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1、名词解释生物化学 生物化学，是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物)内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。分子生物学 分子生物学是以生物大分子为研究目标，通过对蛋白质、酶和核酸等大分子的结构、功能及其相互作用等运动规律的研究来阐明生命分子基础，从而探索生命奥秘的一门科学。它是由生物化学、遗传学、微生物学、病毒学、结构分析及高分子化学等不同研究领域结合而形成的一门交叉科学，目前已发展成生命科
2、学中的带头学科。第四章 蛋白质的化学蛋白质的一级结构 蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。肽键 是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基缩合脱水而成。肽单位 肽键是构成蛋白质分子的基本化学键，肽键与相邻的两个碳原子所组成的基团，称为肽单位或肽平面。多肽链是由许多重复的肽单位连接而成，它们构成肽链的主链骨架。蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折迭，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如螺旋、折
3、迭和转角等。螺旋 蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的螺旋构象。蛋白质的三级结构 具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。蛋白质的四级结构 许多有生物活性的蛋白质由两条或多条肽链构成，肽链与肽链之间并不是通过共价键相连，而是由非共价键维系。每条肽链都有自己的一、二和三级结构，这种蛋白质的每条肽链被称为一个亚基。由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相联而形
4、成更复杂的构象，称为蛋白质的四级结构。超二级结构 超二级结构又称模体或模序，是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。结构域 结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。亚基 亚基又称亚单位，原聚体或单体。一般由一条多肽链组成，也有由两条或更多的多肽链组成。亚基本身各具有一、二、三级结构。蛋白质的变性 某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质
5、的变性作用。蛋白质的变构 一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。第五章 核酸的化学核酸 核酸是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。核酸在细胞内通常以与蛋白质结合成核蛋白的形式存在。天然的核酸分为两大类，即核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。核酸的基本结构单位是单核苷酸，每个单核苷酸包括三部分：戊糖、含氮碱基和磷酸基。超螺旋DNA DNA双螺旋进一步盘绕称超螺旋。超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。转运RNA(tRNA)
6、tRNA是细胞中一类最小的RNA，一般由7393个核苷酸构成，分子量23 00028 000，沉降系数为4S。tRNA约占细胞中RNA总量的15%。在蛋白质生物合成中tRNA起携带氨基酸的作用。细胞内tRNA的种类很多，每一种氨基酸都有与其相对应的一种或几种tRNA。核不均一RNA(HnRNA) hnRNA为存在于真核生物细胞核中不稳定的、大小不均的一组高分子RNA 的总称，在核内主要存在于核仁的外侧。hnRNA多为信使RNA的前体，包括各种基因的转录产物及其成为mRNA前的各中间阶段的分子。信使RNA (mRNA) mRNA在细胞中含量很少，占RNA总量的3%5%。mRNA在代谢上很不稳定，
