氨的同化途径有谷氨酸合成途径和氨甲酰磷酸合成途径。77、dTMP是由dUMP经甲基化修饰作用生成的。78、SSB的中文名称单链DNA结合蛋白，功能特点是使单链保持伸长状态。79、DNA突变主要分为点突变和构造畸变两大类。80、肽基转移酶在蛋白质生物合成中的
37、作用是催化肽键形成和肽酰-tRNA的水解。81、细胞代谢的调节主要是通过控制酶的作用实现的。82、真核细胞内基因表达的调节因子是非组蛋白。83、氨基酸降解的主要方式有脱氨基作用、脱羧作用、羟基化作用。84、在DNA复制过程中，改变DNA螺旋程度的酶叫拓扑异构酶解旋酶。85、DNA生物合成的方向是53，冈奇片段合成方向是53。86、用于RNA生物合成的DNA模板链称为反意义链，或负链。87、蛋白质的生物合成是以mRNA，为模板，以氨酰tRNA为原料直接供体，以核糖体为合成场所。88、原核生物的核糖体由30s小亚基和(50s)大亚基组成，真核生物核糖体由(40s)小亚基和(60s)大亚基组成。89
38、、丙酮酸氧化脱羧形成乙酰COA，然后和草酰乙酸结合才能进入三羧酸循环，形成一个产物是柠檬酸。90、原核细胞核糖体的小亚基上的16srRNA 协助识别起始密码子。91、在糖分解代谢中，糖酵解的产物丙酮酸在有氧情况下，它形成乙酰COA，缺氧或无氧时那么形成酒精或乳酸。92、电子传递链在原核细胞中存在于质膜上，在真核细胞中存在于线粒体内膜上。93、常见的20中氨基酸中，除脯氨酸为亚氨基酸外，其余均为-氨基酸，除甘氨酸外，其它氨基酸的碳原子是不对称碳原子，因此具有旋光性。94、维持蛋白质空间构象的作用力主要包括氢键 、X德华力 、疏水作用和离子键等都是非共价键，统称为次级键。其共同特点是作用力弱 、具
39、加和性 、且数量大，因此在蛋白质空间构象稳定起着非常强大的作用。在维持蛋白质空间构造的作用力中，除上述次级键外，还常含有二硫键、配位键和酯键。95、蛋白质元素组成中氮的含量较恒定，平均为16%，核酸的元素组成中磷含量较恒定，RNA平均含磷量9.5%，DNA9.9%。96、核苷是由1分子碱基与1分子戊糖以-糖苷键连接而成，碱基平面与戊糖平面相互垂直。嘌呤碱以第9位氮与戊糖的第1位碳原子相连，而嘧啶碱那么以1位氮与戊糖的第1位碳原子相连。97、全酶=酶蛋白+辅助因子。98、Km的物理意义是当酶反响速度到达最大反响速度一半时的底物浓度，它的单位与底物浓度一样，Km值越小，说明酶对底物的亲和力越大，如
40、果酶促反响速度为最大反响速度的80%时的底物浓度为4Km。99、A2H+B A+B2H 氧化复原酶类AB+H20 AOH+BH 水解酶类A B 异构酶类A+B+ATP AB+ADP+Pi 合成酶类100、肽基转移酶在蛋白质生物合成中的作用是催化肽键形成和肽酰tRNA 的水解。101、降解物基因活化蛋白的英文缩写CAP 。102、盐析法是别离提纯蛋白质过程中常用的方法之一，常用的主要的盐析试剂是硫酸铵和氯化钠。103、催化蔗糖合成的蔗糖合成酶在植物的非光合组织中活性较高，而磷酸蔗糖合成酶在植物的光合组织中活性较高。104、脂肪酸生物合成的原料是乙酰CoA，其二碳供体的活化形式是丙二酸单酰CoA。
41、105、由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成谷氨酸，然后再由它通过转氨作用形成其它氨基酸。106、RNA聚合酶沿DNA模板35方向移动，RNA合成方向53。107、一般来说，球状蛋白质分子在其内部含有疏水性氨基酸残基，在其外表分布着亲水性氨基酸。108、Koshland提出关于酶促作用专一性的诱导契合学说。109、氨酰tRNA合成酶对氨基酸和相应的tRNA有高度的选择性。110、生物合成和生物形态建成是一个耗能和增加有序构造的过程，需要由物质流、能量流和信息流来支持。111、代谢调节的四级水平有细胞水平调节，酶水平调节，激素水平调节，神经水平调节。112、酶分子中的某些基团，在其它酶的催化下
42、，可以共价结合或脱去，引起酶分子构象的改变，使其活性得到调节，这种方式称为酶的共价修饰Covalent moldification。目前有六种修饰方式：磷酸化/去磷酸化，乙酰化/去乙酰化，腺苷酰化/去腺苷酰化，尿苷酰化/去尿苷酰化，甲基化/去甲基化，氧化S-S/复原(2SH)。113、1953年Watson和Crick确定DNA双螺旋构造，进一步确定了基因的本质，70年代发现，基因包括有遗传效应的外显子(intron)和无效应的内含子(extron)。114、真核基因表达调控的五个水平有DNA水平调节，转录水平调节，转录后加工的调节，翻译水平调节，翻译后加工的调节。115、1950年以来，生物
43、化学经过几十年的开展，已成为生物学科中的中心和前沿领域，进入了突飞猛进大开展的新时期。1953年DNA双螺旋构造模型J D watson和F H C Crick；1958年Crick提出“中心法那么，1961年提出了操纵子学说；1966年破译了遗传密码；1970年以后限制性内切酶研究方面的奉献以及逆转录酶的工作；DNA体外重组； Cohen建立分子无性系分子克隆；2000年6月26日，人类基因组序列工作框架图测绘完成，以及正在进展的水稻、家猪等基因组测序，人类迎来了生命科学开展的崭新阶段后基因组时代。116、蛋白质含量的测定方法有凯氏定氮法，紫外比色法，双缩脲法，Folin酚，考马斯亮兰G25
44、0比色法。117、人体所需的八种必需氨基酸有：赖氨酸(Lys) ，缬氨酸(Val)，蛋氨酸(Met)，色氨酸(Try)，亮氨酸(Leu)，异亮氨酸(Ile)，酪氨酸(Thr)，苯丙氨酸(Phe)；婴儿时期所需的氨基酸有：精氨酸(Arg)，组氨酸(His)；早产儿所需的氨基酸有：色氨酸(Try)，半胱氨酸(Cys)。118、竞争性抑制剂的动力学变化： Km增加，Vmax不变；非竞争性抑制剂的动力学变化：Km不变，Vmax减小；反竞争性抑制剂的动力学变化： Km减小，Vmax减小。119、氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。120、酶水平调节是生物体最根本最普遍的调节方式。酶水平的调节是通过改变细胞中酶的含量和酶的活性对代谢途径进展调节，是更灵敏、更有效的调节，也是目前研究的较多的代谢调节。主要包括两个方面：一是，酶含量的调节，改变酶的含量是通过调节其合成速度和降解速度来实现的。酶的合成主要在基因转录水平进展调节，酶的降解速率也通过十分复杂的机制受到有效的控制。二是，酶含量不变，通过改变酶的构象或构造而