7、它是合成蛋白质的模板，每种多肽链都由一种特定的mRNA负责编码。mRNA的分子量极不均一，其沉降系数在425S间，mRNA的平均分子量约500 000。核蛋白体RNA (rRNA) 核蛋白体RNA是细胞中主要的一类RNA，rRNA占细胞中全部RNA的80%左右，是一类代谢稳定、分子量最大的RNA，存在于核蛋白体内。核蛋白体又称为核糖体或核糖核蛋白体，它是细胞内蛋白质生物合成的场所。小干涉RNA(SiRNAs) SiRNAs是含有2122个单核苷酸长度的双链RNA，通常人工合成的SiRNA为 22个碱基左右的单核苷酸双链RNA。细胞内的SiRNAs由双链RNA经特异RNA酶家族的Dicer核酸酶
8、切割形成的1921个碱基左右的双链RNA。微小RNA(miRNAs) miRNAs是一类含1925单核苷酸的单链RNA，在3-端有12个碱基长度变化，广泛存在于真核生物中不编码任何蛋白，本身不具有开放阅读框架，具有保守性、时序性和组织特异性。成熟的miRNA可以和上游或下游序列不完全配对而形成基环结构。核酸的变性与复性 核酸分子具有一定的空间结构，维持这种空间结构的作用力主要是氢键和碱基堆积力。有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。变性核酸在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这一
9、过程称为复性。核酸杂交 将不同来源的DNA经热变性，冷却，使其复性，在复性时，如这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则会形成杂交DNA分子。DNA与互补的RNA之间也会发生杂交。增色效应 核酸在变性时，e(p)值显著升高，此现象称为增色效应。染色质 构成真核细胞的染色体物质称为染色质，具有三级结构的DNA和组蛋白紧密结合组成染色质。它们是不定形的，几乎是随机地分散于整个细胞核中，当细胞准备有丝分裂明，染色质凝集，并组装成因物种不同而数目和形状特异的染色体。染色体 真核细胞有丝分裂和减数分裂时由染色质聚缩而成的结构，一般呈棒状，因易被碱性染料染色故称染色体。染色质是由核内的DNA与组蛋白、
10、非组蛋白等结合形成的线状结构。基因 基因指含有合成一个功能性生物分子（蛋白质或RNA）所需信息的一个特定DNA片段。基因组 基因组指单倍体细胞中包括编码序列和非编码序列在内的全部DNA分子。核基因组是单倍体细胞核内的全部DN分子；线粒体基因组则是一个线粒体所包含的全部DNA分子；叶绿体基因组则是一个叶绿体所包含的全部DNA分子。第六章 酶酶 酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸等。酶与一般的催化剂不同，催化效率非常高，具有高度的专一性，催化活性受到调节和控制。核酶 核酶又称催化RNA，核糖酶，类酶，酶性RNA，另有建议称“酉亥 ”。核酶是具有生物催化活性的R
11、NA，其功能是切割和剪接RNA，底物是RNA分子。核酶的切割效率低，易被Rnase破坏。核酶作用于RNA，包括催化转核苷酰反应，水解反应（RNA限制性内切酶的反应）和连接反应（聚合酶活性）等。抗体酶 抗体酶也叫催化抗体，是一类新的模拟酶。根据酶与底物作用的过渡态结构设计合成一些类似物半抗原，用人工合成的半抗原免疫动物，以杂交瘤细胞技术生产针对人工合成半抗原的单克隆抗体，这种抗体具有与半抗原特异结合的抗体特性又具有催化半抗原进行化学反应的酶活性，称为抗体酶。活性中心 酶的活性中心又称活性部位，是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。就功能而论，活性部位又可分为底物结合部位和催化部位。底物结合部位是
12、与底物特异结合的有关部位，因此也叫特异性决定部位。催化部位直接参与催化反应，底物的敏感键在此部位被切断或形成新键，并生成产物。必需基团 酶分子中与酶的活性密切相关的化学基团叫做酶的必需基团。酶的活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团，故称为活性中心内的必需基团。但酶活性中心外还有一些基团虽然不与底物直接作用，却与维持整个分子的空间构象有关，这些基团可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间位置、间接地对酶的催化作用发挥其必不可少的作用，这些基团称为活性中心外的必需基团。辅酶 酶的辅助因子包括辅酶和辅基。这是按其与酶蛋白结合的牢固程度来区分的。与酶蛋白结合比较疏松（一般
13、为非共价结合）并可用透析方法除去的称为辅酶。辅基 酶的辅助因子包括辅酶和辅基。这是按其与酶蛋白结合的牢固程度来区分的。与酶蛋白结合牢固（一般以共价键结合），不能用透析方法除去的称为辅基。转换数 酶的转换数是指单位时间，每一个催化中心所转换的底物分子数。通常指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数(mol)。因为Vmax=K3Et，故转换数可表示如下：转换数(Kcat)=K3=Katal 酶活力的单位。1Kat单位定义为，在最适条件下，每秒钟可使1摩尔(1mol/L)底物转化的酶量。米氏常数 米氏常数Km为酶促反应速度达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L(摩尔/升)，Km是酶的特征性常
14、数。当pH、温度和离子强度等因素不变时，Km是恒定的。Km值的范围一般在10-710-1mol/L之间。比活力 酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白(或每毫克蛋白氮)所含的酶活力单位数。比活力(纯度)=活力单位数/毫克蛋白(氮)诱导契合学说 诱导契合学说认为：酶分子与底物的契合是动态的契合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。竞争性抑制 竞争性抑制是较常见而重要的可逆抑制。它是指抑制剂(I)和底物(S)对游离酶(E)的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I，结合I就不能结合S。这种情况往往是抑
15、制剂和底物争夺同一结合位置。竞争性抑制程度与I成正比，而与S成反比，故当底物浓度极大时，同样可达到最大反应速度，即抑制作用可以解除。非竞争性抑制 非竞争性抑制是指底物S和抑制I与酶的结合互不相关，既不排斥，也不促进，S可与游离E结合，也可和EI复合体结合。同样I可和游离E结合，也可和ES复合体结合，但IES不能释放出产物。抑制程度只与I成正比，而与S无关。反竞争性抑制 反竞争性抑制为抑制剂I不与游离酶E结合，却和ES中间复合体结合成EIS，但EIS不能释出产物。抑制程度既与I成正比，也和S成正比。激活剂 凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质都称为激活剂。酶的激活剂可以是一些简单的无机离子，
16、无机阳离子如Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Co2+、Cr3+、Fe2+等，无机阴离子如Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、PO43-等。一些小分子的有机物如抗坏血酸、半胱氨酸、还原型谷胱甘肽等，对某些含巯基的酶具有激活作用。激活剂的作用是相对的，一种酶的激活剂对另一种酶来说，也可能是一种抑制剂。不同浓度的激活剂对酶活性的影响也不相同。酶原 某些酶（绝大多数是蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原。使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。最适pH 酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。pH对不同酶的活性影响不同。最适温度 化学反应的速度
17、随温度增高而加快，但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。反应速度最大时的温度，称为酶的最适温度。寡聚酶 寡聚酶含有2个以上的亚基，多的可含60个亚基，这些亚基巧妙地结合成具有催化活性的酶。寡聚酶可分为含有相同亚基的寡聚酶和含有不同亚基的寡聚酶两大类。同工酶 同工酶是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在很多差异。诱导酶 诱导酶是指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶。它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。变构酶 变构酶又名别构酶，迄今已知的
18、变构酶都是寡聚酶，它含有两个以上的亚基。分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物(或称效应剂)的变构中心。这两个中心可位于不同的亚基上也可位于同一个亚基的不同部位上。变构酶的活性中心与底物结合，起催化作用，变构中心则调节酶反应速度。调节酶 也称共价调节酶，是指调节剂通过共价键与酶分子结合，以增、减酶分子上的基团从而调节酶的活性状态与非活性状态的相互转化。固定化酶 固定化酶是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。第七章 激素及其作用机制激素 激素是由内分泌腺以及具有内分泌功能的一些组织所产生的微量化学信息分子，它们被释放到细胞外，通过扩散或被体液转运
19、到所作用的细胞或组织或器官(称靶细胞或组织或靶器官)调节其代谢过程，从而产生特定的生理效应，并通过反馈性的调节机制以适应机体内环境的变化，此外，也具有协调体内各部分间相互联系的作用。内分泌腺 没有排泄的腺体称为内分泌腺。它们所分泌的物质（称为激素）直接进入周围的血管和淋巴管中，由血液和淋巴液将激素输送到全身。人体内有许多内分泌腺分散到各处。内分泌激素 根据激素作用的距离将其分为内分泌激素、旁分泌激素和自分泌激素。内分泌激素的作用距离最远，大多数激素属于这一类，内分泌细胞将激素分泌到胞外，通过体液循环而作用于远距离靶组织、靶器官、靶细胞。靶细胞 激素作用于特定的组织、器官、细胞，并使其产生特有的
20、生理效应，这些组织、器官、细胞称激素作用的靶组织、靶器官、靶细胞。激素受体 受体是细胞组成的一类生物大分子，能够识别并特异性地与有生物活性的化学信号物质结合，从而引发细胞内一系列生化反应，最终导致该细胞（靶细胞）产生特定的生物效应。从化学本质上来看，受体主要是蛋白质，特别是糖蛋白，也有一些糖脂作为受体，如霍乱毒素和破伤风毒素的受体均为神经节苷脂。胰岛素 胰岛素是由胰脏中胰岛-细胞所分泌的一种蛋白质激素。它由A、B两条肽链连接组成，A链含21个氨基酸残基，B链含30 个氨基酸残基。胰岛素在胰脏胰岛细胞被合成时，首先是以活性很弱的前胰岛素原的形式存在。经专一性蛋白酶水解生成胰岛素原，胰岛素原储存于
21、-细胞的高尔基体中，形成-颗粒，在其中受蛋白酶作用水解掉一段多肽(称C肽)，剩下胰岛素原的两个小片段(即A链和B链)，通过两对二硫键而连接，形成有活性的胰岛素，经胞溢作用将胰岛素和C肽排入细胞间隙而释放入血 。第二信使 细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使。如果把激素本身看成是第一信使，那么，被释放到细胞浆中之后，代替原来的激素行使功能的小分子物质则可以看成是第二信使。GTP调节蛋白 又称GTP结合蛋白或G蛋白，与GTP或GDP结合的蛋白质。从组成上看，有单体G蛋白(一条多肽链)和多亚基G蛋白(多条多肽链组成)。G蛋白参与细胞的多种生命活动，如细胞通讯、核糖体与内质网的
22、结合、小泡运输、蛋白质合成等。G蛋白偶联系统中的G蛋白是由三个不同亚基组成的异源三体，、两亚基通常紧密结合在一起，只有在蛋白变性时才分开,鸟苷结合位点位于亚基上。此外，亚基还具有GTPase的活性结构域和ADP核糖化位点。腺苷酸环化酶 腺苷酸环化酶 (AC) 是膜整合蛋白，它的氨基端和羧基端都朝向细胞质。AC在膜的细胞质面有两个催化结构域，还有两个膜整合区，每个膜整合区分别有6个跨膜的螺旋。哺乳动物中已发现6个腺苷酸环化酶异构体。由于AC能够将ATP转变成cAMP，引起细胞的信号应答，所以AC是G蛋白偶联系统中的效应物。钙调蛋白 Ca2+发挥第二信使作用主要是通过钙调蛋白。钙调蛋白在细胞内广泛
23、存在，由148个氨基酸残基组成，其中酸性氨基酸残基约占1/3，因此CaM是一种酸性蛋白质，其酸性氨基酸残基中的-COOH可与Ca2+结合。一分子CaM可以与4个Ca2+结合，CaM与Ca2+结合后可引起构象的改变，从而调控其下游靶分子。钙/钙调蛋白依赖性蛋白激酶 细胞中存在着许多依赖于CaM-Ca2+的蛋白激酶，表现出许多细胞效应。蛋白激酶A/C 激酶是激发底物磷酸化的酶，蛋白激酶A又称依赖于cAMP的蛋白激酶A，由两个催化亚基和两个调节亚基组成，其功能是将ATP上的磷酸基团转移到特定蛋白质的丝氨酸或苏氨酸残基上进行磷酸化，被蛋白激酶磷酸化了的蛋白质可以调节靶蛋白的活性。同蛋白激酶A一样，蛋白
24、激酶C属于多功能丝氨酸和苏氨酸激酶，是G蛋白偶联受体系统中的效应物，在非活性状态下是水溶性的，游离存在于胞质溶胶中，激活后成为膜结合的酶。酪氨酸蛋白激酶 酪氨酸蛋白激酶广泛存在于细胞的各种生理过程中，是主要与细胞的生长增殖和分化有关的信号途径。蛋白酪氨酸激酶是一类具有酪氨酸激酶活性的蛋白质，可分为受体型和非受体型两种，它们能催化ATP上的磷酸基转移到许多重要蛋白质的酪氨酸残基上，使其发生磷酸化。蛋白酪氨酸激酶在细胞内的信号转导通路中占据了十分重要的地位，调节着细胞体内生长、分化、死亡等一系列生理化过程。第八章 生物氧化生物氧化 物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化，主要是指糖、脂肪及蛋白质等在
25、体内氧化分解最终生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。黄素蛋白 黄素蛋白种类很多，其辅基有两种，一种为黄素单核苷酸（FMN），另一种为黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。两者均含核黄素（维生素B2），此外FMN尚含一分子磷酸，而FAD则比FMN多含一分子腺苷酸（AMP）。铁硫蛋白 又称铁硫中心，其特点是含铁原子和硫原子，铁是与无机硫原子或是与蛋白质肽链上半胱氨酸残基的硫相结合。双加氧酶 双加氧酶又叫转氧酶。催化2个氧原子直接加到底物分子特定的双键上，使该底物分子分解成两部分。其催化反应的通式可表示为：R = R + O2 R = O + R O单加氧酶 单加氧酶又称为羟化酶，或称混合功能氧化酶。催化
26、在底物分子中加1个氧原子的反应。单加氧酶的特点是它催化分子氧中2个氧原子分别进行不同的反应，其分子氧中的一个氧原子加到底物分子上，而另一个氧原子则与还原型辅酶 = 2 * ROMAN II上的两个质子作用生成水，其催化反应可表示如下：RH + NADPH + H+ + O2 ROH + NADP + H2O过氧化氢酶 过氧化氢酶又叫触酶，以血红素为辅基，是催化H2O2分解的重要酶。其催化的反应如下：过氧化氢酶H2O2 + H2O2 2H2O + O2过氧化物酶 过氧化物酶以血红素为辅基，可催化H2O2分解生成H2O，并释放出氧原子直接氧化酚类和胺类物质。其催化的反应如下：过氧化物酶RO2 +
27、H2O2 R + 2H2O过氧化物酶R + H2O2 RO + H2O底物水平磷酸化 底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用称为底物水平磷酸化，与呼吸链的电子传递无关。氧化磷酸化 代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP，由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，故称为氧化磷酸化。解偶联剂 解偶联剂是氧化磷酸化的一类抑制剂，使氧化与磷酸化脱偶联，虽然氧化照常进行，但磷酸化不能进行，不能生成ATP，则P/O比值降低，甚至为零。解偶联剂为离子载体或通道，能增大线粒体内膜对H+的通透性，消除H+梯度，因而无ATP生成，使
28、氧化释放出来的能量全部以热的形式散发。如质子载体2,4-二硝基酚(DNP)。呼吸链 在生物氧化体系中，传递氢的酶或辅酶称为递氢体，传递电子的酶或辅酶称为电子传递体，它们按一定的顺序排列在线粒体内膜上，组成递氢或递电子体系，统称为电子传递链。该体系进行的一系列连锁反应是与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故又称为呼吸链。P/O比值 P/O比值是指每消耗一摩尔氧原子所需消耗无机磷的摩尔数。ATP合酶 ATP合酶位于线粒体内膜上，是一个大的膜蛋白质复合体，是由两个主要组分(或称因子)构成，一是疏水的F0，另一是亲水的F1，又称F0F1复合体。ATP合酶催化ADP与Pi合成的。ATP循环 在能量代谢中起关键作
29、用的是ATP-ADP系统，ADP能接受代谢物质中所形成的一些高能化合物的一个磷酸基团和一部分能量转变成ATP，也可以在呼吸链氧化过程中直接获取能量，用无机磷酸合成ATP；ATP水解释放出一个磷酸基团又变成ADP，同时释放出能量又被用于合成代谢和其他需要能量的生理活动，这就是ATP循环。高能磷酸键 生物氧化过程中释放的能量大约有40%以化学能的形式储存于一些特殊的有机磷化合物中，形成磷酸酯。这些磷酸酯键水解时释放能量较多（大于21kJ/mol），一般称之为高能磷酸键，常用“p”符号表示。含有高能磷酸键的化合物称之为高能磷酸化合物。第九章 糖代谢糖酵解 在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵
30、解。糖酵解途径 糖酵解途径是指在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程，此过程中伴有少量ATP的生成。糖的有氧氧化 葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化，有氧氧化是糖氧化的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。三羧酸循环 乙酰CoA进入由一连串反应构成的循环体系，被氧化生成水和二氧化碳。由于这个循环反应开始于乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成的含有三个羧基的柠檬酸，因此称之为三羧酸循环或柠檬酸循环。又因为Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环。磷酸戊糖途径 磷酸戊糖途径也称为磷酸戊糖旁路，是一种葡萄糖代谢途径。葡萄糖可经此途径代谢生成磷酸核糖、NA
31、DPH和CO2，而主要意义不是生成ATP。糖异生 从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。乳酸循环 肌肉收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也叫作Cori循环。糖原合成 体内由葡萄糖(包括少量果糖和半乳糖)合成糖原的过程称为糖原合成，反应在细胞质中进行，需要消耗ATP和UTP。糖原分解 糖原分解是指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。糖原的分解要经过四步酶促反应，分别由糖原磷酸化酶、脱枝酶、磷酸葡萄糖变位
32、酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化。葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、肾中，而不存在于肌肉中。所以只有肝和肾可补充血糖；而肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧氧化。血糖 血糖指血中的葡萄糖。血糖水平相当恒定，维持在3.896.11mmol/L之间，这是进入和移出血液的葡萄糖平衡的结果。第十章 脂类代谢脂肪动员 脂库中贮存的脂肪，经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油，这一作用称为脂肪的动员。脂肪动员过程中使脂肪水解的酶主要为脂肪酶。脂蛋白 脂蛋白是脂类在血浆中的存在形式，也是脂类在血液中的运输形式。脂类物质与蛋白质结合，形成具有亲水性的脂蛋白。乳糜微粒 乳糜微粒是在小肠上皮细胞中合成的
33、，其特点是含有大量脂肪（约占90），而蛋白质含量很少。乳糜微粒中的脂肪是来自食物，因此，乳糜微粒为外源性脂肪的主要运输形式，其运输量与食物中脂肪的含量基本上一致。极低密度脂蛋白 极低密度脂蛋白主要由肝实质细胞合成，其合成及分泌过程，与小肠粘膜上皮细胞合成和分泌乳糜微粒的过程基本类似，其组成上只有量的变化而无质的差别。极低密度脂蛋白的主要成分也是脂肪，但磷脂和胆固醇的含量比乳糜微粒的多。极低密度脂蛋白是转运内源性脂肪的主要运输形式。低密度脂蛋白 低密度脂蛋白是血浆中极低密度脂蛋白在清除过程中，水解掉部分脂肪及少量蛋白质后的残余部分。由于其中脂肪已被水解掉一部分，低密度脂蛋白中脂肪含量较少，而胆固
34、醇和磷脂的含量则相对地增高，因此，它的主要功能是运输胆固醇。高密度脂蛋白 高密度脂蛋白主要是在肝中生成和分泌出来的。其组成中除蛋白质含量最多外，胆固醇（约20）和磷脂（30）的含量也较高。它的主要功能是运输胆固醇和磷脂。脂酰CoA合成酶 在ATP、CoASH、Mg2+协同下，脂酰CoA合成酶催化脂肪酸活化生成脂酰CoA。脂肪组织中，有三种脂酰CoA合成酶：乙酰CoA合成酶、辛酰CoA合成酶、十二碳脂酰CoA合成酶。肉毒碱 长链脂酰CoA是通过一种特异的转运载体，从细胞液转运至线粒体内膜，这个载体就是肉毒碱。脂肪酸的-氧化 脂肪酸氧化分解代谢的最主要途径，该途径的每次循环反应，是从脂肪酸的羧基端
35、氧化水解下一个二碳化物。由于这种氧化作用，是在长链脂肪酸的位碳原子进行，然后水解下二碳化物，故称为氧化作用。氧化作用是在线粒体基质中进行的。脂肪酸合成酶系 催化脂肪酸合成的酶，是一个由7种酶分子组成的复合体，这一复合体的各种成分不能分开，否则会失去活性。该复合体为同亚基二聚体，每个亚基包含脂肪酸合成酶的全部7种酶分子和一分子的脂酰基载体蛋白（ACP）。复合体的一个亚基中ACP的巯基，与另一个亚基的-酮脂酰合成酶分子的半胱氨酸残基的-SH紧密相邻，因为这两个巯基均参与脂肪酸合成酶复合体的脂肪酸合成作用，所以只有二聚体才能够表现出催化活性。酰基载体蛋白 和7种酶分子参与组成脂肪酸合成酶多酶复合体，
36、是一种对热稳定的蛋白质，由77个氨基酸残基组成，在其36位的丝氨酸残基的羟基上，通过磷酸酯键与其辅基相连，辅基为4磷酸泛酰巯基乙胺，起着传递酰基的作用。与复合体中的每一个酶顺序发生作用，以合成脂肪酸。 HMGCoA 羟甲基戊二酸单酰CoA。HMGCoA是脂肪酸、酮体及胆固醇代谢的共同中间产物，在脂类代谢中具有重要意义。乙酰乙酰CoA，在HMGCoA合成酶的催化下与1分子乙酰CoA缩合，生成HMGCoA，并释放出1分子CoASH，然后在HMGCoA裂解酶的作用下，裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA。脂肪肝 肝脏中合成的脂类是以脂蛋白的形式转运出肝脏外的，其中所含的磷脂是合成脂蛋白不可缺少的材料，当磷脂
37、在肝脏中合成减少时，肝脏中脂肪不能顺利地被运出，引起脂肪在肝脏中堆积，称为脂肪肝。酮血症 糖尿病患者及正常人处于饥饿时，体内糖的利用失调，就要依靠增加脂肪的氧化来供应机体所需的能量，造成脂肪组织中脂肪被大量动员，运至肝中进行氧化，生成大量酮体。大量酮体进入血液后，肝外组织来不及氧化利用过多的酮体，使血液中酮体浓度升高，称酮血症。酮尿症 发生酮血症的同时，在尿液中有大量酮体出现，称酮尿症。高脂血症 临床上将空腹时血脂持续超出正常值上限称为高脂血症，如高胆固醇、高甘油三酯或两者兼高。第十一章 蛋白质的分解代谢氨基酸降解 氨基酸可通过脱氨作用，转氨作用，联合脱氨或脱羧作用，分解成-酮酸、胺类及二氧化
38、碳。氨基酸分解所生成的-酮酸可以转变成糖、脂类或再合成某些非必需氨基酸，也可以经过三羧酸循环氧化成二氧化碳和水，并放出能量。分解代谢过程中生成的氨，在不同动物体内可以氨、尿素或尿酸等形式排出体外。转氨作用 氨基酸的-氨基与-酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交换，生成相应的新的氨基酸和-酮酸，这个过程称为转氨作用或氨基移换作用。转氨酶 催化转氨作用的酶统称为转氨酶或氨基移换酶。大多数转氨酶需要-酮戊二酸作为氨基的受体。转氨酶有多种，在体内广泛分布，不同的氨基酸各有特异的转氨酶催化其转氨反应。其中较重要的有谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）。联合脱氨作用 主要方式为转氨作用偶联氧化脱氨作用
39、-氨基酸与-酮戊二酸经转氨作用生成谷氨酸，后者在L-谷氨酸脱氢酶的催化下，经氧化脱氨作用而释出游离氨。尿素循环 尿素合成的途径称为鸟氨酸循环或尿素循环。该循环首先是氨与二氧化碳结合形成氨基甲酰磷酸，然后鸟氨酸接受由氨基甲酰磷酸提供的氨甲酰基形成瓜氨酸，瓜氨酸与天冬氨酸结合形成精氨琥珀酸分解为精氨酸及延胡索酸。最后，精氨酸水解为尿素和鸟氨酸。第十二章 核酸与核苷酸代谢核酸内切酶 生物体内普遍存在着使核酸水解的磷酸二酯酶，总称核酸酶。水解RNA的酶称RNA酶（RNase），水解DNA的酶称DNA酶（DNase），它们都能水解核酸分子内部的磷酸二酯键，故又称为核酸内切酶。核酸外切酶 能够切割末端单核
40、苷酸的酶类称为核酸外切酶。尿酸 腺嘌呤与鸟嘌呤在人类及灵长类动物体内分解的最终产物为尿酸。尿酸仍具有嘌呤环，仅取代基发生氧化。若嘌呤分解代谢过盛，尿酸的生成太多或排泄受阻，以致血液中尿酸浓度增高，则导致痛风。痛风症患者血中尿酸的含量升高，当超过8mg%时，尿酸盐结晶即可沉积于关节、软组织、软骨甚至肾等处，而导致关节炎、尿路结石和肾疾病。黄嘌呤氧化酶 黄嘌呤氧化酶属于黄酶类，其辅基为FAD，尚含有铁及钼。此酶的专一性不高，对次黄嘌呤与黄嘌呤都有催化作用。次黄嘌呤受黄嘌呤氧化酶的作用依次氧化成黄嘌呤及尿酸。黄嘌呤最后也在黄嘌呤氧化酶作用下氧化成尿酸。别嘌呤醇 别嘌呤醇是一种治疗痛风的药物。化学结构
41、与次黄嘌呤相似，是黄嘌呤氧化酶的竞争性抑制剂，可以抑制黄嘌呤的氧化，减少尿酸的生成。同时，别嘌呤醇在体内经代谢转变与5-磷酸核糖-1-焦磷酸盐（PRPP）反应生成别嘌呤醇核苷酸，消耗PRPP，使嘌呤核苷酸的合成减少。次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶HGPRT HGPRT催化次黄嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸的生成。 有一种遗传性疾病称Lesch Nyhan综合征，就是由于基因缺陷导致HGPRT完全缺失造成的，患儿在二到三岁时即表现为自毁容貌的症状，很少能存活。乳清酸 合成尿嘧啶核苷酸的一个重要的中间产物。氨基甲酰磷酸再与天冬氨酸结合，经一系列变化生成尿嘧啶甲酸（乳清酸），然后再与5-磷酸核糖焦磷酸作用
42、生成乳清酸核苷酸，最后脱羧生成尿嘧啶核苷酸。第十三章 代谢和代谢调控总论新陈代谢 新陈代谢是机体与外界环境不断进行物质交换的过程。它是通过消化、吸收、中间代谢和排泄四个阶段来完成的。中间代谢 中间代谢就是经过消化、吸收的外界营养物质和体内原有的物质，在全身一切组织和细胞中进行的多种多样化学变化的过程。能量代谢 物质在机体内进行化学变化的过程，必然伴随有能量转移的过程，这种能量转移的过程就称为能量代谢。同化作用 由外界环境摄取营养物质，通过消化、吸收在体内进行一系列复杂而有规律的化学变化，转化为机体自身物质，这就是代谢过程中的同化作用。同化作用是吸能过程，它保证了机体的生长、发育和组成物质的不断
43、更新异化作用 机体自身原有的物质也不断地转化为废物而排出体外，这就是代谢过程中的异化作用。异化作用是放能过程，释放的能量可供生理需要。分解代谢 分解代谢是将复杂的大分子物质分解为二氧化碳、水和氨的过程。基础代谢 指人体在清醒而安静的状态中，同时又没有食物的消化与吸收作用的情况下，并处于适宜温度，所消耗的能量称为基础代谢。在这种状态下所需要的能量主要是用于维持体温及支持各种器官的基本运行，如呼吸、循环、分泌及排泄等。基因敲除 基因敲除技术是利用DNA同源重组的原理，在体外培养的小鼠胚胎干细胞中，用含突变的靶基因同源序列载体取代相应的正常基因并阻止基因的表达。再通过显微注射法将这些杂合子胚胎干细胞
44、注入正常的囊胚细胞以建立定点突变型转基因动物即基因敲除动物模型。基因敲除技术为研究特定基因在代谢途径中的作用提供了重要而有效的方法。转基因动物 凡是用实验方法将外源性基因导入并整合在细胞染色体上，正确表达和按照孟得尔定律传与后代的动物称为转基因动物。其制备可用显微注射法将外源基因导入胚胎，经妊娠、分娩、筛选而得到有外源基因整合的幼仔。同源重组 同源性重组是利用细胞内的染色体两两对应的特性，若其中一条染色体上的DNA发生双股断裂，则另一条染色体上对应的DNA序列即可当作修复的模版来回复断裂前的序列，因此在某些条件下，同源性重组又称作基因转换。变构效应剂 也称别构效应剂，调节变构酶活性的抑制剂和激
45、活剂分别称为变构抑制剂和变构激活剂，变构抑制剂和变构激活剂统称为变构效应剂。诱导剂 酶的底物、产物，激素或药物均可影响酶的合成。一般将加速酶合成的化合物称为酶的诱导剂。诱导剂在酶蛋白生物合成的转录或翻译过程中发挥作用，但影响转录较常见。阻遏剂 酶的底物、产物，激素或药物均可影响酶的合成，减少酶合成的化合物称为酶的阻遏剂。阻遏剂在酶蛋白生物合成的转录或翻译过程中发挥作用，但影响转录较常见。蛋白酶体 蛋白酶体由多种蛋白水解酶组成，分子量为1000kDa，当待降解的蛋白质与泛素结合后，即可将该蛋白降解。泛素 泛素是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白，主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其被水解。当附
46、有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶时，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。泛素由76个氨基酸组成，分子量8.5kDa。细胞周期蛋白 细胞周期蛋白是与真核细胞的细胞周期呈模同步周期性浓度升降的蛋白质，最先是从海胆胚胎中分离鉴定的，为相对分子质量50000蛋白质的一大家族，包括：周期蛋白质A、B、D、E、G及H。它们和细胞周期蛋白依赖性激酶（CDKs）结合，并调节它们的酶活性，从而帮助推动和协调细胞周期的进行。抗代谢物 抗代谢物是指在化学结构上与天然代谢物类似，这些物质进入体内可与正常代谢物相拮抗，从而影响正常代谢的进行。因此抗代谢物又称拮抗物。抗代谢物属于竞争性抑制剂，由于它的化学结构与正常代谢物相似，两者竞争与酶蛋白结合，使酶失去催化活性，致正常代谢不能进行，而影响生物体的生长和繁殖。许多抗菌和抗癌药物属于抗代谢物类。另外还有一些抗代谢物，可作为假底物，整合到生物大分子中，从而破坏生物大分子的功能而影响病原体的生长与繁殖。拮抗物 见“抗代谢物”。第十四章 DNA的复制与修复中心法则 遗传信息的流向是DNARNA蛋白质。1970年发现逆转录酶，证实在某些情况下，RNA也可以是遗传信息的携带者，完善和补充了中心法则。半保留复制 一个DNA分子可复制成两个DNA分子，新合成的两个子代DNA分子与亲代DN